[日本語] English
万見
- PDB-3ici: Crystal structure of cyclophilin B in complex with calmegin fragment -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ici
タイトルCrystal structure of cyclophilin B in complex with calmegin fragment
要素
  • Calnexin
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
キーワードISOMERASE / protein-protein complex / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Rotamase / Chaperone / Lectin / Membrane / Phosphoprotein / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum chaperone complex / positive regulation by host of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / positive regulation by host of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / RNA polymerase binding / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / smooth endoplasmic reticulum / chaperone-mediated protein folding ...endoplasmic reticulum chaperone complex / positive regulation by host of viral genome replication / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / positive regulation by host of viral process / positive regulation of multicellular organism growth / RNA polymerase binding / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / smooth endoplasmic reticulum / chaperone-mediated protein folding / ERAD pathway / neutrophil chemotaxis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / bone development / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / protein stabilization / endoplasmic reticulum lumen / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site ...Calreticulin family repeated motif signature. / Calreticulin/calnexin / Calreticulin/calnexin, P domain superfamily / Calreticulin/calnexin, conserved site / Calreticulin family / Calreticulin family signature 1. / Calreticulin family signature 2. / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmegin / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural Basis of Cyclophilin B Binding by the Calnexin/Calreticulin P-domain.
著者: Kozlov, G. / Bastos-Aristizabal, S. / Maattanen, P. / Rosenauer, A. / Zheng, F. / Killikelly, A. / Trempe, J.F. / Thomas, D.Y. / Gehring, K.
履歴
登録2009年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
C: Calnexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1406
ポリマ－45,8143
非ポリマー3263
水9,080504
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
C: Calnexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3394
ポリマ－25,0782
非ポリマー2612
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-3.4 kcal/mol
Surface area9310 Å2
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8012
ポリマ－20,7361
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.411, 44.295, 55.427
Angle α, β, γ (deg.)89.94, 94.46, 114.03
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase B / PPIase / Rotamase / Cyclophilin B / S-cyclophilin / SCYLP / CYP-S1


分子量: 20735.787 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 34-216 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIB, CYPB / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23284, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド Calnexin / pp90


分子量: 4342.601 Da / 分子数: 1 / 断片: P-domain fragment: residues 317-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 遺伝子: CANX / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: PDB-D9N169, UniProt: E2RA18*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE OF ENTITY 2 (CHAIN C) CORRESPONDS TO RESIDUES 317-350 OF DOG ...AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE OF ENTITY 2 (CHAIN C) CORRESPONDS TO RESIDUES 317-350 OF DOG CALMEGIN, NCBI REFERENCE SEQUENCE XP_533285.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 22% w/v PEG 8000, 10mM ZnCl2, 0.1M Tris buffer, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9995 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 38845 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / Num. unique all: 2598 / % possible all: 95

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CYN

1cyn


解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 2.316 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23876 1998 5 %RANDOM
Rwork0.18773 ---
all0.19037 37796 --
obs0.19037 37796 97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.291 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.81 Å21.09 Å20.24 Å2
2--0.2 Å20.36 Å2
3----1.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2969 0 14 504 3487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223100
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3941.9644171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9875397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.7924.318132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.83315570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.5461514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022316
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.21476
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.22121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0960.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.0170.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8651.51932
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.43623062
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.37831291
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8544.51099
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.75 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 164 -
Rwork0.223 2598 -
obs--91.43 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る