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万見
- PDB-3hr4: Human iNOS Reductase and Calmodulin Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hr4
タイトルHuman iNOS Reductase and Calmodulin Complex
要素
  • Calmodulin
  • Nitric oxide synthase, inducible
キーワードOxidoreductase/METAL BINDING PROTEIN / inducible nitric oxide synthase / NOS / iNOS / calmodulin / Calmodulin-binding / FAD / FMN / Heme / Iron / Metal-binding / NADP / Oxidoreductase / Phosphoprotein / Isopeptide bond / Methylation / Oxidoreductase-METAL BINDING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / regulation of cellular respiration / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / regulation of cellular respiration / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / positive regulation of DNA binding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / superoxide metabolic process / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cortical cytoskeleton / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Ion transport by P-type ATPases / peroxisomal matrix / positive regulation of protein autophosphorylation / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adenylate cyclase binding / nitric oxide mediated signal transduction / DARPP-32 events / nitric-oxide synthase (NADPH) / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / nitric-oxide synthase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / phosphatidylinositol 3-kinase binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / L-arginine catabolic process / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / negative regulation of blood pressure / response to hormone / voltage-gated potassium channel complex / nitric oxide biosynthetic process / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #410 / Flavodoxin domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #410 / Flavodoxin domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / : / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Helix non-globular / EF-hand domain pair / Special / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Calmodulin-1 / Nitric oxide synthase, inducible / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Xia, C. / Misra, I. / Iyanaki, T. / Kim, J.J.K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Regulation of Interdomain Interactions by CaM in Inducible Nitric Oxide Synthase
著者: Xia, C. / Misra, I. / Iyanaki, T. / Kim, J.J.K.
履歴
登録2009年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月5日Group: Derived calculations
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Calmodulin
C: Nitric oxide synthase, inducible
D: Calmodulin
E: Nitric oxide synthase, inducible
F: Calmodulin
G: Nitric oxide synthase, inducible
H: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,05728
ポリマ－167,5908
非ポリマー2,46720
水1,27971
1
A: Nitric oxide synthase, inducible
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5147
ポリマ－41,8982
非ポリマー6175
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area16400 Å2
2
C: Nitric oxide synthase, inducible
D: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5147
ポリマ－41,8982
非ポリマー6175
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Nitric oxide synthase, inducible
F: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5147
ポリマ－41,8982
非ポリマー6175
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: Nitric oxide synthase, inducible
H: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5147
ポリマ－41,8982
非ポリマー6175
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.600, 160.840, 127.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Nitric oxide synthase, inducible / Inducible NO synthase / Inducible NOS / iNOS / NOS type II / Hepatocyte NOS / HEP-NOS


分子量: 25045.004 Da / 分子数: 4 / 断片: Residues 503-715 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: Calmodulin, Inducible Nitric Oxide Synthase, NOS2, NOS2A
プラスミド: PCWORI+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P35228, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pKK-CaM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.19 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 8K, SODIUM ACETATE, SODIUM CHLORATE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.69 Å / Num. obs: 48283 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 60.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 15.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TLL, 1NIW, 1FOT

1tll

1niw

1fot


解像度: 2.5→29.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 428243.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 2414 5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 48283 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 32.8557 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.64 Å20 Å23.21 Å2
2--12.86 Å20 Å2
3----24.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.39 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10383 0 140 71 10594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 309 5 %
Rwork0.382 5888 -
obs--73.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2cofac_fmcofac_fm
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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