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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3gef | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the R482W mutant of lamin A/C | ||||||
![]() | Lamin-A/C | ||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / immunoglobulin fold / lamin / Cardiomyopathy / Charcot-Marie-Tooth disease / Disease mutation / Intermediate filament / Limb-girdle muscular dystrophy / Lipoprotein / Nucleus / Phosphoprotein / Prenylation | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown ...negative regulation of mesenchymal cell proliferation / structural constituent of nuclear lamina / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / Breakdown of the nuclear lamina / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / ventricular cardiac muscle cell development / Depolymerization of the Nuclear Lamina / nuclear envelope organization / nuclear pore localization / Nuclear Envelope Breakdown / lamin filament / protein localization to nuclear envelope / XBP1(S) activates chaperone genes / nuclear lamina / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / regulation of protein localization to nucleus / intermediate filament / regulation of telomere maintenance / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / nuclear migration / muscle organ development / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / protein localization to nucleus / Meiotic synapsis / regulation of cell migration / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of protein stability / structural constituent of cytoskeleton / nuclear matrix / protein import into nucleus / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cellular senescence / intracellular protein localization / nuclear envelope / heterochromatin formation / site of double-strand break / nuclear membrane / cellular response to hypoxia / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / perinuclear region of cytoplasm / structural molecule activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Magracheva, E. / Kozlov, S. / Stuart, C. / Wlodawer, A. / Zdanov, A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the lamin A/C R482W mutant responsible for dominant familial partial lipodystrophy (FPLD). 著者: Magracheva, E. / Kozlov, S. / Stewart, C.L. / Wlodawer, A. / Zdanov, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 108.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 84 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 454.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 463 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 33.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1ifrS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13094.613 Da / 分子数: 4 / 断片: Lamin A/C globular domain / 変異: R482W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3 詳細: 0.9M sodium citrate, 20mM DTT, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.09 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.5→45 Å / Num. all: 83468 / Num. obs: 68652 / % possible obs: 82.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 31.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1IFR 解像度: 1.5→45 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso max: 90.33 Å2 / Biso mean: 33.028 Å2 / Biso min: 15.81 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.5→45 Å
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拘束条件 |
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