[日本語] English
万見
- PDB-3ibc: Crystal Structure of Caspase-7 incomplex with Acetyl-YVAD-CHO -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ibc
タイトルCrystal Structure of Caspase-7 incomplex with Acetyl-YVAD-CHO
要素
  • (Caspase-7) x 2
  • Acetyl-YVAD-CHO
キーワードhydrolase / apoptosis / protein-peptide complex / Alternative splicing / Cytoplasm / Polymorphism / Protease / Thiol protease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / striated muscle cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / protein maturation / protein catabolic process / protein processing / fibrillar center / positive regulation of neuron apoptotic process / peptidase activity / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Agniswamy, J.
引用ジャーナル: Apoptosis / 年: 2009
タイトル: Conformational similarity in the activation of caspase-3 and -7 revealed by the unliganded and inhibited structures of caspase-7.
著者: Agniswamy, J. / Fang, B. / Weber, I.T.
履歴
登録2009年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Caspase-7
B: Caspase-7
C: Caspase-7
D: Caspase-7
E: Acetyl-YVAD-CHO
F: Acetyl-YVAD-CHO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8206
ポリマ－62,8206
非ポリマー00
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15550 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area17650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.248, 88.248, 188.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-7 / CASP-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / Caspase-7 ...CASP-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / Caspase-7 subunit p20 / Caspase-7 subunit p11


分子量: 19564.598 Da / 分子数: 2 / 断片: P20 subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#2: タンパク質 Caspase-7 / CASP-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / Caspase-7 ...CASP-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1 / Caspase-7 subunit p20 / Caspase-7 subunit p11


分子量: 11352.862 Da / 分子数: 2 / 断片: P10 subunit / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#3: タンパク質・ペプチド Acetyl-YVAD-CHO


分子量: 492.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was obtained by chemical synthesis.
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SHORT PEPTIDE USED IN EXPERIMENT WAS ACETYL-YVAD-CHO, UPON CHEMICAL REACTION, IT IS BOUND TO PROTEIN.
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 14.5% PEG 3350, 0.3 M diammonium hydrogen citrate, 10mM DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月17日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. all: 22769 / Num. obs: 20517 / % possible obs: 90.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.101
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.464 / Num. unique all: 1234 / % possible all: 55.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F1J

1f1j


解像度: 2.75→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 915 -Random
Rwork0.203 ---
all0.216 22769 --
obs0.218 19020 83.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3798 0 0 59 3857

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る