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- PDB-3hhp: Malate dehydrogenase open conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hhp
タイトルMalate dehydrogenase open conformation
要素Malate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / malate dehydrogenase / MDH / citric acid cycle / TCA cycle / NAD / Tricarboxylic acid cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


malate dehydrogenase activity / fermentation / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / anaerobic respiration / extrinsic component of membrane / tricarboxylic acid cycle / glycolytic process / oxidoreductase activity ...malate dehydrogenase activity / fermentation / malate dehydrogenase / L-malate dehydrogenase (NAD+) activity / malate metabolic process / anaerobic respiration / extrinsic component of membrane / tricarboxylic acid cycle / glycolytic process / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malate dehydrogenase, type 1, bacterial / Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain ...Malate dehydrogenase, type 1, bacterial / Malate dehydrogenase, type 1 / Malate dehydrogenase, active site / Malate dehydrogenase active site signature. / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Zaitseva, J. / Meneely, K.M. / Lamb, A.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Structure of Escherichia coli malate dehydrogenase at 1.45 A resolution.
著者: Zaitseva, J. / Meneely, K.M. / Lamb, A.L.
履歴
登録2009年5月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase
C: Malate dehydrogenase
D: Malate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)129,4734
ポリマ－129,4734
非ポリマー00
水9,458525
1
A: Malate dehydrogenase
B: Malate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7362
ポリマ－64,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area23760 Å2
手法PISA
2
C: Malate dehydrogenase
D: Malate dehydrogenase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7362
ポリマ－64,7362
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area23850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.026, 51.972, 168.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.230, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Malate dehydrogenase


分子量: 32368.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: mdh, b3236, JW3205 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61889, malate dehydrogenase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.17 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM ADA, 0.2 M sodium acetate, 30% PEG MME 5000, 5% glycerol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→60.971 Å / Num. obs: 215865 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 216241 / Rsym value: 0.417 / % possible all: 94.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→60.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / SU B: 1.253 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.071 / ESU R Free: 0.073 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 21468 9.9 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.188 215852 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 69.43 Å2 / Biso mean: 17.652 Å2 / Biso min: 3.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å20 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→60.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9464 0 0 525 9989
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0229654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0651.98913198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2951379
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.44126.336363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.961151711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4541534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.21594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0217225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3151.56391
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.077210333
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.43333263
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6134.52811
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 1512 -
Rwork0.339 13842 -
all-15354 -
obs--94.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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