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- PDB-3hpk: Oxidized dimeric PICK1 PDZ in complex with the carboxyl tail pept... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hpk
タイトルOxidized dimeric PICK1 PDZ in complex with the carboxyl tail peptide of GluR2
要素PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT
キーワードPROTEIN BINDING / oxidized / PDZ domain / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / postsynaptic endocytic zone / cellular response to decreased oxygen levels / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / SNAP receptor activity ...G protein-coupled glutamate receptor binding / membrane curvature sensor activity / glial cell development / Arp2/3 complex binding / postsynaptic endocytic zone / cellular response to decreased oxygen levels / postsynaptic specialization / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / SNAP receptor activity / dopamine transport / monoamine transport / dendritic spine organization / long-term synaptic depression / dendritic spine maintenance / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / receptor clustering / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / protein targeting / cellular response to glucose starvation / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / regulation of insulin secretion / protein kinase C binding / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / G protein-coupled receptor binding / receptor tyrosine kinase binding / phospholipid binding / actin filament binding / synaptic vesicle / presynaptic membrane / actin binding / GTPase binding / dendritic spine / cytoskeleton / neuron projection / postsynaptic density / protein phosphorylation / protein domain specific binding / signaling receptor binding / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein-containing complex / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain ...PICK1, BAR domain / Arfaptin homology (AH) domain / Arfaptin family / Arfaptin-like domain / Arfaptin homology (AH) domain profile. / Arfaptin-like domain / AH/BAR domain superfamily / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PRKCA-binding protein / PRKCA-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yu, J. / Shi, Y. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Redox-Regulated Lipid Membrane Binding of the PICK1 PDZ Domain.
著者: Shi, Y. / Yu, J. / Jia, Y. / Pan, L. / Shen, C. / Xia, J. / Zhang, M.
履歴
登録2009年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT
B: PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8713
ポリマ－26,7792
非ポリマー921
水2,378132
1
A: PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3891
ポリマ－13,3891
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4812
ポリマ－13,3891
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2040 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area11310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.260, 51.790, 80.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PRKCA-binding protein,9-mer peptide of THE GLUR2 SUBUNIT / Protein interacting with C kinase 1 / isoform CRA_b / Protein interacting with PRKCA 1


分子量: 13389.304 Da / 分子数: 2 / 断片: PICK1 PDZ domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: Pick1, rCG_60080 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6GQQ2, UniProt: Q9EP80*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE IS FUSED WITH PROTEASE 3C CLEAVAGE SITE AND THE C-TERMINAL TAIL 9 AMINO ACID RESIDUES ...THIS SEQUENCE IS FUSED WITH PROTEASE 3C CLEAVAGE SITE AND THE C-TERMINAL TAIL 9 AMINO ACID RESIDUES OF THE GLUR2 SUBUNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.11 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 20% (w/v) PEG3350, 0.2M Lithium Citrate, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: confocal optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→80.85 Å / Num. all: 11020 / Num. obs: 11020 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 36.778 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.417 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1571 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PKU

2pku


解像度: 2.2→80.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 10.059 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23463 1082 9.8 %RANDOM
Rwork0.20565 ---
obs0.20848 9933 99.81 %-
all-11020 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.275 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→80.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1622 0 6 132 1760
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0221650
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1241.992234
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6215217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.15427.33360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66415295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.215152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2265
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021202
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2725
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2950.21155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2141
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1610.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1590.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7761.51116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.85321744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1783593
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.884.5490
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 81 -
Rwork0.222 728 -
obs--99.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.08170.8072-1.07183.3118-0.89522.84570.08990.16810.0461-0.0645-0.05090.24160.0173-0.1403-0.0389-0.102-0.0010.0103-0.0815-0.0302-0.0821-14.2023-1.2475-17.9041
22.11051.09330.80685.01922.40086.02190.0197-0.0011-0.05640.2258-0.07290.070.3271-0.08630.0532-0.1066-0.030.0034-0.082-0.0088-0.1075-1.814418.3286-7.0059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 125
2X-RAY DIFFRACTION2B19 - 125

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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