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万見
- PDB-3id2: Crystal Structure of RseP PDZ2 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3id2
タイトルCrystal Structure of RseP PDZ2 domain
要素Regulator of sigma E protease
キーワードHYDROLASE / Cell inner membrane / Cell membrane / Membrane / Metal-binding / Metalloprotease / Protease / Transmembrane / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


anti-sigma factor antagonist activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / cellular response to cell envelope stress / metalloendopeptidase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase M50, putative membrane-associated zinc metallopeptidase / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...Peptidase M50, putative membrane-associated zinc metallopeptidase / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / PDZ domain 6 / PDZ domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Regulator of sigma-E protease RseP
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.089 Å
データ登録者Li, X. / Wang, B. / Feng, L. / Wang, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Cleavage of RseA by RseP requires a carboxyl-terminal hydrophobic amino acid following DegS cleavage
著者: Li, X. / Wang, B. / Feng, L. / Kang, H. / Qi, Y. / Wang, J. / Shi, Y.
履歴
登録2009年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of sigma E protease
B: Regulator of sigma E protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,48512
ポリマ－19,2162
非ポリマー1,26910
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.961, 108.961, 58.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Regulator of sigma E protease


分子量: 9608.105 Da / 分子数: 2 / 断片: PDZ2 domain, residues 222-309 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: rseP / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0AEH1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: I

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 4M Sodium Formate, 4% Methanol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.089→39.82 Å / Num. obs: 6668 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 67.8 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェル解像度: 3.089→3.2 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.24 / Num. unique all: 6696 / Rsym value: 0.393 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ZPM

2zpm


解像度: 3.089→39.817 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.48 / FOM work R set: 0.805 / SU ML: 0.5 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 25.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2698 533 4.67 %Thin shell
Rwork0.2049 10873 --
all0.2078 ---
obs0.2078 6668 92.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 63.998 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 212.29 Å2 / Biso mean: 69.08 Å2 / Biso min: 11.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.573 Å2-0 Å20 Å2
2---8.573 Å2-0 Å2
3---13.809 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.089→39.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1368 0 10 0 1378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111394
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4091892
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.978532
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078220
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008248
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.089-3.40.3581790.2752355253483
3.4-3.8920.3151190.2072786290594
3.892-4.9020.21010.1742871297297
4.902-39.820.2451340.2052861299597
精密化 TLS

S31: -0.1667 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.60390.51330.52111.9484-1.41390.0751-0.0649-0.2650.31880.39660.1120.1884-0.19430.0610.080.03260.00320.1051-0.08740.042-9.1734-43.3491-3.1868
22.0328-0.5835-0.01840.734-0.6031-0.3206-0.3592-0.4548-0.00250.64070.31740.41510.02540.01910.37440.22820.55070.2135-0.10490.3826-26.4749-42.288810.7808
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA220 - 309
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB220 - 309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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