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- PDB-3gie: Crystal structure of DesKC_H188E in complex with AMP-PCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gie
タイトルCrystal structure of DesKC_H188E in complex with AMP-PCP
要素Sensor histidine kinase desK
キーワードTRANSFERASE / four-helix bundle / GHL ATPase domain / Cell membrane / Kinase / Membrane / Phosphoprotein / Transmembrane / Two-component regulatory system
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dimerization activity / protein kinase activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1930 / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / : / Histidine kinase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1930 / Signal transduction histidine kinase, subgroup 3, dimerisation and phosphoacceptor domain / : / Histidine kinase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / Sensor histidine kinase DesK
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Trajtenberg, F. / Albanesi, D. / Alzari, P.M. / Buschiazzo, A. / de Mendoza, D.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structural plasticity and catalysis regulation of a thermosensor histidine kinase
著者: Albanesi, D. / Martin, M. / Trajtenberg, F. / Mansilla, M.C. / Haouz, A. / Alzari, P.M. / de Mendoza, D. / Buschiazzo, A.
履歴
登録2009年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22015年2月18日Group: Refinement description
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sensor histidine kinase desK
B: Sensor histidine kinase desK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9726
ポリマ－49,9132
非ポリマー1,0594
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5560 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area24290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.890, 94.050, 44.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2-

HOH

21B-3-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ARGARGGLYGLYchain A and (resseq 245:326 or resseq 336:366 )AA245 - 32693 - 174
121GLYGLYPROPROchain A and (resseq 245:326 or resseq 336:366 )AA336 - 366184 - 214
211ARGARGPROPROchain B and (resseq 245:366 )BB245 - 36693 - 214
112ILEILEVALVALchain A and (resseq 183:234 )AA183 - 23431 - 82
212ILEILEVALVALchain B and (resseq 183:234 )BB183 - 23431 - 82

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999857, -0.016309, -0.004363), (-0.016219, -0.999669, 0.019956), (-0.004687, -0.019882, -0.999791)0.430376, 1.23527, 23.015301
2given(0.999663, -0.020196, 0.016336), (-0.019919, -0.999657, -0.016981), (0.016673, 0.01665, -0.999722)-0.295626, 1.69987, 22.1189

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要素

#1: タンパク質 Sensor histidine kinase desK


分子量: 24956.590 Da / 分子数: 2 / 断片: entire cytoplasmic region / 変異: H188E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: yocF / プラスミド: pQE32 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O34757, histidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.42 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MPD, MgCl2, Hepes, AMP-PCP, pH 6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年9月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: multilayer mirrors (Varimax-HF) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.528
反射解像度: 2.65→27.165 Å / Num. all: 11757 / Num. obs: 11757 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 2.65→2.75 Å / % possible all: 95.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX2009_02_15_2320_3精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EHG and 3EHF

3ehg

3ehf


解像度: 2.65→27.165 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 2 / 位相誤差: 28.99 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: Hydrogens have been added in the riding positions atom record contains sum of TLS and residual B anisou record contains sum of tls and residual U
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 1097 9.33 %
Rwork0.194 10672 -
obs0.199 11757 97.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 81.214 Å2 / ksol: 0.285 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 324.48 Å2 / Biso mean: 98.451 Å2 / Biso min: 19.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.661 Å2-0 Å25.849 Å2
2---3.134 Å20 Å2
3----11.626 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→27.165 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3308 0 64 3 3375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083678
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.444566
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085529
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5971347
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A895X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
12B895X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
21A408X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.066
22B408X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.066
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.651-2.7710.2931320.2721306143888
2.771-2.9170.3281200.2741323144389
2.917-3.0990.2951260.2481325145189
3.099-3.3380.31350.2381350148589
3.338-3.6730.2661450.2051329147489
3.673-4.2030.2181360.1831355149190
4.203-5.2880.2191420.1611340148289
5.288-25.670.2141400.1641344148487
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.03720.02060.02450.09460.31940.27760.007-0.1219-0.132-0.0764-0.0275-0.1847-0.0739-0.1072-0.00080.1867-0.08150.00060.24290.07810.279722.65050.640411.1016
20.06510.0301-0.04150.0642-0.05160.0534-0.1333-0.0830.268-0.03490.1160.2055-0.1147-0.2665-00.58320.0642-0.25990.1468-0.17310.641838.8987-22.63955.6627
30.0596-0.02630.03640.0594-0.13820.1049-0.49850.1832-0.47830.0409-0.29880.086-0.037-0.0209-0.00150.7414-0.20490.34920.2662-0.34490.667338.505123.037617.8155
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 155:240) or (chain B and resseq 155:240)A155 - 240
2X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 155:240) or (chain B and resseq 155:240)B155 - 240
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 245:366A245 - 366
4X-RAY DIFFRACTION3chain B and resseq 245:366B245 - 366

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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