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- PDB-3hgq: Structural and functional studies of the yeast class II Hda1 HDAC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hgq
タイトルStructural and functional studies of the yeast class II Hda1 HDAC complex
要素HDA1 complex subunit 3
キーワードTRANSCRIPTION / RecA-like domain / SWI2/SNF2 helical domain / Chromatin regulator / Coiled coil / Nucleus / Repressor / Transcription regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


HDA1 complex / nucleosome array spacer activity / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / chromosome segregation / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12360 / HDA1 complex subunit 2/3 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2/3 superfamily / Class II histone deacetylase complex subunits 2 and 3 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HDA1 complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lee, J.H. / Maskos, K. / Huber, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural and Functional Studies of the Yeast Class II Hda1 Histone Deacetylase Complex.
著者: Lee, J.H. / Maskos, K. / Huber, R.
履歴
登録2009年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HDA1 complex subunit 3
B: HDA1 complex subunit 3
C: HDA1 complex subunit 3
D: HDA1 complex subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,5514
ポリマ－152,5514
非ポリマー00
水00
1
A: HDA1 complex subunit 3
B: HDA1 complex subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2752
ポリマ－76,2752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area27720 Å2
手法PISA
2
C: HDA1 complex subunit 3
D: HDA1 complex subunit 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2752
ポリマ－76,2752
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area27180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.080, 132.580, 90.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.38, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 27:166 or resseq 173:223 or resseq 230:328 )
211chain B and (resseq 27:166 or resseq 173:223 or resseq 230:328 )
311chain C and (resseq 27:166 or resseq 173:223 or resseq 230:328 )
411chain D and (resseq 27:166 or resseq 173:223 or resseq 230:328 )

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要素

#1: タンパク質
HDA1 complex subunit 3 / scHda3pDBD3 / Histone deacetylase complex 1 subunit 3


分子量: 38137.641 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 6-333 / 変異: K168A, Q169A, K170A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HDA3, PLO1, YPR179C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06623
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.97815, 0.97876, 0.97469
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月11日
放射モノクロメーター: Double crystal Si[111], horizontally focussing
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978151
20.978761
30.974691
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 28294 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Rsym value: 0.126
反射 シェル解像度: 3→3.12 Å / Rsym value: 0.545 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SHARP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→19.872 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2798 1410 5 %random
Rwork0.224 ---
all0.2267 28294 --
obs0.2267 28181 99.93 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 14.656 Å2 / ksol: 0.302 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.872 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9552 0 0 0 9552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0059777
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90413269
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6883594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031656
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2373X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2373X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.031
13C2373X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
14D2373X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.029
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3-3.10680.39631400.3162665100
3.1068-3.23070.36751390.28032647100
3.2307-3.3770.31531420.25092682100
3.377-3.55410.26281410.23532678100
3.5541-3.77540.28411410.21422677100
3.7754-4.06460.27061400.19822660100
4.0646-4.46940.22591400.18642675100
4.4694-5.10660.22931420.17472696100
5.1066-6.39790.27341410.21132684100
6.3979-19.87230.22131440.1978270799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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