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- PDB-4g5j: Crystal structure of EGFR kinase in complex with BIBW2992 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g5j
タイトルCrystal structure of EGFR kinase in complex with BIBW2992
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PROTEIN KINASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity ...response to hydroxyisoflavone / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / positive regulation of protein kinase C activity / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / ovulation cycle / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / response to UV-A / epidermal growth factor binding / PLCG1 events in ERBB2 signaling / tongue development / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / PTK6 promotes HIF1A stabilization / digestive tract morphogenesis / morphogenesis of an epithelial fold / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / intracellular vesicle / Signaling by EGFR / response to cobalamin / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / protein tyrosine kinase activator activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Signaling by ERBB4 / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / eyelid development in camera-type eye / protein insertion into membrane / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of JNK cascade / : / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of mitotic cell cycle / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / MAP kinase kinase kinase activity / embryonic placenta development / positive regulation of bone resorption / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / GAB1 signalosome / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / cellular response to cadmium ion / positive regulation of DNA repair / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / SHC1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ossification / cellular response to dexamethasone stimulus / basal plasma membrane / neurogenesis / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / cellular response to estradiol stimulus / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / positive regulation of epithelial cell proliferation / astrocyte activation / liver regeneration / positive regulation of protein localization to plasma membrane / EGFR downregulation / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / lung development / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of protein catabolic process / receptor protein-tyrosine kinase / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / ruffle membrane / positive regulation of miRNA transcription / cell-cell adhesion
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0WM / Chem-0WN / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Solca, F. / Dahl, G. / Zoephel, A. / Bader, G. / Sanderson, M. / Klein, C. / Kraemer, O. / Himmelsbach, F. / Haaksma, E. / Adolf, G.R.
引用ジャーナル: J.Pharmacol.Exp.Ther. / 年: 2012
タイトル: Target Binding Properties and Cellular Activity of Afatinib (BIBW 2992), an Irreversible ErbB Family Blocker.
著者: Solca, F. / Dahl, G. / Zoephel, A. / Bader, G. / Sanderson, M. / Klein, C. / Kraemer, O. / Himmelsbach, F. / Haaksma, E. / Adolf, G.R.
履歴
登録2012年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0394
ポリマ－37,5791
非ポリマー1,4603
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子

A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0798
ポリマ－75,1592
非ポリマー2,9206
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area3340 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area29410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.468, 144.468, 144.468
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37579.457 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase dimain, UNP residues 696-1022 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-0WN / N-{4-[(3-chloro-4-fluorophenyl)amino]-7-[(3S)-tetrahydrofuran-3-yloxy]quinazolin-6-yl}-4-(dimethylamino)butanamide / Afatinib, bound form


分子量: 487.954 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27ClFN5O3 / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-0WM / (2E)-N-{4-[(3-chloro-4-fluorophenyl)amino]-7-[(3S)-tetrahydrofuran-3-yloxy]quinazolin-6-yl}-4-(dimethylamino)but-2-enamide / Afatinib / (2E)-N-[4-(3-クロロ-4-フルオロアニリノ)-7-[[(3S)-オキソラン-3-イル]オキシ]キナゾリン-(以下略)


分子量: 485.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25ClFN5O3 / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.67 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9999 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.99991
211
反射解像度: 2.8→45.685 Å / Num. obs: 12030 / % possible obs: 96 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
精密化Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / 最高解像度: 2.8 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 30.037 / SU ML: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.87 / ESU R Free: 0.355 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 674 5.6 %RANDOM
Rwork0.2051 ---
obs0.2081 12023 96.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 79.09 Å2 / Biso mean: 62.79 Å2 / Biso min: 11.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2471 0 102 26 2599
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.172.0153507
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76235463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2885306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.78523.725102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.12515426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2471515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2386
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022804
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.22376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.21249
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21354
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1050.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1530.275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.50221993
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2452619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9532479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.88741326
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.23561028
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.408 47 -
Rwork0.327 783 -
all-830 -
obs--92.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2722.70842.44253.85640.0566.79220.3828-0.0098-0.09130.1238-0.11570.33020.6562-0.8183-0.2670.1518-0.0279-0.07460.0073-0.027-0.065753.864-6.815-29.311
21.6386-0.22550.42772.6632-0.24022.7365-0.0192-0.07090.1857-0.07-0.10420.2342-0.1534-0.14510.1233-0.0851-0.0311-0.0075-0.119-0.0697-0.109760.916.816-21.168
38.5104-1.10945.08093.0954-5.583511.2406-0.1223-1.24121.22630.2876-0.2233-0.4192-1.41730.33570.34560.2508-0.13230.11320.1786-0.11340.124684.97412.118-15.44
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A696 - 793
2X-RAY DIFFRACTION2A794 - 1000
3X-RAY DIFFRACTION3A1001 - 1016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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