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- PDB-3i0h: Crystal structure of GTB C80S/C196S/C209S unliganded -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3i0h
タイトルCrystal structure of GTB C80S/C196S/C209S unliganded
要素ABO glycosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GTB / glycosyltransferase / ABO Blood group / retaining
機能・相同性
機能・相同性情報


fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding ...fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / Golgi membrane / nucleotide binding / Golgi apparatus / extracellular region / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histo-blood group ABO system transferase / ABO glycosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schuman, B. / Persson, M. / Landry, R.C. / Polakowski, R. / Weadge, J.T. / Seto, N.O.L. / Borisova, S. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Cysteine-to-serine mutants dramatically reorder the active site of human ABO(H) blood group B glycosyltransferase without affecting activity: structural insights into cooperative substrate binding
著者: Schuman, B. / Persson, M. / Landry, R.C. / Polakowski, R. / Weadge, J.T. / Seto, N.O. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Evans, S.V.
履歴
登録2009年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABO glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4051
ポリマ－33,4051
非ポリマー00
水3,639202
1
A: ABO glycosyltransferase

A: ABO glycosyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8112
ポリマ－66,8112
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area3440 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.875, 149.782, 79.365
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-481-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ABO glycosyltransferase


分子量: 33405.320 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 59 to 344 / 変異: C80S/C196S/C209S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GTB / プラスミド: pCW(delta)lac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q70V26, UniProt: P16442*PLUS, fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT GLU 355 IS THE BIOLOGICAL C-TEMINUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 %
結晶化温度: 279.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 35mM sodium acetate pH 4.6, 45 mM ADA, 30mM sodium chloride, 3-4 mM magnesium chloride, 3-3.5% PEG 4000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 279.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月27日 / 詳細: Osmic Blue
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: Molecular Replacement / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.79→19.78 Å / Num. obs: 28441 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.74 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obs% possible all
1.79-1.854.440.299498.1
1.85-1.934.510.2514.397.6
1.93-2.024.560.1835.797.1
2.02-2.124.660.147796.7
2.12-2.254.820.1158.996
2.25-2.434.880.09510.795.4
2.43-2.674.940.0812.595.3
2.67-3.064.930.05916.595.7
3.06-3.854.90.03526.496.3
3.85-19.784.80.02840.393.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4SSIデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LZ7

1lz7


解像度: 2→18.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.506 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21969 1068 5.2 %RANDOM
Rwork0.16527 ---
obs0.16818 19289 95.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.512 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→18.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2248 0 0 202 2450
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222317
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7981.9433145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6675273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.11122.743113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.08715389
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.821519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211772
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21012
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.21552
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1380.2149
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2820.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2990.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1571.51370
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.00822228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.093947
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.8424.5917
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 83 -
Rwork0.199 1371 -
obs--96.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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