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- PDB-3hus: Crystal structure of recombinant gamma N308K fibrinogen fragment ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hus
タイトルCrystal structure of recombinant gamma N308K fibrinogen fragment D with the peptide ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
要素
  • Fibrinogen alpha chain
  • Fibrinogen beta chain
  • Fibrinogen gamma chain
  • Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
キーワードBLOOD CLOTTING / Fibrinogen fragment D / Amyloid / Amyloidosis / Blood coagulation / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Isopeptide bond / Phosphoprotein / Secreted / Pyrrolidone carboxylic acid / Sulfation
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion ...platelet maturation / blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / Regulation of TLR by endogenous ligand / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / cellular response to leptin stimulus / cellular response to interleukin-6 / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / MyD88 deficiency (TLR2/4) / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of peptide hormone secretion / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein secretion / cellular response to interleukin-1 / protein polymerization / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / cell adhesion molecule binding / positive regulation of vasoconstriction / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Integrin signaling / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / platelet aggregation / response to calcium ion / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / protein-folding chaperone binding / ER-Phagosome pathway / cell cortex / protein-containing complex assembly / : / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / innate immune response / synapse / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #50 / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen beta chain / Fibrinogen gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Lord, S.T. / Bowley, S.R. / Okumura, N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Impaired protofibril formation in fibrinogen gammaN308K is due to altered D:D and "A:a" interactions.
著者: Bowley, S.R. / Okumura, N. / Lord, S.T.
履歴
登録2009年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年10月13日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.22023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibrinogen alpha chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
D: Fibrinogen alpha chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
G: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
H: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
I: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
J: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,84816
ポリマ－159,54710
非ポリマー1,3016
水1,802100
1
A: Fibrinogen alpha chain
B: Fibrinogen beta chain
C: Fibrinogen gamma chain
G: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
H: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4248
ポリマ－79,7735
非ポリマー6513
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10180 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area28570 Å2
手法PISA
2
D: Fibrinogen alpha chain
E: Fibrinogen beta chain
F: Fibrinogen gamma chain
I: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
J: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4248
ポリマ－79,7735
非ポリマー6513
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10130 Å2
ΔGint-61.8 kcal/mol
Surface area28200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.009, 95.009, 448.382
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Fibrinogen alpha chain / Fibrinopeptide A


分子量: 7747.030 Da / 分子数: 2 / 断片: Fragment D: UNP residues 145-210 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGA / プラスミド: pMLP
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02671
#2: タンパク質 Fibrinogen beta chain / Fibrinopeptide B


分子量: 35940.215 Da / 分子数: 2 / 断片: Fragment D: UNP residues 179-491 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGB / プラスミド: pMLP
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02675
#3: タンパク質 Fibrinogen gamma chain


分子量: 35233.070 Da / 分子数: 2 / 断片: Fragment D: UNP residues 122-432 / Mutation: N308K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGG, PRO2061 / プラスミド: pMLP
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02679

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 6分子 GHIJ

#4: タンパク質・ペプチド
Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide


分子量: 426.490 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Peptide Ligand Gly-Pro-Arg-Pro-amide
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 104分子

#6: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 9% PEG 3350, 50 mM Tris-HCl pH 8.5, 2 mM Sodium azide, 12.5 mM Calcium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→47.25 Å / Num. obs: 40798 / % possible obs: 99.41 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 61.8 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LTJ

1ltj


解像度: 3.04→47.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 40.077 / SU ML: 0.341 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.487 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28802 2030 5 %RANDOM
Rwork0.22049 ---
obs0.23768 38489 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.947 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→47.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10657 0 80 100 10837
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02211065
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0391.93614954
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.64851325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.86824.554560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.123151895
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8491564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.21520
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.028524
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1880.25260
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.27511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1040.26
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2750.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2791.56756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.516210563
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5335038
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.9414.54391
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.04→3.12 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.348 145 -
Rwork0.258 2778 -
obs--99.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.78810.0109-1.49111.774-0.20810.8205-0.1883-0.8231-0.06561.25550.4363-0.109-0.11630.1948-0.2480.19070.2327-0.07030.2395-0.0335-0.163136.89325.887-28.027
21.29890.0036-0.10150.9467-0.06481.5056-0.0088-0.40040.00340.13190.0128-0.03780.06650.2059-0.004-0.20820.03350.00770.17250.029-0.004921.04317.284-47.344
30.7679-0.2818-0.25791.19020.78492.51970.10570.04890.024-0.14860.026-0.1249-0.00630.1944-0.1317-0.14260.04440.02550.05180.03240.043629.6213.177-83.111
40.69860.81130.42642.2040.70940.2966-0.041-0.3144-0.03091.0982-0.042-0.0130.43980.14710.0830.12810.1108-0.02960.20140.0044-0.102836.74626.421184.124
50.9746-0.04230.18560.8225-0.01341.12060.047-0.11980.03630.129-0.07390.03550.132-0.09250.0269-0.1686-0.01030.02060.086800.018321.01317.826164.326
60.4803-0.2334-0.18020.96950.60562.66890.10250.18190.0064-0.1415-0.0114-0.0730.22770.151-0.0911-0.14790.08020.00190.1120.0290.042529.66614.363129.89
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A129 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2B156 - 458
3X-RAY DIFFRACTION3C104 - 394
4X-RAY DIFFRACTION4D128 - 190
5X-RAY DIFFRACTION5E156 - 458
6X-RAY DIFFRACTION6F98 - 394

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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