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万見
- PDB-3hnd: Crystal structure of human ribonucleotide reductase 1 bound to th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hnd
タイトルCrystal structure of human ribonucleotide reductase 1 bound to the effector TTP and substrate GDP
要素Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / ribonucleotide reductase / Allosteric enzyme / ATP-binding / DNA replication / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor ...ribonucleoside-diphosphate reductase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / cell proliferation in forebrain / ribonucleoside diphosphate metabolic process / positive regulation of G0 to G1 transition / mitochondrial DNA replication / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase complex / ribonucleoside-diphosphate reductase / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / deoxyribonucleotide biosynthetic process / protein heterotetramerization / response to ionizing radiation / DNA synthesis involved in DNA repair / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cell projection / male gonad development / disordered domain specific binding / nuclear envelope / retina development in camera-type eye / DNA repair / neuronal cell body / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal ...Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / ATP-cone domain / ATP cone domain / ATP-cone domain profile. / Ribonucleotide reductase R1 subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Fairman, J.W. / Wijerathna, S.R. / Xu, H. / Dealwis, C.G.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2011
タイトル: Structural basis for allosteric regulation of human ribonucleotide reductase by nucleotide-induced oligomerization.
著者: James Wesley Fairman / Sanath Ranjan Wijerathna / Md Faiz Ahmad / Hai Xu / Ryo Nakano / Shalini Jha / Jay Prendergast / R Martin Welin / Susanne Flodin / Annette Roos / Pär Nordlund / Zongli ...著者: James Wesley Fairman / Sanath Ranjan Wijerathna / Md Faiz Ahmad / Hai Xu / Ryo Nakano / Shalini Jha / Jay Prendergast / R Martin Welin / Susanne Flodin / Annette Roos / Pär Nordlund / Zongli Li / Thomas Walz / Chris Godfrey Dealwis /
要旨: Ribonucleotide reductase (RR) is an α(n)β(n) (RR1-RR2) complex that maintains balanced dNTP pools by reducing NDPs to dNDPs. RR1 is the catalytic subunit, and RR2 houses the free radical required ...Ribonucleotide reductase (RR) is an α(n)β(n) (RR1-RR2) complex that maintains balanced dNTP pools by reducing NDPs to dNDPs. RR1 is the catalytic subunit, and RR2 houses the free radical required for catalysis. RR is allosterically regulated by its activator ATP and its inhibitor dATP, which regulate RR activity by inducing oligomerization of RR1. Here, we report the first X-ray structures of human RR1 bound to TTP alone, dATP alone, TTP-GDP, TTP-ATP, and TTP-dATP. These structures provide insights into regulation of RR by ATP or dATP. At physiological dATP concentrations, RR1 forms inactive hexamers. We determined the first X-ray structure of the RR1-dATP hexamer and used single-particle electron microscopy to visualize the α(6)-ββ'-dATP holocomplex. Site-directed mutagenesis and functional assays confirm that hexamerization is a prerequisite for inhibition by dATP. Our data indicate a mechanism for regulating RR activity by dATP-induced oligomerization.
履歴
登録2009年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
B: Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,64212
ポリマ－180,3582
非ポリマー2,28410
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-10.7 kcal/mol
Surface area53430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.159, 115.834, 221.305
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleoside-diphosphate reductase subunit M1 / Ribonucleotide reductase large subunit


分子量: 90179.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RR1, RRM1 / プラスミド: pET21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL
参照: UniProt: P23921, ribonucleoside-diphosphate reductase

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非ポリマー , 5種, 42分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 7.9, 0.2 M LiSO4, 19% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→50 Å / Num. obs: 34010 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 12.417
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obs% possible all
3.1-3.2140.58396.2
3.21-3.344.90.49199.1
3.34-3.495.30.34899.7
3.49-3.685.30.24699.7
3.68-3.915.20.18699.7
3.91-4.2150.13899.6
4.21-4.634.70.10699.2
4.63-5.34.60.09799
5.3-6.674.70.08998.6
6.67-504.60.05895.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345CCDデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3HNC

3hnc


解像度: 3.21→49.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 46.546 / SU ML: 0.378 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.523 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25389 1576 5.1 %RANDOM
Rwork0.17966 ---
obs0.18347 29455 98.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 104.779 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.92 Å20 Å20 Å2
2--0.1 Å20 Å2
3----2.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.21→49.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11397 0 136 32 11565
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02211799
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.551.96216084
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.91251460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.63624.566530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.499151898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.461557
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21800
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.028935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.26220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3190.28062
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1720.2487
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0650.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1390.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4741.57410
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.871211719
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2135017
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0974.54365
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.21→3.29 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 109 -
Rwork0.244 1888 -
obs--87.17 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7622-0.4322-0.65272.31460.5291.2459-0.05530.0269-0.2053-0.1242-0.16490.16450.0207-0.09950.2202-0.51360.00790.0077-0.2737-0.0257-0.305-4.3601-30.85289.233
20.8443-0.1744-0.49691.80920.62731.7305-0.0804-0.3984-0.22520.6638-0.06870.03570.40880.13730.1491-0.09630.0142-0.0349-0.10470.106-0.3027-3.3636-32.11434.1356
3123.852313.7922-78.207442.0661-31.5085123.2271-0.666-1.3383-4.84421.6343-0.14860.3889-2.40991.36990.81460.0010.00340.00040.0020.01070.0099-35.914327.24165.4017
48.5695-2.29861.79717.65245.26335.0684-0.48950.22680.17710.30980.04560.4669-0.01530.44080.44390.29250.09540.23620.4538-0.2540.1474-42.868234.437254.8644
51.1333-0.6039-0.25122.46510.69321.8922-0.1273-0.71170.44260.53570.3458-0.1224-0.51060.2786-0.2185-0.0608-0.13420.03940.0518-0.2902-0.1565-18.326420.011835.1977
61.5016-0.29430.08113.14131.39412.28050.0261-0.09930.3999-0.13960.0653-0.0721-0.59110.0535-0.0914-0.1957-0.1490.0649-0.392-0.0503-0.3106-21.820720.16611.4885
73.3358-1.4261-0.3413.29031.76332.93390.0837-0.5270.03070.1971-0.14430.7202-0.4805-0.88360.0606-0.03750.0740.0424-0.0547-0.0826-0.1032-42.51723.843418.1207
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 289
2X-RAY DIFFRACTION2A294 - 742
3X-RAY DIFFRACTION3B2 - 6
4X-RAY DIFFRACTION4B9 - 48
5X-RAY DIFFRACTION5B51 - 289
6X-RAY DIFFRACTION6B294 - 628
7X-RAY DIFFRACTION7B633 - 742

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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