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- PDB-3gfq: Structure of YhdA, K109L variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gfq
タイトルStructure of YhdA, K109L variant
要素FMN-dependent NADPH-azoreductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEINS / QUINONE REDUCTASE / FLAVODOXIN / OLIGOMERIZATION / Flavoprotein / FMN / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する / FMN binding / oxidoreductase activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-dependent FMN reductase-like / NADPH-dependent FMN reductase / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN-dependent NADPH-azoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.996 Å
データ登録者Staunig, N. / Gruber, K.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2009
タイトル: A single intersubunit salt bridge affects oligomerization and catalytic activity in a bacterial quinone reductase
著者: Binter, A. / Staunig, N. / Jelesarov, I. / Lohner, K. / Palfey, B.A. / Deller, S. / Gruber, K. / Macheroux, P.
履歴
登録2009年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FMN-dependent NADPH-azoreductase
B: FMN-dependent NADPH-azoreductase
C: FMN-dependent NADPH-azoreductase
D: FMN-dependent NADPH-azoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,4658
ポリマ－75,6394
非ポリマー1,8254
水00
1
A: FMN-dependent NADPH-azoreductase
B: FMN-dependent NADPH-azoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7324
ポリマ－37,8202
非ポリマー9132
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14060 Å2
手法PISA
2
C: FMN-dependent NADPH-azoreductase
D: FMN-dependent NADPH-azoreductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7324
ポリマ－37,8202
非ポリマー9132
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3830 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.543, 66.238, 220.748
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and (resseq 3:105 or resseq 108:169 )
21chain B and (resseq 3:105 or resseq 108:169 )
31chain C and (resseq 3:105 or resseq 108:169 )
41chain D and (resseq 3:105 or resseq 108:169 )

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETAA3 - 1053 - 105
12GLYGLYAA108 - 169108 - 169
21METMETBB3 - 1053 - 105
22GLYGLYBB108 - 169108 - 169
31METMETCC3 - 1053 - 105
32GLYGLYCC108 - 169108 - 169
41METMETDD3 - 1053 - 105
42GLYGLYDD108 - 169108 - 169

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要素

#1: タンパク質
FMN-dependent NADPH-azoreductase / Azobenzene reductase


分子量: 18909.848 Da / 分子数: 4 / 変異: K109L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: azr, BSU09340, yhdA / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O07529, 酸化還元酵素; 他の含窒素化合物が電子供与する
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch crystallization / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Ammonium Sulfate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 25% w/v PEG 3350, batch crystallization, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.801 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.996→29.1 Å / Num. all: 14641 / Num. obs: 14641 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 59.61 Å2 / Rsym value: 0.179
反射 シェル解像度: 2.996→3.05 Å / 冗長度: 4.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Rsym value: 0.908 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1nni

1nni


解像度: 2.996→29.097 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.797 / SU ML: 0.45
Isotropic thermal model: a single isotropic temperature factor per residue
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 744 5.08 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.225 ---
obs0.225 14641 99.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.2 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 176.88 Å2 / Biso mean: 59.551 Å2 / Biso min: 24.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.545 Å20 Å20 Å2
2---4.407 Å20 Å2
3----10.138 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.996→29.097 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5124 0 124 0 5248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035332
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6577233
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002909
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3511945
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.621
13C1272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.598
14D1272X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.547
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.996-3.2270.3411550.2952685284099
3.227-3.5520.321570.26527322889100
3.552-4.0640.281550.22427322887100
4.064-5.1160.2451410.192805294699
5.116-29.0980.2371360.2012943307999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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