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万見
- PDB-3hmj: Saccharomyces cerevisiae FAS type I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hmj
タイトルSaccharomyces cerevisiae FAS type I
要素
  • Fatty acid synthase subunit alpha
  • Fatty acid synthase subunit beta
キーワードTRANSFERASE / FAS / PPT / phosphopantetheine transferase / fatty acid / multienyzme / Fatty acid biosynthesis / Lipid synthesis / Multifunctional enzyme / NAD / NADP / Oxidoreductase / Phosphoprotein / Hydrolase / Lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity ...fatty-acyl-CoA synthase system / fatty acid synthase complex / fatty-acyl-CoA synthase activity / palmitoyltransferase activity / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / (3R)-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / long-chain fatty acid biosynthetic process / fatty acid synthase activity / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / lipid droplet / magnesium ion binding / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #120 / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A - #70 / Lipocalin - #700 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #100 / Alpha-Beta Plaits - #3320 / Alpha-Beta Plaits - #3330 / Helix Hairpins - #1400 / Hydrophobic Seed Protein / Hydrophobic Seed Protein - #10 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 - #70 ...Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #120 / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A - #70 / Lipocalin - #700 / Arylsulfatase, C-terminal domain - #100 / Alpha-Beta Plaits - #3320 / Alpha-Beta Plaits - #3330 / Helix Hairpins - #1400 / Hydrophobic Seed Protein / Hydrophobic Seed Protein - #10 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 - #70 / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, fungi / Fatty acid synthase, meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, N-terminal domain / N-terminal domain in fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase meander beta sheet domain / Fatty acid synthase subunit beta, insertion domain / Fatty acid synthase beta subunit AflB /Fas1-like, central domain / Fatty acid synthase alpha subunit, yeast / Fatty acid synthase subunit beta/Fas1-like, helical / Fatty acid synthase subunit alpha, acyl carrier domain / Fatty acid synthase subunit alpha Acyl carrier domain / Fatty acid synthase type I, helical / : / Fatty acid synthase type I helical domain / : / Fatty acid synthase / N-terminal of MaoC-like dehydratase / FAS1-like, dehydratase domain region / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein, domain 2 / Starter unit:ACP transacylase / Starter unit:ACP transacylase in aflatoxin biosynthesis / Malonyl-Coenzyme A Acyl Carrier Protein; domain 2 / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / MaoC-like dehydratase domain / MaoC like domain / Arylsulfatase, C-terminal domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Helix Hairpins / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site. / Helix non-globular / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Lipocalin / Special / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-Beta Plaits / NAD(P)-binding domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Fatty acid synthase subunit beta / Fatty acid synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Johansson, P. / Mulinacci, B. / Koestler, C. / Vollrath, R. / Oesterhelt, D. / Grininger, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: Multimeric options for the auto-activation of the Saccharomyces cerevisiae FAS type I megasynthase
著者: Johansson, P. / Mulinacci, B. / Koestler, C. / Vollrath, R. / Oesterhelt, D. / Grininger, M.
履歴
登録2009年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase subunit alpha
B: Fatty acid synthase subunit alpha
C: Fatty acid synthase subunit alpha
G: Fatty acid synthase subunit beta
H: Fatty acid synthase subunit beta
I: Fatty acid synthase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,310,41912
ポリマ－1,308,3746
非ポリマー2,0456
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area46160 Å2
ΔGint-247 kcal/mol
Surface area483830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)231.884, 231.884, 756.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A, 1748-1766
211CHAIN B, 1748-1766
311CHAIN C, 1748-1766
112CHAIN A, 1768-1886
212CHAIN B, 1768-1886
312CHAIN C, 1768-1886

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Fatty acid synthase subunit alpha


分子量: 207184.422 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FAS2 / 参照: UniProt: P19097, fatty-acyl-CoA synthase system
#2: タンパク質 Fatty acid synthase subunit beta


分子量: 228940.375 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: FAS1 / 参照: UniProt: P07149, fatty-acyl-CoA synthase system
#3: 化合物 ChemComp-CER / (2S, 3R)-3-HYDROXY-4-OXO-7,10-TRANS,TRANS-DODECADIENAMIDE / CERULENIN


分子量: 225.284 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19NO3 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG, pH7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.039 Å
放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.039 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→25 Å / Num. all: 169821 / Num. obs: 168120 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 4→4.3 Å / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
Cootモデル構築
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VKZ

2vkz


解像度: 4→19.999 Å / SU ML: 0.64 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The high-resolution PPT domain (pdb-id 2WAS) was placed by rigid body refinement using the low-resolution data of the full FAS complex (pdb-id 2VKZ)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2672 8521 5.07 %Thin shells
Rwork0.2662 ---
obs0.2662 168120 97.34 %-
all-169639 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80.917 Å2 / ksol: 0.263 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→19.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数88701 0 129 0 88830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0188850
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.167119437
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.58132331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07113368
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00415376
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A19X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B19X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
13C51X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
21A875X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B875X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
23C875X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4-4.04510.38032540.38135231X-RAY DIFFRACTION97.46
4.0451-4.09230.38632470.37145317X-RAY DIFFRACTION97.89
4.0923-4.14180.34992850.36235348X-RAY DIFFRACTION98.46
4.1418-4.19370.38862870.35735263X-RAY DIFFRACTION98.4
4.1937-4.24840.31763200.34835299X-RAY DIFFRACTION98.23
4.2484-4.3060.33082930.3325297X-RAY DIFFRACTION98.29
4.306-4.36690.31962800.32485314X-RAY DIFFRACTION98.26
4.3669-4.43140.33093050.31765290X-RAY DIFFRACTION97.9
4.4314-4.49990.3222450.3115327X-RAY DIFFRACTION98.34
4.4999-4.57280.30132910.30245312X-RAY DIFFRACTION98.11
4.5728-4.65070.30272740.29325341X-RAY DIFFRACTION98.3
4.6507-4.73410.30193030.29045315X-RAY DIFFRACTION98.15
4.7341-4.82390.28262920.28795317X-RAY DIFFRACTION97.89
4.8239-4.9210.28252640.28515328X-RAY DIFFRACTION98.29
4.921-5.02630.27582880.27955327X-RAY DIFFRACTION98.25
5.0263-5.14130.28652700.28065379X-RAY DIFFRACTION98.02
5.1413-5.26760.27442760.26875338X-RAY DIFFRACTION98.27
5.2676-5.40730.25852880.26995323X-RAY DIFFRACTION97.87
5.4073-5.56310.26253210.2685285X-RAY DIFFRACTION97.78
5.5631-5.73860.26062810.27385339X-RAY DIFFRACTION97.89
5.7386-5.93850.26022850.26525364X-RAY DIFFRACTION97.6
5.9385-6.16960.25032790.25985315X-RAY DIFFRACTION97.27
6.1696-6.44140.25123310.25185289X-RAY DIFFRACTION96.86
6.4414-6.76850.21892790.23995309X-RAY DIFFRACTION96.96
6.7685-7.17410.23412580.23415354X-RAY DIFFRACTION96.44
7.1741-7.69850.21192620.23085367X-RAY DIFFRACTION96.59
7.6985-8.42030.20092690.19875344X-RAY DIFFRACTION95.56
8.4203-9.52180.15962980.17735299X-RAY DIFFRACTION95.3
9.5218-11.59380.18123040.17035306X-RAY DIFFRACTION93.86
11.5938-19.99910.28242920.24945362X-RAY DIFFRACTION92.45
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.02860.06460.06440.0024-0.0213-0.2984-1.3386-1.5318-0.97530.66250.27850.7317-1.16121.648203.5126-0.62640.4132.1502-0.00843.2165214.441196.0183-70.7788
2-0.3265-0.106-0.057-0.68940.6837-0.1961.84940.65050.87190.2882-1.9467-0.36730.4118-0.8673-02.4638-0.64240.09592.35340.65414.198
30.0048-0.07080.0658-0.00780.0503-0.0139-0.1027-1.9905-0.60510.1436-0.77671.3108-1.29673.6364-03.2492-0.4914-0.49882.2455-0.30912.8033
4-0.3780.732-0.9928-0.6827-1.17550.38450.17151.2611-2.40841.0474-0.25080.4789-0.2498-0.582202.188-0.2175-0.63553.0359-0.40362.2826
5-0.04090.00590.0214-0.1117-0.0727-0.0017-1.1303-2.0428-1.1119-1.1208-0.0674-0.619-0.18710.7361-03.11850.619-0.04923.51870.7143.2025
6-0.97560.3762-0.4051-0.6473-0.9337-1.4853-0.94770.37891.03130.4506-2.76652.02182.1324-1.249703.73020.0258-0.06034.28980.69894.2184
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A, 1748-1766
2X-RAY DIFFRACTION2chain A, 1768-1886
3X-RAY DIFFRACTION3chain B, 1748-1766
4X-RAY DIFFRACTION4chain B, 1768-1886
5X-RAY DIFFRACTION5chain C, 1748-1766
6X-RAY DIFFRACTION6chain C, 1768-1886

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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