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- PDB-3i1g: Crystal structure of a GCN4 leucine zipper mutant at 1.6 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i1g
タイトルCrystal structure of a GCN4 leucine zipper mutant at 1.6 A resolution
要素General control protein GCN4
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LEUCINE ZIPPER / GCN4 / SYNTHETIC PEPTIDE / HELIX / DOUBLE HELIX / Activator / Amino-acid biosynthesis / DNA-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
General control transcription factor GCN4
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Diao, J.S. / Tortajada, A. / Yeh, J.I.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of a super leucine zipper, an extended two-stranded super long coiled coil.
著者: Diao, J.
履歴
登録2009年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9031
ポリマ－3,9031
非ポリマー00
水41423
1
A: General control protein GCN4

A: General control protein GCN4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8052
ポリマ－7,8052
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area940 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area5420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.145, 31.145, 57.324
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-123-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド General control protein GCN4 / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 3902.543 Da / 分子数: 1 / 断片: Leucine zipper domain: UNP residues 249-281 / 変異: K251A, D255A, Y265W, H266N / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide with the sequence of yeast GCN4, UNP entry P03069 (GCN4_YEAST), residues 249-281
参照: UniProt: P03069
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.19 %
解説: 1. ACKNOWLEDGEMENT: THIS WORK WAS SUPPORTED BY THE AFSOR GRANT F49620-03-1-0365 TO J.I.YEH. 2. DIFFRACTION DATA STATISTICS IN REMARK 200 IS PRESENTED FOR SPACE GROUP P32 ONLY. DIFFRACTION ...解説: 1. ACKNOWLEDGEMENT: THIS WORK WAS SUPPORTED BY THE AFSOR GRANT F49620-03-1-0365 TO J.I.YEH. 2. DIFFRACTION DATA STATISTICS IN REMARK 200 IS PRESENTED FOR SPACE GROUP P32 ONLY. DIFFRACTION DATA WERE PROCESSED IN P32 FIRST, AND THEN THE STRUCTURE FACTOR AMPLITUDES IN P32 WERE REDUCED TO THOSE IN P3221 (SEE THE AUTHORS' PAPER).
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Protein solution: 8 mg/mL Leucine zipper peptide, 0.1 M Sodium acetate pH 4.5. Reservoir solution: 0.2 M CaCl2, 0.1 M Sodium acetate pH 4.5, 20 % v/v Isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月31日
詳細: Pt-coated toroidal Si mirror for horizontal and vertical focusing followed by double flat Si crystal monochromator
放射モノクロメーター: Double flat Si crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.64 Å / Num. all: 7098 / Num. obs: 7098 / % possible obs: 85.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 1.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 194 / Rsym value: 0.24 / % possible all: 23.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: A STANDARD HELIX OF 28 POLYALANINE RESIDUES

解像度: 1.6→19.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 478704.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 389 9.5 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.257 4104 89.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 69.407 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.73 Å20 Å20 Å2
2--1.73 Å20 Å2
3----3.45 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数283 0 0 23 306
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.651.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.862.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.07 / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.172 6 3.1 %
Rwork0.421 176 -
obs--37.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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