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- PDB-3gtu: LIGAND-FREE HETERODIMERIC HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M2-3 (E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gtu
タイトルLIGAND-FREE HETERODIMERIC HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M2-3 (EC 2.5.1.18), MONOCLINIC CRYSTAL FORM
要素(GLUTATHIONE S-TRANSFERASE) x 2
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION / CYTOSOLIC / HETERODIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of blood-nerve barrier / sperm fibrous sheath / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity ...establishment of blood-nerve barrier / sperm fibrous sheath / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / linoleic acid metabolic process / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / relaxation of cardiac muscle / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cellular response to caffeine / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / glutathione transferase / glutathione transferase activity / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / xenobiotic catabolic process / intercellular bridge / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / glutathione metabolic process / sarcoplasmic reticulum / fatty acid binding / response to estrogen / signaling receptor binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase Mu 3 / Glutathione S-transferase Mu 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: An asparagine-phenylalanine substitution accounts for catalytic differences between hGSTM3-3 and other human class mu glutathione S-transferases.
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Human Class Mu Glutathione Transferase Gstm2-2. Effects of Lattice Packing on Conformational Heterogeneity
著者: Raghunathan, S. / Chandross, R.J. / Kretsinger, R.H. / Allison, T.J. / Penington, C.J. / Rule, G.S.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Cloning, Expression, and Characterization of a Class-Mu Glutathione Transferase from Human Muscle, the Product of the Gst4 Locus
著者: Vorachek, W.R. / Pearson, W.R. / Rule, G.S.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: A Distinct Human Testis and Brain Mu-Class Glutathione S-Transferase. Molecular Cloning and Characterization of a Form Present Even in Individuals Lacking Hepatic Type Mu Isoenzymes
著者: Campbell, E. / Takahashi, Y. / Abramovitz, M. / Peretz, M. / Listowsky, I.
履歴
登録1998年7月29日処理サイト: BNL
改定 1.01999年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2124
ポリマ－104,2124
非ポリマー00
水1,29772
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1062
ポリマ－52,1062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1062
ポリマ－52,1062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area19770 Å2
手法PISA
3
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE

C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2124
ポリマ－104,2124
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_454x-1,y,z-11
Buried area6360 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area38330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.970, 102.747, 103.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999976, 0.004042, -0.005642), (0.001042, 0.891131, 0.453745), (0.006862, 0.453728, -0.891114)-23.8989, -62.3432, 155.6123
2given(-0.999999, 0.001036, -3.5E-5), (0.000905, 0.889089, 0.457734), (0.000505, 0.457734, -0.889089)-24.4275, -62.873, 155.42059

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 25645.457 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LIGAND-FREE, HETERODIMER / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE GSTM2 AND GSTM3 CDNA WERE AMPLIFIED USING RT-PCR AND SUBCLONED INTO A PET3A COEXPRESSION VECTOR. SYNTHETIC GENE.
細胞株: HELA / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GSTM2, GSTM3 / プラスミド: PET3A-GSTM2-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GSTM2, GSTM3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P28161, glutathione transferase
#2: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 26460.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LIGAND-FREE, HETERODIMER / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE GSTM2 AND GSTM3 CDNA WERE AMPLIFIED USING RT-PCR AND SUBCLONED INTO A PET3A COEXPRESSION VECTOR. SYNTHETIC GENE.
細胞株: HELA / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GSTM2, GSTM3 / プラスミド: PET3A-GSTM2-3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GSTM2, GSTM3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P21266, glutathione transferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown

-
データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年7月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→10 Å / Num. obs: 25387 / % possible obs: 94.41 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.71 % / Rmerge(I) obs: 0.341 / % possible all: 69.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GTU

2gtu


解像度: 2.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 996 4.96 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.225 20086 78.14 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.33 Å
Luzzati d res low-8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7328 0 0 72 7400
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.18
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.11
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.053
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.771.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.862
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.672
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.952.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 64 5.04 %
Rwork0.26 1205 -
obs--39.52 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19.SOLV
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLVTOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.11
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.053

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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