[日本語] English
万見
- PDB-3h38: The structure of CCA-adding enzyme apo form II -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h38
タイトルThe structure of CCA-adding enzyme apo form II
要素TRNA nucleotidyl transferase-related protein
キーワードTRANSFERASE / TRANSFERASE/RNA / Nucleotide-binding / Nucleotidyltransferase / RNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA processing / nucleotidyltransferase activity / tRNA binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / cca-adding enzyme, domain 2 / cca-adding enzyme, domain 2 / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / DDH domain / DHH family / DHH phosphoesterase superfamily ...: / cca-adding enzyme, domain 2 / cca-adding enzyme, domain 2 / tRNA nucleotidyltransferase/poly(A) polymerase, RNA and SrmB- binding domain / Probable RNA and SrmB- binding site of polymerase A / Poly A polymerase, head domain / Poly A polymerase head domain / DDH domain / DHH family / DHH phosphoesterase superfamily / DHHA1 domain / DHHA1 domain / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Beta Polymerase, domain 2 / Beta Polymerase; domain 2 / Nucleotidyltransferase superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
tRNA nucleotidyl transferase-related protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Toh, Y. / Tomita, K.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: Mechanism for the definition of elongation and termination by the class II CCA-adding enzyme
著者: Toh, Y. / Takeshita, D. / Numata, T. / Fukai, S. / Nureki, O. / Tomita, K.
履歴
登録2009年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRNA nucleotidyl transferase-related protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5311
ポリマ－51,5311
非ポリマー00
水1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.348, 50.455, 69.871
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 TRNA nucleotidyl transferase-related protein / tRNA nucleotidyltransferase / tRNA adenyl-/cytidyl-transferase / tRNA CCA-pyrophosphorylase / tRNA-NT


分子量: 51530.617 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 437-863 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: pET-22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9WZH4, EC: 2.7.7.25
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: 10% PEG 4000, 0.2M KCl, 5mM magnesium chloride, 0.05M HEPES pH8.1 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年9月27日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→50 Å / Num. obs: 23735 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 35.85 Å2 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.37→2.45 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2187 / Rsym value: 0.286 / % possible all: 88.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H37

3h37


解像度: 2.37→43.33 Å / SU ML: 0.79 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2662 1200 5.06 %RANDOM
Rwork0.2113 ---
obs0.2142 23733 95.31 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.796 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.436 Å2-0 Å21.378 Å2
2---5.158 Å20 Å2
3----10 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→43.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3493 0 0 83 3576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0153560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7044788
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.118531
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009611
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.1791367
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3697-2.46460.34081230.26622281X-RAY DIFFRACTION87
2.4646-2.57670.30481210.25462370X-RAY DIFFRACTION91
2.5767-2.71260.30461300.24042438X-RAY DIFFRACTION94
2.7126-2.88250.27761470.23072450X-RAY DIFFRACTION94
2.8825-3.1050.27871170.23042552X-RAY DIFFRACTION97
3.105-3.41730.26891380.22782538X-RAY DIFFRACTION98
3.4173-3.91160.26321370.19822612X-RAY DIFFRACTION99
3.9116-4.92710.22651450.17072595X-RAY DIFFRACTION99
4.9271-43.33760.24471420.1952697X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る