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万見
- PDB-3hyw: 3-D X-Ray structure of the sulfide:quinone oxidoreductase of the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hyw
タイトル3-D X-Ray structure of the sulfide:quinone oxidoreductase of the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus in complex with decylubiquinone
要素Sulfide-quinone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOTOPIC MEMBRANE PROTEIN / FLAVOPROTEIN / POLYSULFUR
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial sulfide:quinone reductase / sulfide:quinone oxidoreductase activity / aerobic electron transport chain / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / quinone binding / nucleotide binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / FAD/NAD(P)-binding domain - #100 / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DCQ / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / HYDROSULFURIC ACID / octathiocane / Sulfide-quinone reductase
類似検索 - 構成要素
生物種AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Marcia, M. / Ermler, U. / Peng, G.H. / Michel, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: The structure of Aquifex aeolicus sulfide:quinone oxidoreductase, a basis to understand sulfide detoxification and respiration
著者: Marcia, M. / Ermler, U. / Peng, G.H. / Michel, H.
履歴
登録2009年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年7月14日ID: 3H28
改定 1.02009年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfide-quinone reductase
B: Sulfide-quinone reductase
C: Sulfide-quinone reductase
D: Sulfide-quinone reductase
E: Sulfide-quinone reductase
F: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)299,67662
ポリマ－285,4026
非ポリマー14,27456
水20,4831137
1
A: Sulfide-quinone reductase
C: Sulfide-quinone reductase
E: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,58130
ポリマ－142,7013
非ポリマー6,88027
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sulfide-quinone reductase
D: Sulfide-quinone reductase
F: Sulfide-quinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,09432
ポリマ－142,7013
非ポリマー7,39329
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33870 Å2
ΔGint-505 kcal/mol
Surface area86610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.780, 154.010, 175.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 12分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Sulfide-quinone reductase / sulfide:quinone oxidoreductase


分子量: 47566.984 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア) / 株: VF5
参照: UniProt: O67931, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; キノンおよび類縁体が電子受容体
#4: 糖
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

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非ポリマー , 6種, 1187分子

#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-DCQ / 2-decyl-5,6-dimethoxy-3-methylcyclohexa-2,5-diene-1,4-dione / decylubiquinone / デシルユビキノン


分子量: 322.439 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H30O4
#5: 化合物
ChemComp-H2S / HYDROSULFURIC ACID / HYDROGEN SULFIDE / 硫化水素


分子量: 34.081 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2S
#6: 化合物
ChemComp-PS9 / octathiocane / 1,2,3,4,5,6,7,8-オクタチアシクロオクタン


分子量: 256.520 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: S8
#7: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細THE SIDE CHAIN OF CYS156 AND CYS347 ARE EXTENDED TO FORM A PUTATIVE POLYSULFUR CHAIN. ONE SULFUR ...THE SIDE CHAIN OF CYS156 AND CYS347 ARE EXTENDED TO FORM A PUTATIVE POLYSULFUR CHAIN. ONE SULFUR ATOM OF THE CHAIN IS DESCRIBED AS LINKED TO THE CYS AND FORM A S-MERCAPTO-CYSTEINE, CSS. THE REST OF THE CHAIN TAKES THE FORM OF A CYCLOOCTASULFUR SPECIES PS9 IN SEVERAL MONOMERS AND MIGHT REPRESENT THE PRODUCT OF THE REACTION CATALYZED BY THE PROTEIN. H2S INDICATES A PUTATIVE S ATOM BRIDGING CYS124 AND FAD. THIS S ATOM IS POSSIBLY CONTRIBUTED BY THE SUBSTRATE OF THE PROTEIN, HYDROGEN SULFIDE. PLEASE REFER TO THE RELATED PUBLICATION FOR A MORE DETAILED DESCRIPTION OF THE PUTATIVE SULFUR LIGANDS OF THE SULFIDE:QUINONE OXIDOREDUCTASE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 4% PEG 400, 2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M NA-ACETATE, PH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0015 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月28日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 194489 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.74 % / Net I/σ(I): 13.17
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 1.86 % / Mean I/σ(I) obs: 1.86 / % possible all: 76.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0019位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H27

3h27
PDB 未公開エントリ


解像度: 2→20.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 8.395 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.197 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2357 9757 5 %RANDOM
Rwork0.19972 ---
obs0.20152 184559 96.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å20 Å2
2---0.74 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20036 0 829 1137 22002
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02221462
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1512.0129130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.36152568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.29524.336858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.453153378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4211584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.23162
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215936
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.210677
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.214544
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.21541
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4241.513309
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.654220910
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0439822
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6284.58220
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 533 -
Rwork0.267 10293 -
obs--73.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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