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- PDB-3ga0: CtBP1/BARS Gly172->Glu mutant structure: impairing NAD(H) binding... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ga0
タイトルCtBP1/BARS Gly172->Glu mutant structure: impairing NAD(H) binding and dimerization
要素C-terminal-binding protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRANSCRIPTION CO-REPRESSION / ACYLTRANSFERASE / BREFELDIN A / NAD / GOLGI MEMBRANE / ACYL-COA / ADP-ribosylation / Cytoplasm / Nucleus / Phosphoprotein / Ubl conjugation
機能・相同性
機能・相同性情報


presynapse to nucleus signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / Repression of WNT target genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / acyltransferase activity ...presynapse to nucleus signaling pathway / SUMOylation of transcription cofactors / Repression of WNT target genes / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / synaptic vesicle clustering / presynaptic active zone cytoplasmic component / 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる / oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / acyltransferase activity / white fat cell differentiation / synaptic vesicle endocytosis / transcription repressor complex / transcription coregulator binding / transcription corepressor binding / GABA-ergic synapse / PDZ domain binding / NAD binding / transcription corepressor activity / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / membrane fusion / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / neuron projection / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain ...C-terminal binding protein / : / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / C-terminal-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Nardini, M. / Valente, C. / Ricagno, S. / Luini, A. / Corda, D. / Bolognesi, M.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: CtBP1/BARS Gly172-->Glu mutant structure: impairing NAD(H)-binding and dimerization
著者: Nardini, M. / Valente, C. / Ricagno, S. / Luini, A. / Corda, D. / Bolognesi, M.
履歴
登録2009年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6733
ポリマ－39,5811
非ポリマー922
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子

A: C-terminal-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3466
ポリマ－79,1622
非ポリマー1844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z1
Buried area6540 Å2
ΔGint-25.1 kcal/mol
Surface area28670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.197, 89.197, 160.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 C-terminal-binding protein 1 / CtBP1 / C-terminal-binding protein 3 / CtBP3 / 50 kDa BFA-dependent ADP-ribosylation substrate / BARS-50


分子量: 39581.195 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-350 / 変異: G172E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ctbp1, Bars, Ctbp3 / プラスミド: PET11D-HIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)plyss
参照: UniProt: Q9Z2F5, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.09 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 1.8-2.1M Ammonium formate, 1.0M Hepes (pH7.5), cross-seeding technique, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3
検出器検出器: CCD / 日付: 2004年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.4→29.8 Å / Num. obs: 5615 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.4 %
反射 シェル解像度: 3.4→3.5 Å / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HKU

1hku


解像度: 3.4→29.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.882 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 40.232 / SU ML: 0.667 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.665 / ESU R Free: 0.846 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.33367 560 10 %RANDOM
Rwork0.26248 ---
obs0.26974 5053 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.689 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å20.92 Å20 Å2
2--1.83 Å20 Å2
3----2.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2609 0 0 7 2616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.142
LS精密化 シェル解像度: 3.401→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 38 -
Rwork0.288 355 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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