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- PDB-3h8d: Crystal structure of Myosin VI in complex with Dab2 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h8d
タイトルCrystal structure of Myosin VI in complex with Dab2 peptide
要素
  • Disabled homolog 2
  • Myosin-VI
キーワードMOTOR PROTEIN/SIGNALING PROTEIN / Myosin VI / Myosin 6 / Dab2 / Cargo binding / Protein-peptide complex / Actin-binding / ATP-binding / Calmodulin-binding / Cell projection / Coated pit / Coiled coil / Cytoplasm / Cytoplasmic vesicle / Deafness / Disease mutation / Endocytosis / Golgi apparatus / Hearing / Membrane / Motor protein / Myosin / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Transport / Alternative splicing / MOTOR PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / : / leading edge cell differentiation / RHOBTB1 GTPase cycle / excretion / positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / : / : / presynaptic endocytic zone ...regulation of Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / : / leading edge cell differentiation / RHOBTB1 GTPase cycle / excretion / positive regulation of aldosterone biosynthetic process / positive regulation of aldosterone secretion / : / : / presynaptic endocytic zone / RHOU GTPase cycle / RHOBTB2 GTPase cycle / Gap junction degradation / pinocytosis / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / cochlear hair cell ribbon synapse / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of early endosome to late endosome transport / AP-2 adaptor complex binding / cellular response to electrical stimulus / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / : / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / actin filament-based movement / postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / response to salt / endoderm development / myeloid cell differentiation / vesicle transport along actin filament / vesicle membrane / glutamate secretion / myosin complex / negative regulation of protein localization to plasma membrane / response to steroid hormone / cargo receptor activity / clathrin-coated vesicle / hematopoietic stem cell proliferation / inner ear morphogenesis / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / microfilament motor activity / positive regulation of receptor recycling / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / dendrite development / SMAD binding / positive regulation of endocytosis / brush border / positive regulation of SMAD protein signal transduction / microvillus / positive regulation of receptor internalization / inner ear development / positive regulation of cell adhesion / endocytic vesicle / protein targeting / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / clathrin-coated pit / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / ruffle / synapse assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / phosphatidylinositol binding / receptor-mediated endocytosis / negative regulation of protein binding / filopodium / locomotory behavior / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / actin filament organization / sensory perception of sound / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein localization / negative regulation of cell growth / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Wnt signaling pathway / ruffle membrane / endocytosis / negative regulation of epithelial cell proliferation / actin filament binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein transport / actin cytoskeleton / integrin binding / apical part of cell / negative regulation of neuron projection development
類似検索 - 分子機能
: / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Myosin S1 fragment, N-terminal ...: / Myosin VI, lever arm / Myosin VI, cargo binding domain / Class VI myosin, motor domain / Myosin VI cargo binding domain / Phosphotyrosine interaction domain (PTB/PID) / Phosphotyrosine interaction domain (PID) profile. / Phosphotyrosine-binding domain, phosphotyrosine-interaction (PI) domain / PTB/PI domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / Kinesin motor domain superfamily / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / THIOCYANATE ION / Disabled homolog 2 / Unconventional myosin-VI
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yu, C. / Feng, W. / Wei, Z. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Myosin VI undergoes cargo-mediated dimerization
著者: Yu, C. / Feng, W. / Wei, Z. / Miyanoiri, Y. / Wen, W. / Zhao, Y. / Zhang, M.
履歴
登録2009年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-VI
B: Myosin-VI
C: Myosin-VI
D: Myosin-VI
E: Disabled homolog 2
F: Disabled homolog 2
G: Disabled homolog 2
H: Disabled homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,99213
ポリマ－85,6288
非ポリマー3645
水4,792266
1
A: Myosin-VI
B: Myosin-VI
E: Disabled homolog 2
F: Disabled homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9306
ポリマ－42,8144
非ポリマー1162
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6780 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area15710 Å2
手法PISA
2
C: Myosin-VI
D: Myosin-VI
G: Disabled homolog 2
H: Disabled homolog 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0627
ポリマ－42,8144
非ポリマー2483
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area17000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.177, 69.952, 78.537
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.020, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Myosin-VI


分子量: 16412.789 Da / 分子数: 4 / 断片: Myosin VI Cargo Binding Domain, residues 1137-1265 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo6, Sv / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q64331
#2: タンパク質・ペプチド
Disabled homolog 2 / DOC-2 / Mitogen-responsive phosphoprotein / C9


分子量: 4994.147 Da / 分子数: 4 / 断片: Dab2's Myosin VI binding motif, residues 675-713 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dab2, Doc2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O88797

-
非ポリマー , 4種, 271分子

#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.244.03
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2891蒸気拡散法, ハンギングドロップ法720% PEG3350, 0.2M potassium thiocyanate for Myosin VI and 20% PEG3350, 0.2M sodium iodide for Dab2, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K
2892蒸気拡散法, ハンギングドロップ法720% PEG3350, 0.2M sodium iodide, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→77.85 Å / Num. obs: 36631 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 8.893 / Num. measured all: 135314
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.2-2.323.60.5481.41894852170.54895.3
2.32-2.463.70.39321845549940.39395.9
2.46-2.633.70.2992.61748746920.29996.5
2.63-2.843.70.1973.91639443980.19797
2.84-3.113.70.1276.11523440920.12797.4
3.11-3.483.70.07410.41383937160.07497.8
3.48-4.023.70.04516.71225732930.04598.2
4.02-4.923.70.03241039228130.0398.5
4.92-6.963.70.03421803621980.03498.9
6.96-34.993.50.02619.8427212180.02698

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
SHARP位相決定
RESOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 5.701 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.272 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1833 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.192 36631 96.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.48 Å2 / Biso mean: 31.984 Å2 / Biso min: 6.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å20 Å2-0.11 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5087 0 18 266 5371
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225235
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0921.9457068
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4015616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5424.184294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.9715911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4881544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2703
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024136
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1930.22233
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.23455
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1340.2329
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1480.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.63223090
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.86334963
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.98342145
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.83362100
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 146 -
Rwork0.25 2480 -
all-2626 -
obs--94.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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