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万見
- PDB-3hbx: Crystal structure of GAD1 from Arabidopsis thaliana -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hbx
タイトルCrystal structure of GAD1 from Arabidopsis thaliana
要素Glutamate decarboxylase 1
キーワードLYASE / Calmodulin-binding / Decarboxylase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate decarboxylase / glutamate decarboxylase activity / glutamate metabolic process / pyridoxal phosphate binding / molecular adaptor activity / calmodulin binding
類似検索 - 分子機能
MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B - #50 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #160 / Glutamate decarboxylase / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B - #50 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 - #160 / Glutamate decarboxylase / MYOD Basic-Helix-Loop-Helix Domain, subunit B / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate decarboxylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.672 Å
データ登録者Gut, H. / Dominici, P. / Pilati, S. / Gruetter, M.G. / Capitani, G.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2009
タイトル: A common structural basis for pH- and calmodulin-mediated regulation in plant glutamate decarboxylase.
著者: Heinz Gut / Paola Dominici / Stefania Pilati / Alessandra Astegno / Maxim V Petoukhov / Dmitri I Svergun / Markus G Grütter / Guido Capitani /
要旨: Glutamate decarboxylase (Gad) catalyzes glutamate to gamma-aminobutyrate conversion. Plant Gad is a approximately 340 kDa hexamer, involved in development and stress response, and regulated by pH and ...Glutamate decarboxylase (Gad) catalyzes glutamate to gamma-aminobutyrate conversion. Plant Gad is a approximately 340 kDa hexamer, involved in development and stress response, and regulated by pH and binding of Ca(2+)/calmodulin (CaM) to the C-terminal domain. We determined the crystal structure of Arabidopsis thaliana Gad1 in its CaM-free state, obtained a low-resolution structure of the calmodulin-activated Gad complex by small-angle X-ray scattering and identified the crucial residues, in the C-terminal domain, for regulation by pH and CaM binding. CaM activates Gad1 in a unique way by relieving two C-terminal autoinhibition domains of adjacent active sites, forming a 393 kDa Gad1-CaM complex with an unusual 1:3 stoichiometry. The complex is loosely packed: thanks to the flexible linkers connecting the enzyme core with the six C-terminal regulatory domains, the CaM molecules retain considerable positional and orientational freedom with respect to Gad1. The complex thus represents a prototype for a novel CaM-target interaction mode. Thanks to its two levels of regulation, both targeting the C-terminal domain, Gad can respond flexibly to different kinds of cellular stress occurring at different pH values.
履歴
登録2009年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate decarboxylase 1
B: Glutamate decarboxylase 1
C: Glutamate decarboxylase 1
D: Glutamate decarboxylase 1
E: Glutamate decarboxylase 1
F: Glutamate decarboxylase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)344,1746
ポリマ－344,1746
非ポリマー00
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.098, 118.098, 200.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
12
22
32
42
52
62

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and backbone and resseq 300:314
211chain B and backbone and resseq 300:314
311chain C and backbone and resseq 300:314
411chain D and backbone and resseq 300:314
511chain E and backbone and resseq 300:314
611chain F and backbone and resseq 300:314
112chain A and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...
212chain B and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...
312chain C and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...
412chain D and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...
512chain E and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...
612chain F and (resseq 12:111 or resseq 117:148 or resseq...

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.318302, 0.947977, 0.004831), (0.947233, -0.317841, -0.041559), (-0.037861, 0.017805, -0.999124)-54.366699, 75.451401, -1.46108
2given(-0.503232, 0.864004, 0.015946), (-0.864137, -0.503243, -0.003575), (0.004936, -0.015578, 0.999866)-48.508598, 88.459702, 1.23684
3given(-0.979238, -0.202103, 0.015704), (-0.202182, 0.979341, -0.003624), (-0.014647, -0.006724, -0.99987)13.9204, 1.35622, 0.689961
4given(-0.497458, -0.867314, 0.017358), (0.867356, -0.497632, -0.007499), (0.015142, 0.011325, 0.999821)52.357201, 86.293503, -0.800898
5given(0.667823, -0.744318, 0.001814), (-0.744144, -0.667715, -0.020149), (0.016208, 0.012106, -0.999795)43.750401, 97.965698, -1.02356
6given(0.317723, 0.948059, -0.015386), (0.948068, -0.317896, -0.010433), (-0.014782, -0.011273, -0.999827)-54.468102, 75.690903, 0.624706
7given(-0.50029, 0.865677, 0.017686), (-0.865653, -0.500512, 0.011547), (0.018848, -0.009533, 0.999777)-48.814899, 88.352501, 0.401869
8given(-0.979966, -0.199142, 0.002942), (-0.199138, 0.97997, 0.001718), (-0.003225, 0.001098, -0.999994)13.7739, 1.29489, 0.050583
9given(-0.499153, -0.866332, 0.017746), (0.866352, -0.499351, -0.0091), (0.016745, 0.010832, 0.999801)52.1954, 86.476402, -0.712213
10given(0.664267, -0.74726, -0.018753), (-0.74729, -0.664464, 0.0068), (-0.017542, 0.009497, -0.999801)44.003899, 97.825996, -0.54785

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要素

#1: タンパク質
Glutamate decarboxylase 1 / GAD 1


分子量: 57362.293 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g17330, GAD, GAD1, GDH1, MKP11.30, MKP11_18 / プラスミド: pET12b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: Q42521, glutamate decarboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 2 uL protein solution (1.9 mg/ml Gad1, 50 mM Hepes pH 7.2, 150 mM NaCl and 10 uM PLP) + 1 uL reservoir solution (100 mM Na acetate pH 5.5, 720 mM Na formate, 9 % PEG 8000 and 9 % PEG 1000), ...詳細: 2 uL protein solution (1.9 mg/ml Gad1, 50 mM Hepes pH 7.2, 150 mM NaCl and 10 uM PLP) + 1 uL reservoir solution (100 mM Na acetate pH 5.5, 720 mM Na formate, 9 % PEG 8000 and 9 % PEG 1000), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.90002 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月26日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.90002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→30 Å / Num. obs: 85232 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.459 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.4_29精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PMM (E. coli GadB)

1pmm


解像度: 2.672→29.091 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.29 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 28.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2213 2223 2.61 %
Rwork0.208 --
obs0.2084 85127 96.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.074 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.553 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.548 Å2-0 Å20 Å2
2---8.548 Å20 Å2
3---17.097 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.672→29.091 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21142 0 0 314 21456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00221624
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.60629356
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3357978
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0433240
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0023788
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.019
13C60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.015
14D60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
15E60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
16F60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.017
21A3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
23C3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
24D3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.008
25E3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
26F3202X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.009
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.672-2.73030.3526970.30294931X-RAY DIFFRACTION91
2.7303-2.79370.34611260.2875189X-RAY DIFFRACTION97
2.7937-2.86350.3089970.27855333X-RAY DIFFRACTION98
2.8635-2.94090.26831130.27565350X-RAY DIFFRACTION98
2.9409-3.02730.30891170.26555346X-RAY DIFFRACTION99
3.0273-3.1250.26591440.2545278X-RAY DIFFRACTION98
3.125-3.23650.25771780.24155246X-RAY DIFFRACTION98
3.2365-3.36590.24061500.22265338X-RAY DIFFRACTION98
3.3659-3.51880.22691300.20785253X-RAY DIFFRACTION98
3.5188-3.7040.23071680.19935262X-RAY DIFFRACTION97
3.704-3.93560.20261330.17945190X-RAY DIFFRACTION97
3.9356-4.23860.17811670.17775158X-RAY DIFFRACTION96
4.2386-4.66360.17751500.16435057X-RAY DIFFRACTION95
4.6636-5.33480.17191660.16745014X-RAY DIFFRACTION94
5.3348-6.70770.21451480.1815062X-RAY DIFFRACTION94
6.7077-29.09270.17141390.16124897X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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