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- PDB-3i4r: Nup107(aa658-925)/Nup133(aa517-1156) complex, H.sapiens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i4r
タイトルNup107(aa658-925)/Nup133(aa517-1156) complex, H.sapiens
要素
  • Nuclear pore complex protein Nup107
  • Nuclear pore complex protein Nup133
キーワードPROTEIN TRANSPORT / STRUCTURAL PROTEIN / Kinetochore / mRNA transport / Nuclear pore complex / Nucleus / Phosphoprotein / Translocation / Transport / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


nephron development / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / somite development / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / paraxial mesoderm development / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus ...nephron development / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / nuclear pore organization / somite development / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / paraxial mesoderm development / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / neural tube development / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / poly(A)+ mRNA export from nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / female gonad development / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / neurogenesis / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / nuclear periphery / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / snRNP Assembly / nuclear membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Delta-Endotoxin; domain 1 - #50 / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Delta-Endotoxin; domain 1 / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup107 / Nuclear pore complex protein Nup133
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Whittle, J.R.R. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Architectural nucleoporins Nup157/170 and Nup133 are structurally related and descend from a second ancestral element.
著者: Whittle, J.R. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2009年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear pore complex protein Nup107
B: Nuclear pore complex protein Nup133


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0872
ポリマ－106,0872
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area45000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.554, 133.047, 176.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup107 / Nucleoporin Nup107 / 107 kDa nucleoporin


分子量: 32049.789 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT (UNP residues 658-925) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP107 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P57740
#2: タンパク質 Nuclear pore complex protein Nup133 / Nucleoporin Nup133 / 133 kDa nucleoporin


分子量: 74036.891 Da / 分子数: 1 / 断片: HELICAL DOMAIN (UNP residues 517-1156) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NUP133 / プラスミド: pET-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q8WUM0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 0.8 M sodium/potassium phosphate, 15 % glycerol, 2% PEG 3350, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. all: 29866 / Num. obs: 29866 / % possible obs: 85.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 115.2 Å2 / Rsym value: 0.157 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.59 / % possible all: 40

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX1.4_4精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.53→37.63 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: -0 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 46.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 2336 9.96 %
Rwork0.315 21110 -
obs0.32 23446 68.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 136.409 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 496.94 Å2 / Biso mean: 174.62 Å2 / Biso min: 42.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.53→37.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5161 0 0 0 5161
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045540
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8357435
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7531964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058880
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003937
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5302-3.60220.4648150.448480X-RAY DIFFRACTION5
3.6022-3.68040.5481210.4163153X-RAY DIFFRACTION9
3.6804-3.7660.4203270.3889271X-RAY DIFFRACTION15
3.766-3.86010.5195420.4242389X-RAY DIFFRACTION22
3.8601-3.96430.3946550.4068540X-RAY DIFFRACTION30
3.9643-4.08080.4412680.3683785X-RAY DIFFRACTION43
4.0808-4.21240.34131170.35751074X-RAY DIFFRACTION60
4.2124-4.36270.4122040.35831523X-RAY DIFFRACTION87
4.3627-4.53710.37212000.32891732X-RAY DIFFRACTION97
4.5371-4.74320.36211890.32151751X-RAY DIFFRACTION98
4.7432-4.99280.36622030.31981767X-RAY DIFFRACTION99
4.9928-5.30480.40712000.3211804X-RAY DIFFRACTION100
5.3048-5.71310.42471900.34161806X-RAY DIFFRACTION100
5.7131-6.28560.44921800.34671840X-RAY DIFFRACTION100
6.2856-7.18960.39082180.33391801X-RAY DIFFRACTION100
7.1896-9.03740.322120.26111843X-RAY DIFFRACTION100
9.0374-37.63250.31871950.2831951X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.68480.5059-2.12421.7132-0.27032.9384-0.33340.60520.1897-0.7356-0.09860.78640.3137-1.4378-1.42841.05890.7803-0.94651.1431-0.74570.6292-29.1259-17.183-22.0447
21.5255-1.67860.1173.87762.53473.4862-0.6603-0.8365-0.87461.86391.56780.91281.6774-0.24440.01630.4349-0.06750.26311.08650.10040.6613-39.512717.5915-9.0792
32.8852-0.89071.47920.4214-0.3662.34860.56090.6999-0.15010.5131-0.3711-0.4939-0.0927-0.3014-0.12460.65520.0131-0.10720.52380.09950.7234-18.2921.1521-5.2115
42.38180.59973.37261.63642.26835.35710.22650.4788-0.14240.21560.0768-0.1960.25260.60670.00130.55680.0193-0.05470.37370.18560.575-7.295666.14330.6403
51.87842.3205-0.15724.18190.76852.6986-0.5794-0.0895-0.68-0.04891.0856-1.20870.44250.3780.00120.55190.2031-0.0160.4544-0.01240.519-5.170814.82885.8031
62.31871.75970.84242.693-1.32132.85250.7292-0.00430.5649-0.5296-0.21150.89530.8493-0.4407-0.11150.1830.5791-0.5295-0.39470.62390.0611-11.6051-17.408125.2259
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 667:746)A667 - 746
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 747:803)A747 - 803
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 804:924)A804 - 924
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 518:871)B518 - 871
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 872:1008)B872 - 1008
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 1009:1156)B1009 - 1156

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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