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- PDB-3gro: Human palmitoyl-protein thioesterase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gro
タイトルHuman palmitoyl-protein thioesterase 1
要素Palmitoyl-protein thioesterase 1
キーワードHYDROLASE / neuronal ceroid lipofuscinosis / neurodegeneration / Structural Genomics Consortium / SGC / Disease mutation / Disulfide bond / Glycoprotein / Lysosome / Polymorphism / Sensory transduction / Vision
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / protein depalmitoylation / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / sulfatide binding / pinocytosis / membrane raft organization / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / positive regulation of pinocytosis / lysophosphatidic acid binding ...negative regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / protein depalmitoylation / palmitoyl[protein] hydrolase / palmitoyl-(protein) hydrolase activity / sulfatide binding / pinocytosis / membrane raft organization / long-chain fatty acyl-CoA hydrolase activity / positive regulation of pinocytosis / lysophosphatidic acid binding / fatty-acyl-CoA biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / grooming behavior / lysosomal lumen acidification / neurotransmitter secretion / sphingolipid catabolic process / regulation of synapse structure or activity / associative learning / neuron development / presynaptic cytosol / lipid catabolic process / visual perception / receptor-mediated endocytosis / lysosomal lumen / adult locomotory behavior / protein catabolic process / negative regulation of cell growth / brain development / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / synaptic vesicle membrane / endocytosis / synaptic vesicle / protein transport / nervous system development / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / membrane raft / axon / lysosomal membrane / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Palmitoyl protein thioesterase / Palmitoyl protein thioesterase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Palmitoyl-protein thioesterase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Dobrovetsky, E. / Seitova, A. / Tong, Y. / Tempel, W. / Dong, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. ...Dobrovetsky, E. / Seitova, A. / Tong, Y. / Tempel, W. / Dong, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Cossar, D. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human palmitoyl-protein thioesterase 1
著者: Dobrovetsky, E. / Seitova, A. / Tong, Y. / Tempel, W. / Dong, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Cossar, D. / Park, H.
履歴
登録2009年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Palmitoyl-protein thioesterase 1
B: Palmitoyl-protein thioesterase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,2916
ポリマ－68,2912
非ポリマー04
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-19.8 kcal/mol
Surface area20650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.710, 90.642, 129.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Palmitoyl-protein thioesterase 1 / PPT-1 / Palmitoyl-protein hydrolase 1


分子量: 34145.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPT1, PPT / プラスミド: pFHMSp-lic-C / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P50897, palmitoyl[protein] hydrolase
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.4
詳細: 24% PEG 3350, 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium cacodylate. Cryoprotectant: 9 parts reservoir + 1 part 80% glycerol, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→50 Å / Num. obs: 21818 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Χ2: 1.798 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.53-2.628.20.99321301.171100
2.62-2.738.70.77121461.20399.9
2.73-2.858.90.58321561.256100
2.85-38.90.44121491.148100
3-3.1990.32621491.197100
3.19-3.4390.20821491.183100
3.43-3.7890.14321821.532100
3.78-4.339.20.10821822.248100
4.33-5.459.10.122322.977100
5.45-508.40.08423433.87199.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EI9

1ei9


解像度: 2.53→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.206 / WRfactor Rwork: 0.177 / SU B: 9.194 / SU ML: 0.202 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.581 / ESU R Free: 0.281 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY. Programs coot, molprobity have also been used in refinement.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1233 5.695 %Thin shells
Rwork0.2 ---
obs0.202 21649 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 29.206 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20 Å20 Å2
2---1.061 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4235 0 4 24 4263
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224342
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022878
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0811.955902
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8613.0037023
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6445550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.03924.792192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.94115693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2371517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0214887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02862
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.02222744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.13121119
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.80134402
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.04521598
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.61331500
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.53-2.5950.3711260.3071428157398.792
2.595-2.66600.2651518153399.022
2.666-2.7420.3031290.2441332147599.051
2.742-2.8260.2311060.2281353146999.319
2.826-2.9180.291940.2411295139799.427
2.918-3.01900.241350135899.411
3.019-3.1320.2751050.2291218132999.549
3.132-3.2580.29920.2281154125299.521
3.258-3.4020.238710.19311561227100
3.402-3.5650.261800.19510851165100
3.565-3.7550.24500.17910751125100
3.755-3.9790.224490.16710061055100
3.979-4.2490.19520.1559571009100
4.249-4.5810.156770.153867944100
4.581-5.0070.174500.153820870100
5.007-5.5780.255320.19761793100
5.578-6.4050.257460.222667713100
6.405-7.7560.183310.219588619100
7.756-10.620.157210.18482503100
10.62-300.337220.22130432799.694

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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