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万見
- PDB-3gcg: crystal structure of MAP and CDC42 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gcg
タイトルcrystal structure of MAP and CDC42 complex
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • L0028 (Mitochondria associated protein)
キーワードSIGNALING PROTEIN/TRANSCRIPTION / MAP / CDC42 / COMPLEX / Alternative splicing / Cell membrane / GTP-binding / Lipoprotein / Membrane / Methylation / Nucleotide-binding / Prenylation cdc42 / SIGNALING PROTEIN-TRANSCRIPTION COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / positive regulation of pinocytosis / COG complex / storage vacuole / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / embryonic heart tube development / organelle transport along microtubule ...GBD domain binding / positive regulation of pinocytosis / COG complex / storage vacuole / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / embryonic heart tube development / organelle transport along microtubule / endothelin receptor signaling pathway / Inactivation of CDC42 and RAC1 / positive regulation of pseudopodium assembly / host-mediated perturbation of viral process / leading edge membrane / regulation of filopodium assembly / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / dendritic spine morphogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / cell junction assembly / GTP-dependent protein binding / heart process / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of filopodium assembly / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / Myogenesis / establishment of cell polarity / small GTPase-mediated signal transduction / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / Golgi organization / RHOU GTPase cycle / macrophage differentiation / establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate PAKs / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of stress fiber assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of protein-containing complex assembly / RHO GTPases activate IQGAPs / GPVI-mediated activation cascade / RAC1 GTPase cycle / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / integrin-mediated signaling pathway / actin filament organization / regulation of actin cytoskeleton organization / small monomeric GTPase / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / endocytosis / VEGFA-VEGFR2 Pathway / mitotic spindle / MAPK6/MAPK4 signaling / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / apical part of cell / microtubule cytoskeleton / cell-cell junction / actin cytoskeleton organization / G beta:gamma signalling through CDC42 / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of cell growth / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / midbody / G protein activity / postsynapse / neuron projection / positive regulation of cell migration / Golgi membrane / focal adhesion / centrosome / neuronal cell body / GTPase activity / dendrite / protein kinase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / glutamatergic synapse / signal transduction
類似検索 - 分子機能
SopE-like GEF fold - #20 / Bacterial effector protein IpgB-like / IpaB/EvcA family / SopE-like GEF fold / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...SopE-like GEF fold - #20 / Bacterial effector protein IpgB-like / IpaB/EvcA family / SopE-like GEF fold / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / IpaB/EvcA family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chai, J. / Huang, Z. / Feng, Y. / Wu, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural insights into host GTPase isoform selection by a family of bacterial GEF mimics
著者: Huang, Z. / Sutton, S.E. / Wallenfang, A.J. / Orchard, R.C. / Wu, X. / Feng, Y. / Chai, J. / Alto, N.M.
履歴
登録2009年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division control protein 42 homolog
B: L0028 (Mitochondria associated protein)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7782
ポリマ－39,7782
非ポリマー00
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.630, 83.030, 99.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / CDC42 / G25K GTP-binding protein


分子量: 20054.961 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質 L0028 (Mitochondria associated protein) / map


分子量: 19723.104 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 37-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9R8E4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF ENTITY 1 BASED ON ISOFORM 2 OF UNIPROTKB/SWISS-PROT P60953 (CDC42_HUMAN). R163K IS ...THE SEQUENCE OF ENTITY 1 BASED ON ISOFORM 2 OF UNIPROTKB/SWISS-PROT P60953 (CDC42_HUMAN). R163K IS ALTERNATIVE SEQUENCE OF CDC42_HUMAN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 10% PEG 6000, 5% MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年12月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→99 Å / Num. all: 15899 / Num. obs: 15835 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
単一同系置換モデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
単一同系置換位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 388 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 755 4.7 %RANDOM
Rwork0.235 14696 --
all-15919 --
obs-15451 97.1 %-
溶媒の処理Bsol: 47.244 Å2
原子変位パラメータBiso max: 108.82 Å2 / Biso mean: 32.414 Å2 / Biso min: 4.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.835 Å20 Å20 Å2
2--4.581 Å20 Å2
3---3.254 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2581 0 0 186 2767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.007949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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