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- PDB-3ice: Rho transcription termination factor bound to RNA and ADP-BeF3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ice
タイトルRho transcription termination factor bound to RNA and ADP-BeF3
要素
  • 5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3'
  • Transcription termination factor rho
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR/RNA / transcription / ATPase / hexamer / helicase / RNA / RecA / OB fold / motor / ATP-binding / Hydrolase / Nucleotide-binding / RNA-binding / Transcription regulation / Transcription termination / TRANSCRIPTION REGULATOR-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent activity, acting on RNA / helicase activity / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / hydrolase activity / RNA binding / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain ...Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / Cold shock domain / Cold shock protein domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Nucleic acid-binding, OB-fold / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / SPERMIDINE / RNA / RNA (> 10) / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Thomsen, N.D. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / : 2009
タイトル: Running in reverse: the structural basis for translocation polarity in hexameric helicases.
著者: Thomsen, N.D. / Berger, J.M.
履歴
登録2009年7月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references / Refinement description
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription termination factor rho
B: Transcription termination factor rho
C: Transcription termination factor rho
D: Transcription termination factor rho
E: Transcription termination factor rho
F: Transcription termination factor rho
G: 5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)296,18727
ポリマ-292,7927
非ポリマー3,39620
1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.230, 127.030, 127.170
Angle α, β, γ (deg.)60.48, 90.26, 89.77
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
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13
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18
28
38
48
58
68
19
29
39
49
59
69

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain B and resseq 2-9 and (backbone)
211chain C and resseq 2-9 and (backbone)
311chain D and resseq 2-9 and (backbone)
411chain E and resseq 2-9 and (backbone)
112chain B and resseq 15-20 and (backbone)
212chain C and resseq 15-20 and (backbone)
312chain D and resseq 15-20 and (backbone)
412chain E and resseq 15-20 and (backbone)
113chain B and resseq 33-40 and (backbone)
213chain A and resseq 33-40 and (backbone)
313chain C and resseq 33-40 and (backbone)
413chain D and resseq 33-40 and (backbone)
513chain E and resseq 33-40 and (backbone)
613chain F and resseq 33-40 and (backbone)
114chain B and resseq 49-104 and (backbone)
214chain A and resseq 49-104 and (backbone)
314chain C and resseq 49-104 and (backbone)
414chain D and resseq 49-104 and (backbone)
514chain E and resseq 49-104 and (backbone)
614chain F and resseq 49-104 and (backbone)
115chain B and resseq 113-120 and (backbone)
215chain A and resseq 113-120 and (backbone)
315chain C and resseq 113-120 and (backbone)
415chain D and resseq 113-120 and (backbone)
515chain E and resseq 113-120 and (backbone)
615chain F and resseq 113-120 and (backbone)
116chain B and resseq 156-274 and (backbone)
216chain A and resseq 156-274 and (backbone)
316chain C and resseq 156-274 and (backbone)
416chain D and resseq 156-274 and (backbone)
516chain E and resseq 156-274 and (backbone)
616chain F and resseq 156-274 and (backbone)
117chain B and resseq 297-322 and (backbone)
217chain C and resseq 297-322 and (backbone)
317chain D and resseq 297-322 and (backbone)
417chain E and resseq 297-322 and (backbone)
517chain F and resseq 297-322 and (backbone)
118chain B and resseq 351-394 and (backbone)
218chain A and resseq 351-394 and (backbone)
318chain C and resseq 351-394 and (backbone)
418chain D and resseq 351-394 and (backbone)
518chain E and resseq 351-394 and (backbone)
618chain F and resseq 351-394 and (backbone)
119chain B and resseq 1000-1001
219chain A and resseq 1000-1001
319chain C and resseq 1000-1001
419chain D and resseq 1000-1001
519chain E and resseq 1000-1001
619chain F and resseq 1000-1001

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.993471, 0.111347, 0.024833), (-0.017305, 0.362243, -0.931923), (-0.112762, 0.925409, 0.361805)7.08517, -21.0284, -1.10112
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16given(0.998798, -0.04886, -0.003814), (-0.023734, -0.550327, 0.834612), (-0.042878, -0.833518, -0.550825)2.95406, 7.53285, -24.903
17given(0.999095, -0.012719, -0.040598), (0.041306, 0.518489, 0.854086), (0.010186, -0.85499, 0.518545)-2.80297, 7.76505, -8.67032
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20given(0.99825, -0.020949, -0.055298), (-0.01553, -0.995196, 0.096665), (-0.057058, -0.095637, -0.99378)3.48365, -10.9876, -26.005699
21given(0.99584, -0.071535, -0.056441), (0.002125, -0.601008, 0.79924), (-0.091095, -0.796035, -0.598356)3.09434, 9.61602, -26.977301
22given(0.999908, 0.013439, 0.001859), (-0.008196, 0.489186, 0.872141), (0.010811, -0.872076, 0.489251)-1.04481, 10.4803, -9.92678
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24given(0.999461, 0.009472, -0.031433), (-0.022718, -0.491644, -0.8705), (-0.023699, 0.870745, -0.491164)2.79187, -16.847401, -17.622999
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29given(0.995338, -0.063192, -0.072868), (-0.063253, -0.997996, 0.001483), (-0.072816, 0.003133, -0.99734)4.46161, -8.28937, -27.944901
30given(0.995192, 0.00215, 0.09792), (-0.083505, -0.503848, 0.859747), (0.051186, -0.86379, -0.501246)1.90891, 4.87602, -22.0301
31given(0.999851, 0.016708, 0.004372), (-0.012131, 0.499252, 0.866372), (0.012293, -0.866296, 0.49938)-0.879003, 10.1836, -9.52773
32given(0.999996, -0.001897, 0.002127), (0.002795, 0.506416, -0.862285), (0.000559, 0.862287, 0.506419)1.07976, -13.0237, -3.90909
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34given(0.998337, -0.026943, -0.050958), (-0.028853, -0.998894, -0.037138), (-0.049901, 0.038547, -0.99801)3.95729, -6.99498, -27.7607
35given(0.995392, -0.005348, 0.095744), (-0.085173, -0.508035, 0.857115), (0.044057, -0.86132, -0.506149)2.04738, 4.51701, -22.243299
36given(0.999087, -0.037206, 0.020986), (0.000836, 0.508223, 0.861225), (-0.042709, -0.860421, 0.50779)-0.209063, 9.96452, -10.4047
37given(0.999972, -0.006209, 0.004264), (0.006669, 0.466597, -0.884445), (0.003501, 0.884448, 0.466625)0.815778, -14.0572, -3.36282
38given(0.998119, -0.045333, -0.041273), (-0.05811, -0.485025, -0.872567), (0.019537, 0.873325, -0.486747)2.54962, -17.4776, -16.563801
39given(0.997881, -0.064915, -0.004431), (-0.065022, -0.997398, -0.031122), (-0.002399, 0.031344, -0.999506)4.31692, -8.11391, -26.801001
40given(0.998696, -0.021984, 0.046075), (-0.050968, -0.480701, 0.875402), (0.002904, -0.876609, -0.481195)1.00022, 5.33656, -22.4666

-
要素

-
タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質
Transcription termination factor rho / ATP-dependent helicase rho


分子量: 48193.773 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: b3783, JW3756, nitA, psuA, rho, rnsC, sbaA, tsu / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS
参照: UniProt: P0AG30, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: RNA鎖 5'-R(P*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*UP*U)-3'


分子量: 3629.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: RNA is commerically synthesized

-
非ポリマー , 5種, 104分子

#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : BeF3
#6: 化合物 ChemComp-SPD / SPERMIDINE / N-(2-AMINO-PROPYL)-1,4-DIAMINOBUTANE / PA(34)


分子量: 145.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C7H19N3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.22 %
結晶化温度: 291 K / pH: 7.9
詳細: 2.5% MPD, 50mM HEPES, 5mM Tris-HCL, 160mM sodium chloride, 1.25mM magnesium chloride, 5mM spermidine-HCL, 0.5mM TCEP, 1.25mM ADP-BeF3,, pH 7.9, MICROBATCH, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→41.9 Å / Num. obs: 87864 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 49.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.342 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 66.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PVO AND UNPUBLISHED STRUCTURE
解像度: 2.8→41.88 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU ML: 0.56 / Isotropic thermal model: isotropic+TLS(domains) / 位相誤差: 31.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 4440 5.05 %
Rwork0.27 --
obs0.271 87859 94.7 %
all-87859 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 20 Å2 / ksol: 0.25 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.943 Å20.718 Å2-0.036 Å2
2--5.974 Å21.368 Å2
3---8.087 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→41.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19120 121 212 84 19537
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01319772
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9726678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5477624
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0653037
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063427
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11B32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.211
13D32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.234
14E32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.194
21B24X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C24X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.4
23D24X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.27
24E24X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.321
31B32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32A32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.291
33C32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.21
34D32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.267
35E32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.285
36F32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.264
41B224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42A224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.323
43C224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.285
44D224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.331
45E224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.336
46F224X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.473
51B32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52A32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.438
53C32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.283
54D32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.374
55E32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.319
56F32X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.38
61B476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
62A476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.304
63C476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.308
64D476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.318
65E476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.385
66F476X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.471
71B104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
72C104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.289
73D104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.272
74E104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.26
75F104X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.291
81B176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
82A176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.292
83C176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.245
84D176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.293
85E176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.444
86F176X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.392
91B28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
92A28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.128
93C28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.214
94D28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.315
95E28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.389
96F28X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.8320.302900.2941781X-RAY DIFFRACTION60
2.832-2.8650.3571090.3251925X-RAY DIFFRACTION66
2.865-2.90.381220.3312198X-RAY DIFFRACTION73
2.9-2.9370.351370.3252299X-RAY DIFFRACTION82
2.937-2.9750.3661600.3372714X-RAY DIFFRACTION92
2.975-3.0160.4351530.3392912X-RAY DIFFRACTION97
3.016-3.0590.361460.3362829X-RAY DIFFRACTION99
3.059-3.1050.3641490.3272942X-RAY DIFFRACTION98
3.105-3.1530.371720.3252868X-RAY DIFFRACTION97
3.153-3.2050.3381560.2992866X-RAY DIFFRACTION99
3.205-3.260.341650.2982849X-RAY DIFFRACTION98
3.26-3.3190.321500.2852891X-RAY DIFFRACTION98
3.319-3.3830.2991600.2932899X-RAY DIFFRACTION99
3.383-3.4520.31490.2782916X-RAY DIFFRACTION97
3.452-3.5270.2791580.2722894X-RAY DIFFRACTION99
3.527-3.6090.2741570.2752884X-RAY DIFFRACTION98
3.609-3.70.341460.2652866X-RAY DIFFRACTION98
3.7-3.80.2891570.2672932X-RAY DIFFRACTION99
3.8-3.9110.3021390.2772901X-RAY DIFFRACTION98
3.911-4.0370.2831640.2672879X-RAY DIFFRACTION99
4.037-4.1820.2771510.2532919X-RAY DIFFRACTION99
4.182-4.3490.2781560.2552905X-RAY DIFFRACTION98
4.349-4.5470.2511400.2462943X-RAY DIFFRACTION100
4.547-4.7860.2681570.2412867X-RAY DIFFRACTION99
4.786-5.0850.3081520.2472930X-RAY DIFFRACTION99
5.085-5.4770.2851370.2542911X-RAY DIFFRACTION99
5.477-6.0270.2851650.2562941X-RAY DIFFRACTION99
6.027-6.8960.2931420.2532935X-RAY DIFFRACTION99
6.896-8.6750.1881440.222932X-RAY DIFFRACTION99
8.675-41.8830.2351570.2022891X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0656-0.06670.02330.01850.07220.04710.18610.48670.0567-0.11350.1213-0.07390.0334-0.0965-00.34860.04040.0620.74160.17810.51777.556118.9874-58.1574
20.6479-0.1287-0.02330.52420.2160.3560.0560.23860.19820.1109-0.02470.0207-0.0332-0.011800.26340.01730.05620.17140.11180.2796-20.950614.1083-39.8907
30.00530.00280.00780.0085-0.0043-0.008-0.09760.09570.0749-0.0220.01220.0010.1473-0.0122-00.93540.1775-0.09670.905-0.46431.16331.2741-48.1589-53.9518
40.91150.714-0.11620.1826-0.25930.3310.16080.4948-0.67890.0188-0.1501-0.0642-0.09030.2963-0.13280.24460.18380.00920.454-0.38240.37997.5074-29.5926-54.8355
51.1576-0.2048-0.0870.3904-0.62740.66280.03810.3375-0.39310.07690.12150.1121-0.0881-0.13661.72990.16390.007-0.06870.0531-0.13330.0283-22.1194-17.2277-41.9136
60.3151-0.1149-0.30160.1282-0.11211.20250.0214-0.2267-0.28170.09110.21250.03460.10470.55060.04540.19390.1131-0.03920.22440.09340.60855.7375-53.4919-6.6094
71.6074-0.17020.55710.14770.10821.355-0.0732-0.3668-0.6959-0.04960.16860.142-0.1445-0.29330.11850.166-0.0368-0.03080.04150.04810.3744-23.1427-34.8545-15.6843
8-0.0073-0.0311-0.01450.00670.02230.0081-0.0128-0.04220.06090.1793-0.0467-0.00570.1532-0.081300.67150.2106-0.09350.91340.09790.410.983-15.86945.8428
90.12730.0546-0.0069-0.02270.10750.08160.1755-0.2723-0.0853-0.0194-0.1395-0.1964-0.10820.18930.00070.2251-0.051-0.01460.69730.17470.23816.0972-25.138129.8989
100.6749-0.21510.10671.3950.44470.59510.0016-0.5013-0.2408-0.1152-0.04750.3545-0.1223-0.1769-0.03810.15580.03740.03170.50750.07730.119-24.2868-21.297512.8926
110.2554-0.0711-0.43590.8477-0.22830.4550.1526-0.26350.3382-0.186-0.17770.22420.0334-0.0164-00.36520.04320.02690.5359-0.22950.5067-16.003914.791618.9462
120.05580.04080.0093-0.0155-0.00580.00220.12870.1330.13980.2636-0.149-0.05370.19540.147400.92370.05410.00970.61670.08471.43766.392345.9306-15.9524
130.13280.0763-0.04830.027-0.16450.3457-0.1163-0.10010.14510.2254-0.0776-0.25580.1299-0.1452-00.7795-0.0745-0.08620.45040.01760.6644-23.058128.4556-11.2572
140.0010.0038-0.0049-0.0016-0.0061-0.00280.0575-0.02530.23620.0020.0041-0.0238-0.08730.10300.7120.1115-0.03141.05720.04490.4161-7.5518-3.5337-13.4371
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 1-130A1 - 130
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 131-1002A131 - 1002
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resseq 1-21B1 - 21
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 30-131B30 - 131
5X-RAY DIFFRACTION5chain b and resseq 132-1002B132 - 1002
6X-RAY DIFFRACTION6chain C and resseq 1-130C1 - 130
7X-RAY DIFFRACTION7chain D and resseq 131-1002C131 - 1002
8X-RAY DIFFRACTION8chain D and resseq 1-23D1 - 23
9X-RAY DIFFRACTION9chain D and resseq 29-130D29 - 130
10X-RAY DIFFRACTION10chain D and resseq 131-1002D131 - 1002
11X-RAY DIFFRACTION11chain EE0
12X-RAY DIFFRACTION12chain F and resseq 1-129F1 - 129
13X-RAY DIFFRACTION13chain F and resseq 130-1002F130 - 1002
14X-RAY DIFFRACTION14chain GG0

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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