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- PDB-3gco: Crystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gco
タイトルCrystal structure of DegS H198P/D320A mutant modified by DFP in complex with DNRDGNVYQF OMP peptide
要素
  • DNRDGNVYQF peptide
  • Protease degS
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / protease / stress-sensor / HtrA / PDZ OMP / allostery / Hydrolase / Serine protease / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.798 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2009
タイトル: OMP peptides activate the DegS stress-sensor protease by a relief of inhibition mechanism.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2009年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degS
B: DNRDGNVYQF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4862
ポリマ－37,4862
非ポリマー00
水00
1
A: Protease degS
B: DNRDGNVYQF peptide

A: Protease degS
B: DNRDGNVYQF peptide

A: Protease degS
B: DNRDGNVYQF peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4586
ポリマ－112,4586
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area9620 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area41580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.408, 119.408, 119.408
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 36257.789 Da / 分子数: 1 / 変異: H198P,D320A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド DNRDGNVYQF peptide


分子量: 1228.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 3% PEG3350, 100 mM Bis-Tris propane, 40 mM NaF, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年10月20日
放射モノクロメーター: Varimax-HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.798→59 Å / Num. obs: 14287 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.991 / Net I/σ(I): 29.458
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.798-2.98.10.84614150.751100
2.9-3.0211.50.63514030.7651100
3.02-3.1512.20.45914140.8251100
3.15-3.3212.30.35214210.861100
3.32-3.5312.10.25814081.1861100
3.53-3.812.20.17314041.0911100
3.8-4.1812.10.1114501.2071100
4.18-4.7912.20.05814321.0951100
4.79-6.0312.20.05314500.9941100
6.03-5911.60.03114901.033198.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.798→24.374 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.839 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 1366 9.99 %
Rwork0.211 --
obs0.214 13668 95.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 78.703 Å2 / ksol: 0.282 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 266.99 Å2 / Biso mean: 116.911 Å2 / Biso min: 33.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.036 Å2-10.13 Å2-3.39 Å2
2---10.146 Å2-0.185 Å2
3----14.793 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.798→24.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2294 0 0 0 2294
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032323
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7153164
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048381
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004421
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.401851
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.798-2.8980.3021270.2731132125988
2.898-3.0140.2961330.2431150128391
3.014-3.1510.2421330.2331193132694
3.151-3.3160.3171290.2191219134895
3.316-3.5240.2491360.2251186132294
3.524-3.7950.241360.211226136298
3.795-4.1750.2161450.1941274141997
4.175-4.7750.2071410.1591279142099
4.775-6.0010.2341390.19612901429100
6.001-24.3750.2211470.22113531500100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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