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万見
- PDB-3h1p: Mature Caspase-7 I213A with DEVD-CHO inhibitor bound to active site -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h1p
タイトルMature Caspase-7 I213A with DEVD-CHO inhibitor bound to active site
要素
  • Caspase-7
  • N-ACETYL-L-ALPHA-ASPARTYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-N-[(2S)-1-CARBOXY-3-HYDROXYPROPAN-2-YL]-L-VALINAMIDE
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / protease / compensatory mechanism / apoptosis / cell death / cysteine protease / Thiol protease / Zymogen / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis ...caspase-7 / lymphocyte apoptotic process / positive regulation of plasma membrane repair / cellular response to staurosporine / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / Apoptotic cleavage of cellular proteins / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to UV / striated muscle cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / protein maturation / protein catabolic process / protein processing / fibrillar center / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / heart development / cellular response to lipopolysaccharide / neuron apoptotic process / aspartic-type endopeptidase activity / defense response to bacterium / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase C14 family / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde / Caspase-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Witkowski, W.A. / Hardy, J.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: L2' loop is critical for caspase-7 active site formation.
著者: Witkowski, W.A. / Hardy, J.A.
履歴
登録2009年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22011年10月5日Group: Structure summary
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.72023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-7
B: Caspase-7
C: N-ACETYL-L-ALPHA-ASPARTYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-N-[(2S)-1-CARBOXY-3-HYDROXYPROPAN-2-YL]-L-VALINAMIDE
D: N-ACETYL-L-ALPHA-ASPARTYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-N-[(2S)-1-CARBOXY-3-HYDROXYPROPAN-2-YL]-L-VALINAMIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3484
ポリマ－60,3484
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6310 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.347, 89.347, 186.101
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-343-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TYR / Beg label comp-ID: TYR / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 60 - 300 / Label seq-ID: 11 - 251

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Caspase-7 / CASP-7 / ICE-like apoptotic protease 3 / ICE-LAP3 / Apoptotic protease Mch-3 / CMH-1


分子量: 29685.570 Da / 分子数: 2 / 変異: I213A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP7, MCH3 / プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P55210, caspase-7
#2: タンパク質・ペプチド N-ACETYL-L-ALPHA-ASPARTYL-L-ALPHA-GLUTAMYL-N-[(2S)-1-CARBOXY-3-HYDROXYPROPAN-2-YL]-L-VALINAMIDE


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 488.489 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: Ac-Asp-Glu-Val-Asp-Aldehyde
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 14% PEG 3350, 300mM diammonium hydrogen citrate, 10mM guanidine hydrochloride, and 10mM DTT, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月2日 / 詳細: osmic mirror
放射モノクロメーター: Osmic Confocal Max-Flux / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→50 Å / Num. obs: 26471 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 0.694 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.61→2.7 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2587 / Rsym value: 0.694 / % possible all: 98.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1F1J

1f1j


解像度: 2.61→40.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 9.418 / SU ML: 0.194 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.342 / ESU R Free: 0.265 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1328 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 26470 98.37 %-
all-2690 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.75 Å2 / Biso mean: 51.82 Å2 / Biso min: 20.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3444 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→40.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3798 0 0 119 3917
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8761.9495211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.415467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.01224.513195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.86915687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.7071520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022940
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2790.21864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3320.22577
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2770.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5871.52387
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.77523771
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.33731651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.5434.51440
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1803 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.410.5
MEDIUM THERMAL32
LS精密化 シェル解像度: 2.61→2.677 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 84 -
Rwork0.338 1821 -
all-1905 -
obs-2587 98.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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