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- PDB-3hjd: X-ray structure of monomeric variant of HNP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hjd
タイトルX-ray structure of monomeric variant of HNP1
要素Human neutrophil peptide 1
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / HNP1 / monomeric defensin / antimicrobial / chemotactic / Antibiotic / Antiviral defense / Fungicide
機能・相同性
機能・相同性情報


pore-forming activity / disruption of plasma membrane integrity in another organism / Defensins / killing by host of symbiont cells / T cell chemotaxis / Alpha-defensins / defense response to protozoan / defense response to fungus / estrogen receptor signaling pathway / innate immune response in mucosa ...pore-forming activity / disruption of plasma membrane integrity in another organism / Defensins / killing by host of symbiont cells / T cell chemotaxis / Alpha-defensins / defense response to protozoan / defense response to fungus / estrogen receptor signaling pathway / innate immune response in mucosa / Golgi lumen / chemotaxis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / azurophil granule lumen / antibacterial humoral response / cellular response to lipopolysaccharide / : / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to virus / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Mammalian defensins signature. / Alpha-defensin, C-terminal / Mammalian defensin / Alpha-defensin propeptide / Alpha-defensin / Defensin propeptide / Defensin propeptide / Beta/alpha-defensin, C-terminal / Defensin/corticostatin family
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil defensin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Pazgier, M. / Lu, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: What Dictates the Multifaced Functions of the Human alpha-Defensin HNP?
著者: Wei, G. / de Leeuw, E. / Pazgier, M. / Rajabi, M. / Li, J. / Zou, G. / Ericksen, B. / Wu, Z. / Yuan, W. / Szmacinski, H. / Lu, W.-Y. / Lubkowski, J. / Lehrer, R.L. / Lu, W.
履歴
登録2009年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Advisory
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52024年11月6日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Human neutrophil peptide 1
B: Human neutrophil peptide 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9322
ポリマ－6,9322
非ポリマー00
水1,31573
1
A: Human neutrophil peptide 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4661
ポリマ－3,4661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Human neutrophil peptide 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4661
ポリマ－3,4661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.85, 69.85, 46.33
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-231-

HOH

詳細Each of two monomers present in the asymmetric unit represents half of the biological assembly. Biologically-relevant dimers are not present in crystals of this derivative

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Human neutrophil peptide 1 / Neutrophil defensin 1 / HNP-1 / HP-1 / HP1 / Defensin / alpha 1 / HP 1-56 / Neutrophil defensin 2 / ...Neutrophil defensin 1 / HNP-1 / HP-1 / HP1 / Defensin / alpha 1 / HP 1-56 / Neutrophil defensin 2 / HNP-2 / HP-2 / HP2


分子量: 3466.137 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 65-94 / 変異: ILE84IML / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P59665
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 73 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES-Na (pH 7.5), 0.2 M sodium citrate, 30% (v/v) MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月10日
詳細: Rosenbaum-Rock monochromator high-resolution double-crystal Si(220) sagittal focusing, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
放射モノクロメーター: Si 220. Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: liquid nitrogen cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→27.89 Å / Num. all: 8402 / Num. obs: 8402 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): -1.74 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 28.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.094 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.65→1.71 Å / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.476 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 831 / Rsym value: 0.476 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0057精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DFN

1dfn


解像度: 1.65→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.276 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20313 391 4.7 %RANDOM
Rwork0.1741 ---
all0.17544 8003 --
obs0.17544 8003 99.36 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.718 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.23 Å20.62 Å20 Å2
2--1.23 Å20 Å2
3----1.85 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.297 Å / Luzzati d res low obs: 15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数476 0 0 73 549
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022496
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0111.964666
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.705554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.21618.18222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.7721570
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.651158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1630.266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021370
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.381.5295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2782460
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0393201
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7394.5206
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.692 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 25 -
Rwork0.198 554 -
obs-579 97.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.2849-0.209-0.8311.1021-0.12383.1478-0.0534-0.07570.11240.07110.04390.0293-0.01140.13640.0096-0.01520.0003-0.0162-0.0625-0.0086-0.007323.058940.259831.7062
21.5674-0.56520.96170.5533-0.94722.8464-0.0194-0.0419-0.0382-0.02060.0366-0.02340.00450.0521-0.01730.0079-0.0054-0.014-0.0263-0.0042-0.03017.758847.136334.3924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 31
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 31

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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