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- PDB-3h44: Crystal Structure of Insulin Degrading Enzyme in Complex with mac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h44
タイトルCrystal Structure of Insulin Degrading Enzyme in Complex with macrophage inflammatory protein 1 alpha
要素
  • C-C motif chemokine 3
  • Insulin-degrading enzyme
キーワードHydrolase/Cytokine / IDE / MIP1alpha / Cytoplasm / Hydrolase / Metal-binding / Metalloprotease / Polymorphism / Protease / Zinc / Chemotaxis / Cytokine / Disulfide bond / Inflammatory response / Secreted / Hydrolase-Cytokine COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


granulocyte chemotaxis / lymphocyte chemotaxis / CCR1 chemokine receptor binding / positive regulation of natural killer cell chemotaxis / positive regulation of microglial cell migration / insulysin / beta-endorphin binding / astrocyte cell migration / ubiquitin recycling / regulation of behavior ...granulocyte chemotaxis / lymphocyte chemotaxis / CCR1 chemokine receptor binding / positive regulation of natural killer cell chemotaxis / positive regulation of microglial cell migration / insulysin / beta-endorphin binding / astrocyte cell migration / ubiquitin recycling / regulation of behavior / insulin catabolic process / CCR5 chemokine receptor binding / eosinophil degranulation / regulation of sensory perception of pain / CCR chemokine receptor binding / insulin metabolic process / signaling / negative regulation of bone mineralization / positive regulation of microglial cell activation / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / cell activation / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / T cell chemotaxis / chemokine-mediated signaling pathway / eosinophil chemotaxis / response to cholesterol / cytosolic proteasome complex / positive regulation of calcium ion transport / chemokine activity / Chemokine receptors bind chemokines / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / insulin binding / regulation of aerobic respiration / phospholipase activator activity / peptide catabolic process / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / macrophage chemotaxis / negative regulation of osteoclast differentiation / Interleukin-10 signaling / exocytosis / amyloid-beta clearance / monocyte chemotaxis / peroxisomal matrix / cellular response to interleukin-1 / host-mediated suppression of viral transcription / amyloid-beta metabolic process / positive regulation of protein binding / Insulin receptor recycling / negative regulation of proteolysis / neutrophil chemotaxis / cytoskeleton organization / peptide binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of interleukin-1 beta production / cell chemotaxis / Peroxisomal protein import / protein catabolic process / calcium-mediated signaling / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / metalloendopeptidase activity / cellular response to type II interferon / response to toxic substance / intracellular calcium ion homeostasis / chemotaxis / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of protein catabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / osteoblast differentiation / kinase activity / cellular response to tumor necrosis factor / calcium ion transport / insulin receptor signaling pathway / peroxisome / cell-cell signaling / positive regulation of neuron apoptotic process / regulation of cell shape / MAPK cascade / amyloid-beta binding / virus receptor activity / endopeptidase activity / basolateral plasma membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein kinase activity / Ub-specific processing proteases / positive regulation of cell migration / inflammatory response / negative regulation of gene expression / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Chemokine beta/gamma/delta ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / : / PQQ synthase PqqF-like, C-terminal lobe domain 4 / : / CC chemokine, conserved site / Small cytokines (intercrine/chemokine) C-C subfamily signature. / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Chemokine beta/gamma/delta / Intercrine alpha family (small cytokine C-X-C) (chemokine CXC). / Chemokine interleukin-8-like domain / Chemokine interleukin-8-like superfamily / Small cytokines (intecrine/chemokine), interleukin-8 like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / C-C motif chemokine 3 / Insulin-degrading enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ren, M. / Guo, Q. / Tang, W.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Macrophage Inflammatory Protein-1 Is A Novel High Affinity Substrate For Human Insulin Degrading Enzyme
著者: Ren, M. / Guo, Q. / Tang, W.J.
履歴
登録2009年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: C-C motif chemokine 3
D: C-C motif chemokine 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,36812
ポリマ－244,7084
非ポリマー6598
水2,396133
1
A: Insulin-degrading enzyme
C: C-C motif chemokine 3
ヘテロ分子

B: Insulin-degrading enzyme
D: C-C motif chemokine 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)245,36812
ポリマ－244,7084
非ポリマー6598
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+1/61
Buried area7950 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area73400 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6520 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area74830 Å2
手法PISA
3
A: Insulin-degrading enzyme
C: C-C motif chemokine 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6846
ポリマ－122,3542
非ポリマー3304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
4
B: Insulin-degrading enzyme
D: C-C motif chemokine 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,6846
ポリマ－122,3542
非ポリマー3304
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area38150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.737, 262.737, 90.502
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114560.578 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 42-1019
変異: C110L, E111Q, C171S, C178A, C257V, C414L, C573N, C590S, C789S, C812A, C819A, C904S, C966N, C974A
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IDE / プラスミド: proEX-H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P14735, insulysin
#2: タンパク質 C-C motif chemokine 3 / Small-inducible cytokine A3 / Macrophage inflammatory protein 1-alpha / MIP-1-alpha / Tonsillar ...Small-inducible cytokine A3 / Macrophage inflammatory protein 1-alpha / MIP-1-alpha / Tonsillar lymphocyte LD78 alpha protein / G0/G1 switch regulatory protein 19-1 / G0S19-1 protein / SIS-beta / PAT 464.1 / LD78-alpha


分子量: 7793.664 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 23-92 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCL3, G0S19-1, MIP1A, MIP1alpha, SCYA3 / プラスミド: pET-32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P10147
#3: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% PEGMME 5000, 100mM HEPES, pH 7.0, 10%, Tacsimate, 10% dioxane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月1日 / 詳細: bent conical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. all: 67989 / Num. obs: 67744 / % possible obs: 99.64 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rsym value: 0.142
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.514 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.5.0044精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2wby

2wby


解像度: 3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 14.005 / SU ML: 0.249 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 1.096 / ESU R Free: 0.351 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 3612 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.185 67744 99.6 %-
all-67989 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20.4 Å2-0 Å2
2--0.8 Å2-0 Å2
3----1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15766 0 38 133 15937
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02216153
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.96921826
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.48851918
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.97724.501802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.561152897
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6891585
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.22347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.59642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.066215594
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.69436511
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0244.56232
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.08 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 274 -
Rwork0.259 4862 -
obs--98.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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