[日本語] English
万見
- PDB-3gmh: Crystal Structure of the Mad2 Dimer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gmh
タイトルCrystal Structure of the Mad2 Dimer
要素Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
キーワードCELL CYCLE / MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT / Cell division / Mitosis / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling ...mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / negative regulation of mitotic cell cycle / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / RHO GTPases Activate Formins / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / negative regulation of protein catabolic process / mitotic spindle / kinetochore / spindle pole / Separation of Sister Chromatids / cell division / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Ozkan, E. / Luo, X. / Machius, M. / Yu, H. / Deisenhofer, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structure of an intermediate conformer of the spindle checkpoint protein Mad2.
著者: Hara, M. / Ozkan, E. / Sun, H. / Yu, H. / Luo, X.
履歴
登録2009年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年9月2日Group: Database references
改定 1.32015年10月7日Group: Database references
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
D: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
E: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
F: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
G: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
H: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
I: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
J: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
K: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
L: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,04224
ポリマ－285,89012
非ポリマー1,15312
水00
1
A: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
B: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9365
ポリマ－47,6482
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area19180 Å2
手法PISA
2
C: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
D: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9365
ポリマ－47,6482
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area19790 Å2
手法PISA
3
E: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
F: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7443
ポリマ－47,6482
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19060 Å2
手法PISA
4
G: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
H: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8404
ポリマ－47,6482
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2360 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19230 Å2
手法PISA
5
I: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
J: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7443
ポリマ－47,6482
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2330 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
6
K: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
L: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8404
ポリマ－47,6482
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.829, 104.918, 157.746
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
12
22
32
42
52
62
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 10:202)
211chain C and (resseq 10:44 or resseq 46:204)
311chain E and (resseq 10:204)
411chain G and (resseq 10:203)
511chain I and (resseq 10:32 or resseq 44:135 or resseq 143:203)
611chain K and (resseq 10:203)
112chain B
212chain D
312chain F and (resseq 10:46 or resseq 51:198)
412chain H and (resseq 10:157 or resseq 176:203)
512chain J and not (resseq 165 and (name CB or name CG or name CD or name OE*))
612chain L and (resseq 10:157 or resseq 176:198)
113chain H and (resseq 163:172)
213chain L and (resseq 163:172)

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A / MAD2-like 1 / HsMAD2


分子量: 23824.131 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAD2, MAD2A, MAD2L1 / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15[pREP4] / 参照: UniProt: Q13257
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.66 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月1日
放射モノクロメーター: Custom / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.95→50 Å / Num. obs: 35718 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 116.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.165 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3.95→4.09 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2V64

2v64


解像度: 3.95→49.735 Å / SU ML: -0 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC, WITH TLS / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 1771 4.97 %
Rwork0.2182 --
obs0.2199 35601 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 113.136 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 413.72 Å2 / Biso mean: 156.85 Å2 / Biso min: 65.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.799 Å20 Å219.572 Å2
2--33.17 Å20 Å2
3----34.969 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.95→49.735 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18241 0 60 0 18301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00818620
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02325239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0966775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0683014
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043118
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1550X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C1550X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.028
13E1507X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.039
14G1518X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
15I1370X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.04
16K1518X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
21B1495X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D1495X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.03
23F1414X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
24H1342X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
25J1490X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
26L1299X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.043
31H81X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32L81X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.017
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.95-4.05680.32181170.27742474X-RAY DIFFRACTION95
4.0568-4.17610.25311190.24062613X-RAY DIFFRACTION100
4.1761-4.31080.25981340.22332587X-RAY DIFFRACTION100
4.3108-4.46480.2421230.20822602X-RAY DIFFRACTION100
4.4648-4.64340.2411390.19532606X-RAY DIFFRACTION100
4.6434-4.85460.21681250.19692594X-RAY DIFFRACTION100
4.8546-5.11030.21511400.18642613X-RAY DIFFRACTION100
5.1103-5.43010.2251510.19392604X-RAY DIFFRACTION100
5.4301-5.84870.23651370.2062596X-RAY DIFFRACTION100
5.8487-6.43620.2371510.21222590X-RAY DIFFRACTION100
6.4362-7.3650.23541450.2042630X-RAY DIFFRACTION100
7.365-9.26930.22171460.17952627X-RAY DIFFRACTION100
9.2693-49.73880.23821440.21432694X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined2.591.2705-0.69184.0035-1.20023.38470.12010.0356-0.4951-0.17380.0396-0.28350.358-0.2116-0.10790.84430.0678-0.39050.7762-0.24331.129693.9151-13.072755.3166
23.1794-0.4276-1.39261.9232-0.3241.72690.26190.29390.1982-0.2431-0.1746-0.3064-0.0898-0.3109-0.05120.88270.2556-0.07330.7151-0.07610.9398
33.38031.0492-0.26241.25981.84094.33890.29420.00890.7347-0.2274-0.03650.4096-0.7115-0.0686-0.33290.8794-0.08290.24650.57930.18151.354
42.1184-1.47671.89242.2504-0.28612.59250.36090.19330.0661-0.1128-0.20620.21790.01480.4245-0.05150.71910.05180.0140.7250.15190.9761
51.4272-1.3645-1.58973.5778-0.66345.14590.0755-1.33650.18750.69370.3676-0.52250.17441.9906-0.46411.0432-0.2287-0.11112.5192-0.47221.1351
63.5791-0.7555-1.99392.7617-1.03724.80.89790.53730.2903-0.57420.0894-0.22830.02590.3043-0.79031.2432-0.1290.23571.3634-0.18881.0854
72.6879-0.3220.0220.75370.30110.14790.25511.49940.0836-0.4608-0.042-0.1-0.16350.3515-0.11841.6820.1768-0.08582.12430.14261.0538
84.1350.20810.60870.09630.70634.36670.22810.11350.43540.348-0.3081-0.2379-0.5885-0.29940.08551.45510.1102-0.25060.81690.19421.1901
93.2219-1.5881-1.96352.80980.29053.7693-0.0132-0.05620.21630.29790.4828-0.0257-0.2282-0.7875-0.42031.5866-0.11190.19011.55650.21011.1546
101.7412-1.18651.69030.9917-0.52292.99950.43770.5871-0.0007-0.5833-0.07320.14440.72180.4149-0.18681.8921-0.2315-0.03111.50190.2090.9521
113.9267-0.24641.3314.27840.40250.8135-0.14592.02610.1538-0.5249-0.12960.1345-0.0051-0.00650.21831.106-0.15090.10442.2129-0.00191.0359
124.49531.0129-0.46880.13660.01085.7317-0.10610.0772-0.33390.2229-0.02730.53520.87680.66380.11931.20740.26730.2560.7679-0.08471.0947
精密化 TLSグループSelection details: chain L

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る