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万見
- PDB-3hbu: PrtC methionine mutants: M226H DESY -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hbu
タイトルPrtC methionine mutants: M226H DESY
要素
  • Secreted protease C
  • peptide
キーワードHYDROLASE / Met-turn / beta roll / metalloprotease / metzincin / Metal-binding / Protease / Secreted / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


serralysin / extracellular matrix / metalloendopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10B / Serralysin-like metallopeptidase domain / Peptidase M10 serralysin, C-terminal / Peptidase M10 serralysin C terminal / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat ...Peptidase M10B / Serralysin-like metallopeptidase domain / Peptidase M10 serralysin, C-terminal / Peptidase M10 serralysin C terminal / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat / RTX calcium-binding nonapeptide repeat (4 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Erwinia chrysanthemi (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Oberholzer, A.E. / Bumann, M. / Hege, T. / Russo, S. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Metzincin's canonical methionine is responsible for the structural integrity of the zinc-binding site
著者: Oberholzer, A.E. / Bumann, M. / Hege, T. / Russo, S. / Baumann, U.
履歴
登録2009年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / Refinement description ...Data collection / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_entity_src_syn ...diffrn_source / pdbx_entity_src_syn / software / struct_keywords
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.version / _struct_keywords.text
改定 1.52021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Secreted protease C
Z: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,68114
ポリマ－50,1342
非ポリマー54812
水8,755486
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area18750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.112, 102.112, 122.863
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11P-816-

HOH

21P-906-

HOH

31P-911-

HOH

41P-929-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 PZ

#1: タンパク質 Secreted protease C / ProC


分子量: 49773.113 Da / 分子数: 1 / 変異: M226H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Erwinia chrysanthemi (バクテリア)
遺伝子: prtC / プラスミド: pUC18 derivative / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE
参照: UniProt: P16317, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 360.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 498分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 486 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2 M NaCl, 0.1 M phosphate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11
検出器タイプ: MAR165 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月1日
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. all: 72602 / Num. obs: 72602 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Χ2: 0.937 / Net I/σ(I): 53.772
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / Num. unique all: 3598 / Χ2: 0.569 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.4_54精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
DENZOデータ削減
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MOSFLMデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GO8

1go8


解像度: 1.77→37.162 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.901 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.187 2138 2.95 %random
Rwork0.166 ---
all0.167 ---
obs0.167 72451 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.737 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 324.66 Å2 / Biso mean: 34.766 Å2 / Biso min: 10.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.592 Å20 Å2-0 Å2
2--1.592 Å2-0 Å2
3----3.185 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→37.162 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3549 0 12 486 4047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093636
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6284939
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084512
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005666
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0381204
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.77-1.8110.2111400.16546574797
1.811-1.8570.1971210.15846694790
1.857-1.9070.1881470.15646094756
1.907-1.9630.1791280.14846684796
1.963-2.0260.191410.14946224763
2.026-2.0990.1991440.14446564800
2.099-2.1830.1681320.14646844816
2.183-2.2820.151480.14846684816
2.282-2.4020.1751240.15346544778
2.402-2.5530.1871480.15946924840
2.553-2.750.1951440.16646784822
2.75-3.0260.2021490.16646704819
3.026-3.4640.1681650.15746844849
3.464-4.3630.1541390.14647824921
4.363-37.1710.2041680.18849205088
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.09310.1996-0.50410.2201-0.18360.52340.09270.0450.18820.0027-0.00570.0732-0.0842-0.0826-0.10350.0380.02180.03540.069-0.00780.074939.242550.394342.1367
20.05930.1848-0.30740.4575-0.38021.3098-0.00110.06540.05430.01370.04920.1642-0.0275-0.237-0.0446-0.0259-0.00460.00710.0936-0.00110.071450.423252.051621.9863
30.5602-0.22540.18950.6584-0.41630.2687-0.07950.25070.0648-0.10130.0698-0.0128-0.0408-0.07070.00460.1024-0.0209-0.03610.14440.05630.074961.978764.9922-1.9793
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1resid 10:225 and chain PP10 - 225
2X-RAY DIFFRACTION2resid 226:400 and chain PP226 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3resid 401:495 and chain PP401 - 495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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