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- PDB-3gym: Structure of Prostasin in Complex with Aprotinin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gym
タイトルStructure of Prostasin in Complex with Aprotinin
要素
  • Pancreatic trypsin inhibitor
  • Prostasin
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Prostasin / hCAP1 / channel Activating / Aprotinin / inhibition / Disulfide bond / Pharmaceutical / Protease inhibitor / Secreted / Serine protease inhibitor / Cell membrane / Glycoprotein / Hydrolase / Membrane / Protease / Serine protease / Transmembrane / Zymogen / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / Formation of the cornified envelope / positive regulation of sodium ion transport / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / Formation of the cornified envelope / positive regulation of sodium ion transport / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine protease inhibitor complex / serine-type peptidase activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Prostasin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Spraggon, G. / Hornsby, M. / Shipway, A. / Harris, J.L. / Lesley, S.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2009
タイトル: Active site conformational changes of prostasin provide a new mechanism of protease regulation by divalent cations.
著者: Spraggon, G. / Hornsby, M. / Shipway, A. / Tully, D.C. / Bursulaya, B. / Danahay, H. / Harris, J.L. / Lesley, S.A.
履歴
登録2009年4月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Prostasin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
B: Prostasin
J: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5084
ポリマ－69,5084
非ポリマー00
水00
1
A: Prostasin
I: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7542
ポリマ－34,7542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
2
B: Prostasin
J: Pancreatic trypsin inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7542
ポリマ－34,7542
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.659, 127.335, 134.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12I
22J

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and (resseq 45:285 )A45 - 285
211chain B and (resseq 45:285 )B45 - 285
112chain I and (resseq 2:55 )I2 - 55
212chain J and (resseq 2:55 )J2 - 55

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Prostasin / Serine protease 8 / Prostasin light chain / Prostasin heavy chain


分子量: 28226.553 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 45-305, Peptidase S1 domain / 変異: C122S,N127Q,C170S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hCAP1, PRSS8
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9
参照: UniProt: Q16651, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Basic protease inhibitor / BPTI / BPI / Aprotinin


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.6M potassium hydrogen phosphate, 0.4M sodium dihydrogen phosphate, 0.2M sodium chloride in an imidazole buffer at pH 8.0., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月24日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→100 Å / Num. obs: 17060 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 31.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rsym value: 0.152 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 1716 / Rsym value: 0.97 / % possible all: 94.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3E1X

3e1x


解像度: 2.8→42.342 Å / SU ML: 2.27 / Isotropic thermal model: group Isotropic per residue / 交差検証法: througout / σ(F): 0.1 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2713 825 5.18 %random
Rwork0.2253 ---
obs0.2277 15934 84.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 24.308 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.3 Å20 Å20 Å2
2---4.5 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→42.342 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4514 0 0 0 4514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.02
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1828X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
12B1828X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.025
21I429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
22J429X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.97550.38261120.3092248X-RAY DIFFRACTION77
2.9755-3.20520.31641470.26962425X-RAY DIFFRACTION84
3.2052-3.52760.25361480.23632509X-RAY DIFFRACTION85
3.5276-4.03770.27211390.20252575X-RAY DIFFRACTION87
4.0377-5.08570.1921290.18022625X-RAY DIFFRACTION87
5.0857-42.34640.28641500.22142727X-RAY DIFFRACTION87
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5263-0.3737-0.41660.3814-0.01141.4039-0.0494-0.01480.12710.06030.0654-0.09310.158-0.1726-0.02310.2076-0.02410.00990.16020.03490.22763.083359.18320.2222
21.7541-0.07040.10291.65450.06460.78740.0636-0.09180.0872-0.0671-0.0595-0.04630.16520.13920.01430.24730.0159-0.00830.2329-0.02820.1772-6.232331.960830.2032
3-0.177-0.2447-0.43871.0628-0.68021.4302-0.17350.21950.15810.0818-0.3467-0.3892-0.0192-0.02570.40030.13770.0108-0.01390.24960.11040.41123.98376.7352-17.3167
41.4034-0.31450.01341.48120.52630.8257-0.18080.1013-0.1660.18230.29750.0210.06120.1423-0.05090.18170.0253-0.01040.3132-0.07060.211-5.448848.902948.2725
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain AA16 - 242
2X-RAY DIFFRACTION2chain BB16 - 242
3X-RAY DIFFRACTION3chain II2 - 55
4X-RAY DIFFRACTION4chain JJ2 - 55

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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