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万見
- PDB-3gp1: MutM encountering an intrahelical 8-oxoguanine (oxoG) lesion in E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gp1
タイトルMutM encountering an intrahelical 8-oxoguanine (oxoG) lesion in EC3-V222P complex
要素
  • 5'-D(*AP*GP*GP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*AP*CP*GP*CP**C)-3'
  • 5'-D(P*TP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*(8OG)P*GP*AP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'
  • DNA glycosylaseDNAグリコシラーゼ
キーワードHYDROLASE/DNA / DNA glycosylase (DNAグリコシラーゼ) / DNA repair (DNA修復) / damage search / base extrusion / disulfide crosslinking / DNA damage (DNA修復) / DNA-binding / Glycosidase / Hydrolase (加水分解酵素) / Lyase (リアーゼ) / Metal-binding / Multifunctional enzyme / Zinc-finger (ジンクフィンガー) / HYDROLASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / 塩基除去修復 / damaged DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins ...DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ / Zinc finger, DNA glycosylase/AP lyase-type / Zinc finger, FPG/IleRS-type / DNA glycosylase/AP lyase, zinc finger domain, DNA-binding site / Zinc finger found in FPG and IleRS / Zinc finger FPG-type signature. / Zinc finger FPG-type profile. / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / N-terminal domain of MutM-like DNA repair proteins / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA-ホルムアミドピリミジングリコシラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (Bacillus stearothermophilus)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Spong, M.C. / Qi, Y. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Encounter and extrusion of an intrahelical lesion by a DNA repair enzyme
著者: Qi, Y. / Spong, M.C. / Nam, K. / Banerjee, A. / Jiralerspong, S. / Karplus, M. / Verdine, G.L.
履歴
登録2009年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA glycosylase
B: 5'-D(*AP*GP*GP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*AP*CP*GP*CP**C)-3'
C: 5'-D(P*TP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*(8OG)P*GP*AP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1724
ポリマ－40,1063
非ポリマー651
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-21.1 kcal/mol
Surface area15230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.613, 92.845, 105.019
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA glycosylase / DNAグリコシラーゼ


分子量: 30581.314 Da / 分子数: 1 / 変異: Q166C, V222P / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (Bacillus stearothermophilus)
遺伝子: MutM / プラスミド: pET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PlysS
参照: UniProt: P84131, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*GP*TP*AP*GP*AP*TP*CP*CP*GP*GP*AP*CP*GP*CP**C)-3'


分子量: 4948.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic DNA
#3: DNA鎖 5'-D(P*TP*GP*CP*GP*TP*CP*CP*(8OG)P*GP*AP*TP*CP*TP*AP*CP*C)-3'


分子量: 4576.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic DNA
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE IN THE UNP DATABASE IS NOT THE WILD-TYPE SEQUENCE, BUT HAS GLU 3 TO ...AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE IN THE UNP DATABASE IS NOT THE WILD-TYPE SEQUENCE, BUT HAS GLU 3 TO GLN 3 MUTATION THAT MAKES THE ENZYME INACTIVE. THE SEQUENCE WITH GLU AT POSITION 3 IS THE WILD-TYPE SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.34 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, Sodium cacodylate, Glycerol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1PEG 800011
2Sodium cacodylate11
3Glycerolグリセリン11
4PEG 800012
5Sodium cacodylate12
6Glycerolグリセリン12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月15日
詳細: Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror, with Pt, glass, Pd lanes. LN2 cooled first crystal, sagittal focusing 2nd crystal
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock high-resolution double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 28412 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.138 / Χ2: 1.073 / Net I/σ(I): 11.588
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.125.50.49228071.0551100
2.12-2.215.60.40928091.084199.9
2.21-2.315.70.33128111.0871100
2.31-2.435.70.28428331.0781100
2.43-2.585.80.23928391.0921100
2.58-2.785.80.20128401.06199.9
2.78-3.065.80.16528471.076199.9
3.06-3.515.90.13728951.064199.8
3.51-4.425.80.10428721.065199.1
4.42-505.50.07528591.07192.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.4.0066精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2F5O

2f5o


解像度: 2.05→45.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1336 4.9 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.189 27498 96.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.65 Å2 / Biso mean: 32.956 Å2 / Biso min: 12.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→45.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1970 533 1 180 2684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0222622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4822.2363660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.495252
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.53621.13688
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.86315344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.1341526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6971.51265
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30122044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05831357
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1964.51616
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.1 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 80 -
Rwork0.186 1545 -
all-1625 -
obs--91.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9761-1.1445-0.69653.41742.51923.1862-0.0001-0.04340.1619-0.048-0.004-0.1548-0.13530.15570.0041-0.0217-0.0467-0.0001-0.0286-0.02520.014323.447-6.2778.51
20.63160.7108-0.08552.0465-0.1790.01710.0719-0.0626-0.16180.0606-0.15340.0460.09680.02010.0815-0.0188-0.00810.00410.0123-0.0017-0.002814.164-24.049.019
31.1632-0.3585-0.81041.53621.17611.31860.0210.03430.0739-0.0981-0.08170.0081-0.1121-0.08460.06080.01650.0138-0.008-0.0158-0.0111-0.006115.241-10.1723.936
41.0607-0.4518-0.81640.58690.10680.7756-0.0562-0.10940.08830.05170.0664-0.05770.06920.106-0.0102-0.00870.01430.00490.0351-0.0248-0.020624.921-17.9113.832
50.7521-0.38071.09731.72850.78992.77940.0588-0.09040.1463-0.1155-0.21780.0970.1465-0.14150.1589-0.0479-0.0150.0010.0266-0.04320.00696.903-12.3948.351
60.2652-0.1823-0.22191.35341.35772.08660.0720.06150.023-0.0448-0.19260.07610.0049-0.08290.1205-0.01320.0415-0.0345-0.0223-0.08750.00585.0757.57922.571
711.6273-5.3438-5.31965.0194.65494.33960.2569-0.24850.2309-0.4538-0.0366-0.2186-0.43390.1418-0.22030.05180.00850.0074-0.0533-0.0344-0.047112.65712.82820.142
82.6483.5892.610.0548-3.07610.9451-0.01880.2296-0.1664-0.26670.2285-0.61510.58130.7377-0.2097-0.00410.06460.0132-0.0035-0.086-0.016620.657.22434.783
91.35850.48631.43862.74910.82371.56040.0822-0.04070.07190.1768-0.17960.12210.1896-0.1010.09740.0396-0.04010.0333-0.0207-0.0716-0.021311.7698.1837.047
105.7106-1.78240.44473.60490.29660.0968-0.5468-0.4527-0.18680.49850.52490.7188-0.01240.31360.0219-0.00010.06340.0889-0.00890.02820.02074.142-12.75828.606
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 23
2X-RAY DIFFRACTION2A24 - 48
3X-RAY DIFFRACTION3A49 - 73
4X-RAY DIFFRACTION4A74 - 112
5X-RAY DIFFRACTION5A113 - 133
6X-RAY DIFFRACTION6A134 - 198
7X-RAY DIFFRACTION7A199 - 216
8X-RAY DIFFRACTION8A238 - 250
9X-RAY DIFFRACTION9A251 - 274
10X-RAY DIFFRACTION10B1 - 14
11X-RAY DIFFRACTION10C3 - 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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