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- PDB-3i2v: Crystal structure of human MOCS3 rhodanese-like domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i2v
タイトルCrystal structure of human MOCS3 rhodanese-like domain
要素Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3
キーワードTRANSFERASE / RHODANESE / SULFURTRANSFERASE / MOCS3 / UBA4 / Structural Genomics / Ubiquitin biology / Structural Genomics Consortium / SGC / ATP-binding / Cytoplasm / Molybdenum cofactor biosynthesis / Multifunctional enzyme / Nucleotide-binding / tRNA processing
機能・相同性
機能・相同性情報


: / molybdopterin synthase sulfurtransferase / molybdopterin-synthase sulfurtransferase activity / molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / URM1 activating enzyme activity / tRNA thio-modification / Molybdenum cofactor biosynthesis / protein modification by small protein conjugation / molybdopterin cofactor biosynthetic process ...: / molybdopterin synthase sulfurtransferase / molybdopterin-synthase sulfurtransferase activity / molybdopterin-synthase adenylyltransferase / molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity / URM1 activating enzyme activity / tRNA thio-modification / Molybdenum cofactor biosynthesis / protein modification by small protein conjugation / molybdopterin cofactor biosynthetic process / protein urmylation / tRNA wobble position uridine thiolation / sulfurtransferase activity / tRNA wobble uridine modification / thiosulfate sulfurtransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3/Uba4 / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Ubiquitin-activating enzyme / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily ...Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3/Uba4 / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Ubiquitin-activating enzyme / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Bacik, J.P. / Walker, J.R. / Lopez, L. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the human MOCS3 rhodanese-like domain
著者: Bacik, J.P. / Walker, J.R. / Lopez, L. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2009年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2221
ポリマ－14,2221
非ポリマー00
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.817, 31.911, 50.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.16, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenylyltransferase and sulfurtransferase MOCS3 / Molybdenum cofactor synthesis protein 3 / Molybdopterin synthase sulfurylase / MPT synthase ...Molybdenum cofactor synthesis protein 3 / Molybdopterin synthase sulfurylase / MPT synthase sulfurylase / Adenylyltransferase MOCS3 / Sulfurtransferase MOCS3


分子量: 14222.272 Da / 分子数: 1 / 断片: RHODANESE-LIKE DOMAIN, residues 335-460 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOCS3, MOCS3_HUMAN, UBA4 / プラスミド: pET28aLIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: O95396, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; スルフルトランスキナーゼ類
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 21% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→24.26 Å / Num. obs: 30819 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 12.61 Å2 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 33.7
反射 シェル解像度: 1.25→1.27 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.617 / Mean I/σ(I) obs: 2.83 / % possible all: 66.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.25→24.258 Å / SU ML: 0.08 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.78 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: INITIAL DATASET USED TO LOCATE SEMET COLLECTED AT 0.96426 A
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2043 1457 4.98 %
Rwork0.159 --
obs0.1614 29228 94.89 %
all-1019 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.255 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.354 Å2-0 Å20.33 Å2
2---0.384 Å2-0 Å2
3---0.738 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→24.258 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数983 0 0 190 1173
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0151004
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5931369
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.521375
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.108162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01175
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.25-1.29470.33581010.27612039X-RAY DIFFRACTION71
1.2947-1.34650.22821300.17772704X-RAY DIFFRACTION93
1.3465-1.40780.20281570.1312834X-RAY DIFFRACTION97
1.4078-1.4820.20381350.13252826X-RAY DIFFRACTION97
1.482-1.57480.20941290.12522895X-RAY DIFFRACTION98
1.5748-1.69640.17541540.13042831X-RAY DIFFRACTION98
1.6964-1.86710.19941640.14182906X-RAY DIFFRACTION99
1.8671-2.13710.18431560.14522904X-RAY DIFFRACTION99
2.1371-2.69190.21081680.15352919X-RAY DIFFRACTION100
2.6919-24.26240.19771630.17122913X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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