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- PDB-3gxo: Structure of the Mitomycin 7-O-methyltransferase MmcR with bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gxo
タイトルStructure of the Mitomycin 7-O-methyltransferase MmcR with bound Mitomycin A
要素MmcR
キーワードTRANSFERASE / Methyltransferase / Mitomycin / MmcR / S-adenosyl methionine
機能・相同性
機能・相同性情報


mitomycin 6-O-methyltransferase / quinone biosynthetic process / O-methyltransferase activity / methyltransferase activity / methylation / protein dimerization activity
類似検索 - 分子機能
Plant methyltransferase dimerisation / O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Plant methyltransferase dimerisation / O-methyltransferase dimerisation domain / O-methyltransferase domain / O-methyltransferase COMT-type / O-methyltransferase domain / SAM-dependent O-methyltransferase class II-type profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MQA / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Mitomycin biosynthesis 6-O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces lavendulae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Singh, S. / Chang, A. / Bingman, C.A. / Phillips Jr., G.N. / Thorson, J.S.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Structural characterization of the mitomycin 7-O-methyltransferase.
著者: Singh, S. / Chang, A. / Goff, R.D. / Bingman, C.A. / Gruschow, S. / Sherman, D.H. / Phillips, G.N. / Thorson, J.S.
履歴
登録2009年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MmcR
D: MmcR
C: MmcR
B: MmcR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,31214
ポリマ－160,2974
非ポリマー3,01510
水5,927329
1
A: MmcR
B: MmcR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6166
ポリマ－80,1492
非ポリマー1,4684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area25950 Å2
手法PISA
2
D: MmcR
C: MmcR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,6968
ポリマ－80,1492
非ポリマー1,5486
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area25900 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.841, 98.844, 171.045
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
MmcR


分子量: 40074.289 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces lavendulae (バクテリア)
遺伝子: mmcR / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 P(RARE2) / 参照: UniProt: Q9X5T6
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-MQA / [(1aS,8S,8aR,8bS)-6,8a-dimethoxy-5-methyl-4,7-dioxo-1,1a,2,4,7,8,8a,8b-octahydroazireno[2',3':3,4]pyrrolo[1,2-a]indol-8-yl]methyl carbamate / Mitomycin A / マイトマイシンA


分子量: 349.339 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H19N3O6
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.26 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein Solution (10 mg/ml MmcR Protein, 0.05 M NaCl, 0.02 M Tris pH 8) mixed in a 1:1 ratio with the Well Solution (10% PEG4K, 15% MPD, 0.1 M CaCl2, 0.1 M MES pH 6.0) Crystals were soaked ...詳細: Protein Solution (10 mg/ml MmcR Protein, 0.05 M NaCl, 0.02 M Tris pH 8) mixed in a 1:1 ratio with the Well Solution (10% PEG4K, 15% MPD, 0.1 M CaCl2, 0.1 M MES pH 6.0) Crystals were soaked with 5mM Mitomycin A for 8hrs Cryoprotected with 25% ethylene glycol, 10% PEG4K, 15% MPD, 0.1 M CaCl2, 0.1 M MES pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月10日 / 詳細: mirrors and beryllium lenses
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 59548 / % possible obs: 88.8 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Net I/σ(I): 11.332
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.383.30.3153.861170.7
2.38-2.483.40.276174.7
2.48-2.593.50.244178.5
2.59-2.733.60.217182
2.73-2.93.70.169187.7
2.9-3.123.70.149195.1
3.12-3.443.90.118199.2
3.44-3.934.10.086199.6
3.93-4.954.40.066199.8
4.95-504.40.048199.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.58 Å43.92 Å
Translation2.58 Å43.92 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3GWZ

3gwz


解像度: 2.3→43.92 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.05 / SU ML: 0.19 / 位相誤差: 26.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 3003 5.05 %
Rwork0.202 --
obs0.205 59450 88.8 %
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.32 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.716 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.072 Å20 Å2
3----2.711 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10296 0 206 329 10831
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00710752
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10214679
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3453905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611695
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051917
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.3360.2981220.2352059X-RAY DIFFRACTION70
2.336-2.3770.3291060.252161X-RAY DIFFRACTION71
2.377-2.420.3151140.2452176X-RAY DIFFRACTION73
2.42-2.4670.311100.2222246X-RAY DIFFRACTION75
2.467-2.5170.3131230.2312321X-RAY DIFFRACTION77
2.517-2.5720.3141290.2222365X-RAY DIFFRACTION80
2.572-2.6310.2931440.2182399X-RAY DIFFRACTION80
2.631-2.6970.291460.2142456X-RAY DIFFRACTION82
2.697-2.770.2811190.2112523X-RAY DIFFRACTION84
2.77-2.8520.3121400.2142641X-RAY DIFFRACTION88
2.852-2.9440.3171340.2112768X-RAY DIFFRACTION91
2.944-3.0490.2931540.2192846X-RAY DIFFRACTION95
3.049-3.1710.2651430.222978X-RAY DIFFRACTION99
3.171-3.3150.251660.2193005X-RAY DIFFRACTION99
3.315-3.490.2551440.1993039X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.7080.2441830.1952979X-RAY DIFFRACTION100
3.708-3.9940.2331660.1843040X-RAY DIFFRACTION100
3.994-4.3960.2141610.1643054X-RAY DIFFRACTION100
4.396-5.0310.21520.1733070X-RAY DIFFRACTION100
5.031-6.3360.231630.2113114X-RAY DIFFRACTION100
6.336-43.9290.2211840.1813207X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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