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- PDB-3htn: Crystal structure of a putative dna binding protein (bt_1116) fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3htn
タイトルCrystal structure of a putative dna binding protein (bt_1116) from bacteroides thetaiotaomicron vpi-5482 at 1.50 A resolution
要素Putative DNA binding protein
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Duf269 family protein / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


PPC domain / Plants and Prokaryotes Conserved (PCC) domain / PPC domain profile profile. / Hypothetical protein, similar to alpha- acetolactate decarboxylase; domain 2 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICKEL (II) ION / PPC domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Putative DNA binding protein (NP_810029.1) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative DNA binding protein
B: Putative DNA binding protein
C: Putative DNA binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,77519
ポリマ－50,6413
非ポリマー2,13316
水9,962553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11030 Å2
ΔGint-200 kcal/mol
Surface area16900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.688, 90.688, 53.888
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
詳細THE RESULTS FROM SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TRIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Putative DNA binding protein


分子量: 16880.475 Da / 分子数: 3 / 断片: residues 38-185 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 (バクテリア)
遺伝子: BT_1116, NP_810029.1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A8Q1

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非ポリマー , 5種, 569分子

#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 553 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. THE CLONED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES 38-185 OF THE FULL LENGTH PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 %
結晶化温度: 277 K / pH: 8
詳細: 34.0000% polyethylene glycol 400, 0.2000M lithium sulfate, 0.1M TRIS pH 8.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97908,0.97840
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月18日 / 詳細: FLAT MIRROR (VERTICAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHROMATOR (HORIZONTAL FOCUSING)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979081
30.97841
反射解像度: 1.5→29.683 Å / Num. obs: 79258 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.77 % / Biso Wilson estimate: 16.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 10.56
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 95.2

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→29.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 2.266 / SU ML: 0.043 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.059 / ESU R Free: 0.061
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.SULPHATE ANIONS AND PEG MOLECULES FROM CRYSTALLIZATION ARE MODELED IN THE STRUCTURE, RESPECTIVELY. 5.NI AND FE METAL IONS FROM PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION ARE MODELED IN THE STRUCTURE. THE PRESENCE OF NI AND FE ARE SUPPORTED BY X-RAY FLUORESCENCE, BINDING GEOMETRY AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS ABOVE AND BELOW THE NI AND FE ABSORPTION EDGE, RESPECTIVELY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.167 3974 5 %RANDOM
Rwork0.143 ---
obs0.145 79234 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20.01 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→29.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3342 0 96 553 3991
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0223811
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.022544
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.9675176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13436236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3085493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.89724.463177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.68815659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1321520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02789
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.3643
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.32827
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.51869
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.52230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.170.5867
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1530.52
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.311
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.240.361
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.555
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70232491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4183951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.35453766
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.67871618
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.05191410
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 309 -
Rwork0.219 5515 -
obs--98.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6651-0.1160.39440.4066-0.39130.63630.0630.1431-0.0207-0.0942-0.1062-0.11670.14550.18210.04320.01420.04640.0115-0.00510.0062-0.022814.800529.9021.0218
20.9358-0.52080.06020.6127-0.20070.22980.0109-0.0879-0.07060.0992-0.0283-0.03470.06710.02570.01740.02550.0116-0.0189-0.03660.0149-0.017711.926822.207921.8894
30.3396-0.097-0.01650.5234-0.41140.42510.03130.0351-0.0545-0.0567-0.00240.10570.0601-0.0813-0.02890.0029-0.0204-0.0064-0.0314-0.0229-0.0072-5.782226.95829.4922
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A43 - 185
2X-RAY DIFFRACTION2B43 - 185
3X-RAY DIFFRACTION3C43 - 185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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