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- PDB-3i9l: Crystal structure of ADP ribosyl cyclase complexed with N1-cIDPR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i9l
タイトルCrystal structure of ADP ribosyl cyclase complexed with N1-cIDPR
要素ADP-ribosyl cyclase
キーワードHYDROLASE / Homodimer / enzyme-product analog complex / ADP-ribosyl cyclase / Disulfide bond / Fertilization / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / phosphorus-oxygen lyase activity / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / single fertilization / positive regulation of B cell proliferation / transferase activity / cytoplasmic vesicle / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP-ribosyl cyclase (CD38/157) / ADP-ribosyl cyclase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N1-CYCLIC INOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種APLYSIA CALIFORNICA (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Liu, Q. / Graeff, R. / Kriksunov, I.A. / Jiang, H. / Zhang, B. / Oppenheimer, N. / Lin, H. / Potter, B.V.L. / Lee, H.C. / Hao, Q.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for enzymatic evolution from a dedicated ADP-ribosyl cyclase to a multifunctional NAD hydrolase
著者: Liu, Q. / Graeff, R. / Kriksunov, I.A. / Jiang, H. / Zhang, B. / Oppenheimer, N. / Lin, H. / Potter, B.V.L. / Lee, H.C. / Hao, Q.
履歴
登録2009年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosyl cyclase
B: ADP-ribosyl cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5583
ポリマ－59,0162
非ポリマー5421
水11,079615
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area22950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.627, 58.303, 71.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosyl cyclase / ADRC / NAD(+) nucleosidase / NADase / NAD glycohydrolase


分子量: 29507.883 Da / 分子数: 2 / 変異: E179G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) APLYSIA CALIFORNICA (無脊椎動物)
プラスミド: PPICZ(ALPHA)A / 発現宿主: Pichia Pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 (INVITROGEN) / 参照: UniProt: P29241, NAD+ glycohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-N1C / N1-CYCLIC INOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 542.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H20N4O14P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 615 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M imidazole, pH 7.5, 12-24% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9771 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月31日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9771 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→30 Å / Num. all: 56813 / Num. obs: 56813 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LBE

1lbe


解像度: 1.75→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 4.045 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19634 2873 5.1 %RANDOM
Rwork0.16564 53804 --
all0.16725 ---
obs0.16725 56677 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.56 Å2 / Biso mean: 25.496 Å2 / Biso min: 13.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å2-0.09 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4014 0 35 615 4664
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0224168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9711.9715660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9335500
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.84423.505194
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.11615696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7141528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2120.2598
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8871.52506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69724040
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.91231662
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6444.51617
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 216 -
Rwork0.196 3719 -
all-3935 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.18390.708-0.40141.0896-0.48310.5166-0.00530.0952-0.036-0.0391-0.00850.1605-0.0072-0.08020.0138-0.04110.0193-0.0221-0.0234-0.0282-0.0684-11.4641.39215.528
21.0333-0.36290.46141.1236-0.88091.2514-0.00350.0761-0.0501-0.0192-0.0316-0.06330.04530.04430.0352-0.08890.0028-0.004-0.1008-0.0151-0.069518.006-1.10124.546
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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