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万見
- PDB-3hak: Human prion protein variant V129 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hak
タイトルHuman prion protein variant V129
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Prion protein / Cell membrane / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Golgi apparatus / GPI-anchor / Lipoprotein / Membrane / Polymorphism / Prion
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-17 production ...negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of glutamate receptor signaling pathway / lamin binding / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / glycosaminoglycan binding / NCAM1 interactions / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-17 production / cupric ion binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of protein processing / negative regulation of dendritic spine maintenance / dendritic spine maintenance / extrinsic component of membrane / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / response to amyloid-beta / negative regulation of type II interferon production / cuprous ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of protein targeting to membrane / response to cadmium ion / long-term memory / neuron projection maintenance / inclusion body / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / cellular response to copper ion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / tubulin binding / protein homooligomerization / protein destabilization / cellular response to xenobiotic stimulus / cellular response to amyloid-beta / terminal bouton / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / signaling receptor activity / protease binding / response to oxidative stress / nuclear membrane / microtubule binding / molecular adaptor activity / transmembrane transporter binding / learning or memory / regulation of cell cycle / postsynaptic density / intracellular signal transduction / postsynapse / membrane raft / copper ion binding / external side of plasma membrane / dendrite / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lee, S. / Antony, L. / Hartmann, R. / Knaus, K.J. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Yee, V.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Conformational diversity in prion protein variants influences intermolecular beta-sheet formation.
著者: Lee, S. / Antony, L. / Hartmann, R. / Knaus, K.J. / Surewicz, K. / Surewicz, W.K. / Yee, V.C.
履歴
登録2009年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3711
ポリマ－12,3711
非ポリマー00
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.484, 49.091, 56.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C / ASCR


分子量: 12370.712 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 125-227 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE COMPLETE SEQUENCE OF THE PROTEIN USED FOR CRYSTALLIZATION WAS: ...THE COMPLETE SEQUENCE OF THE PROTEIN USED FOR CRYSTALLIZATION WAS: GQGGGTHSQWNKPSKPKTNMKHMAGAAAAGAVVGGLGGYVLGSAMSRPIIHFGSDYEDRYYRENMHRYPNQVYYRPMDEYSNQNNFVHDCVNITIKQHTVTTTTKGENFTETDVKMMERVVEQMCITQYERESQAYYQRGSS. HOWEVER ACCORDING TO THE AUTHORS THERE IS A REASONABLE CHANCE THAT THE CRYSTAL CONTAINS A PROTEOLYZED VERSION. ONLY THE RESIDUES OBSERVED IN THE EXPERIMENT WERE INCLUDED IN THE SEQRES RECORDS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 0.1M Na/K phosphate, 20% PEG4K, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 8871 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 30.755
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.8-1.864.50.1988610.93299.8
1.86-1.944.60.1468740.94899.8
1.94-2.034.60.1248870.953100
2.03-2.134.60.0928610.965100
2.13-2.274.60.0738831.034100
2.27-2.444.60.0618680.9999.8
2.44-2.694.50.0478961.02799.9
2.69-3.084.50.0368861.01899.8
3.08-3.884.40.0329120.98299.5
3.88-3040.0219431.0695.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0066精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→16.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 3.031 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.161 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 421 4.8 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.187 8833 99.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.34 Å2 / Biso mean: 20.286 Å2 / Biso min: 9.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→16.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数897 0 0 105 1002
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.021924
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3481.9171258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4925112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.38523.96658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.49515159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.317158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8731.5528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6372867
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4343396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9674.5386
LS精密化 シェル解像度: 1.798→1.844 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 27 -
Rwork0.272 589 -
all-616 -
obs--96.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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