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万見
- PDB-3h30: Crystal structure of the catalytic subunit of human protein kinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h30
タイトルCrystal structure of the catalytic subunit of human protein kinase CK2 with 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosylbenzimidazole
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / Protein kinase CK2 / Casein kinase 2 / Casein kinase II / ATP-binding / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Serine/threonine-protein kinase / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RFZ / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.-G.
引用
ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: The CK2alpha/CK2beta Interface of Human Protein Kinase CK2 Harbors a Binding Pocket for Small Molecules
著者: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Evolved to be active: sulfate ions define substrate recognition sites of CK2alpha and emphasise its exceptional role within the CMGC family of eukaryotic protein kinases
著者: Niefind, K. / Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
履歴
登録2009年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
置き換え2009年5月12日ID: 2RKP
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,11137
ポリマ－80,0192
非ポリマー2,09235
水11,115617
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,14417
ポリマ－40,0101
非ポリマー1,13516
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,96720
ポリマ－40,0101
非ポリマー95719
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8970 Å2
ΔGint-369 kcal/mol
Surface area28640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.506, 71.506, 125.789
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II


分子量: 40009.691 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic subunit, residues 1-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-RFZ / 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosyl-1H-benzimidazole / DRB


分子量: 319.141 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12Cl2N2O4
#3: 化合物...
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 617 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AS DESCRIBED IN REFERENCE 2 THE GENETIC CONSTRUCT CONTAINS A CODON FOR A FINAL GLYCINE RESIDUE ...AS DESCRIBED IN REFERENCE 2 THE GENETIC CONSTRUCT CONTAINS A CODON FOR A FINAL GLYCINE RESIDUE (GLY335). THIS GLYCINE RESIDUE WAS APPARENTLY LOST DURING PROTEIN PREPARATION OR CRYSTALLIZATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 1.5M ammonium sulfate, 0.2M tri-sodium citrate, 0.2M K/Na tartrate pH 5.6, the enzyme was preincubated with 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosylbenzimidazole, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H,K,L10.502
11K,H,-L20.498
反射解像度: 1.56→25 Å / Num. all: 89590 / Num. obs: 89486 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.56→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.474 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.017 / ESU R Free: 0.018 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19811 1860 2.1 %RANDOM
Rwork0.15578 ---
all0.15666 89590 --
obs0.15666 87584 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.844 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.02 Å20 Å20 Å2
2---1.02 Å20 Å2
3---2.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5667 0 92 617 6376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225888
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1891.967977
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.843.0019844
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7085674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.23523.079315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.674151041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6651552
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2828
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216488
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021282
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.94863360
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9261340
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.49565468
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.21192528
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0192509
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.56→1.6 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 140 -
Rwork0.174 6457 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2323-0.3436-0.16160.76960.55811.29430.0891-0.07610.16260.0071-0.0002-0.0683-0.1566-0.0791-0.08880.04640.01090.02720.02550.00070.036227.64715.9242.133
20.51680.38-0.76332.1151-0.85191.2887-0.01130.18-0.04760.10330.00110.23380.0961-0.32930.01010.1037-0.05120.00630.1959-0.01270.075513.783-4.529-5.676
30.857-0.4342-0.6451.33820.08030.9970.00480.02640.0759-0.08840.0743-0.19040.0670.1239-0.07910.02810.01250.00080.0676-0.03020.037951.93-8.374-18.704
42.02320.29480.85660.43070.75641.42870.01280.0579-0.27530.2176-0.04870.06940.3979-0.13240.03580.22-0.07510.01370.12930.01140.101331.128-22.237-10.973
520.3684-14.974827.822717.0708-22.874338.9741-1.852-1.0715-0.1151.66381.8696-0.7998-2.4972-1.9356-0.01750.8557-0.5341-0.25411.1243-0.18631.45417.789-2.2988.308
612.978-0.47088.49887.6258-9.637817.00560.33610.2777-0.4452-0.4296-0.4087-0.28650.73330.66450.07250.1284-0.02120.01880.0989-0.00830.130133.416-18.077-23.793
710.7809-6.07920.98669.16535.80027.1466-0.00540.04480.2094-0.0004-0.003-0.10240.02920.0770.00840.301-0.0598-0.03230.3224-0.07210.19996.832-16.5013.038
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 12
2X-RAY DIFFRACTION1A117 - 334
3X-RAY DIFFRACTION2A13 - 116
4X-RAY DIFFRACTION3B2 - 12
5X-RAY DIFFRACTION3B117 - 334
6X-RAY DIFFRACTION4B13 - 116
7X-RAY DIFFRACTION5A336
8X-RAY DIFFRACTION6B336
9X-RAY DIFFRACTION7A337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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