THE PROTEIN IS A MONOMER IN THE SOLUTION.ANALYSIS OF PROTEIN INTERFACES HAS NOT REVEALED ANY SPECIFIC INTERACTIONS THAT COULD RESULT IN THE FORMATION OF STABLE QUATERNARY STRUCTURES. MOST PROBABLY, STRUCTURES DO NOT COMPLEXATE IN SOLUTION.
解像度: 1.86→24.66 Å / Num. obs: 57291 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 14.7 / Num. measured all: 197385
反射 シェル
解像度: 1.86→1.98 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 7581 / Rsym value: 0.482 / % possible all: 88.4
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
MAR345dtb
データ収集
SOLVE
位相決定
REFMAC
5.2.0019
精密化
MOSFLM
データ削減
SCALEPACK
データスケーリング
精密化
構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.87→24.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 3.155 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.133 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.20435
2899
5.1 %
RANDOM
Rwork
0.16128
-
-
-
obs
0.16352
54391
97.74 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK