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- PDB-3g9w: Crystal Structure of Talin2 F2-F3 in Complex with the Integrin Be... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g9w
タイトルCrystal Structure of Talin2 F2-F3 in Complex with the Integrin Beta1D Cytoplasmic Tail
要素
  • Integrin beta-1D
  • Talin-2
キーワードCELL ADHESION / protein-protein complex / PH domain superfold / PTB domain / helical bundle / intrinsically unstructured
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alpha8-beta1 complex / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / regulation of inward rectifier potassium channel activity / regulation of collagen catabolic process ...integrin alpha8-beta1 complex / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / regulation of inward rectifier potassium channel activity / regulation of collagen catabolic process / integrin alpha9-beta1 complex / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / C-X3-C chemokine binding / cardiac cell fate specification / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha1-beta1 complex / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of synapse pruning / reactive gliosis / formation of radial glial scaffolds / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Other semaphorin interactions / Formation of the ureteric bud / CD40 signaling pathway / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / integrin alphav-beta1 complex / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / Fibronectin matrix formation / basement membrane organization / myelin sheath abaxonal region / CHL1 interactions / cardiac muscle cell myoblast differentiation / Laminin interactions / MET interacts with TNS proteins / fascia adherens / germ cell migration / leukocyte tethering or rolling / cardiac muscle cell differentiation / cell projection organization / Platelet Adhesion to exposed collagen / myoblast fusion / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / axon extension / positive regulation of fibroblast migration / cell migration involved in sprouting angiogenesis / wound healing, spreading of epidermal cells / regulation of spontaneous synaptic transmission / heterotypic cell-cell adhesion / myoblast differentiation / integrin complex / dendrite morphogenesis / Basigin interactions / Molecules associated with elastic fibres / muscle organ development / negative regulation of Rho protein signal transduction / lamellipodium assembly / MET activates PTK2 signaling / cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of vasoconstriction / leukocyte cell-cell adhesion / Syndecan interactions / positive regulation of wound healing / maintenance of blood-brain barrier / sarcomere organization / positive regulation of neuroblast proliferation / cell-substrate adhesion / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / establishment of mitotic spindle orientation / glial cell projection / cleavage furrow / fibronectin binding / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of anoikis / intercalated disc / RHOG GTPase cycle / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / neuroblast proliferation / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / Integrin cell surface interactions / cellular defense response / coreceptor activity / phagocytosis / laminin binding / cell adhesion molecule binding / ruffle / RAC1 GTPase cycle / B cell differentiation / protein tyrosine kinase binding / cell-matrix adhesion / positive regulation of GTPase activity / synaptic membrane / filopodium
類似検索 - 分子機能
Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily ...Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Acyl-CoA Binding Protein / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / FERM conserved site / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / FERM domain signature 2. / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Integrin beta-1 / Talin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.165 Å
データ登録者Anthis, N.J. / Wegener, K.L. / Ye, F. / Kim, C. / Lowe, E.D. / Vakonakis, I. / Bate, N. / Critchley, D.R. / Ginsberg, M.H. / Campbell, I.D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The structure of an integrin/talin complex reveals the basis of inside-out signal transduction
著者: Anthis, N.J. / Wegener, K.L. / Ye, F. / Kim, C. / Goult, B.T. / Lowe, E.D. / Vakonakis, I. / Bate, N. / Critchley, D.R. / Ginsberg, M.H. / Campbell, I.D.
履歴
登録2009年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22014年2月5日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Talin-2
B: Talin-2
C: Integrin beta-1D
D: Integrin beta-1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,67012
ポリマ－63,9054
非ポリマー7658
水6,864381
1
A: Talin-2
D: Integrin beta-1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2435
ポリマ－31,9532
非ポリマー2903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
2
B: Talin-2
C: Integrin beta-1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4277
ポリマ－31,9532
非ポリマー4745
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area14430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.260, 108.720, 131.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Talin-2


分子量: 25762.516 Da / 分子数: 2 / 断片: F2-F3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tln2 / プラスミド: pET151 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q71LX4
#2: タンパク質 Integrin beta-1D / Fibronectin receptor subunit beta / Integrin VLA-4 subunit beta


分子量: 6190.161 Da / 分子数: 2 / 断片: Cytoplasmic Tail / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB1 / プラスミド: pET16b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P05556
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF CHAIN C, D IS ISOFORM BETA-1D AS LISTED IN UNP ENTRY, P05556-5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M ammonium acetate, 0.02M magnesium chloride, 0.05M HEPES, 5% PEG 8k, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月26日
詳細: Monochromator (horizontally side diffracting Silicon 111 crystal)
放射モノクロメーター: horizontally diffracting monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.165→41.95 Å / Num. all: 41528 / Num. obs: 41362 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 25.312 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.165→2.28 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 5982 / Rsym value: 0.338 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1MIX, 1MK7, 1MK9

1mix

1mk7

1mk9


解像度: 2.165→41.941 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0.97 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2485 2068 5.07 %Selected by PHENIX Refine
Rwork0.213 ---
obs0.2148 41362 98.62 %-
all-41528 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.249 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1972 Å20 Å2-0 Å2
2--2.5887 Å2-0 Å2
3----5.1802 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.165→41.941 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4103 0 50 381 4534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054277
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8745729
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063597
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3171657
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.165-2.1910.2791680.2632547271597
2.191-2.2190.2761530.24827222875100
2.219-2.2480.3161050.24326402745100
2.248-2.2790.2981400.2526982838100
2.279-2.3120.2551250.24327092834100
2.312-2.3460.3171210.2426182739100
2.346-2.3830.2711740.2526902864100
2.383-2.4220.3411480.24127122860100
2.422-2.4640.2921320.2426042736100
2.464-2.5090.281480.24126652813100
2.509-2.5570.2831440.23926502794100
2.557-2.6090.3541240.2426862810100
2.609-2.6660.2831420.23826782820100
2.666-2.7280.2841340.2322648278299
2.728-2.7960.3251360.2332691282799
2.796-2.8710.2451450.2272598274399
2.871-2.9560.2491310.2252701283299
2.956-3.0510.2471590.2222565272499
3.051-3.160.2431450.2092643278898
3.16-3.2870.2241450.2012618276398
3.287-3.4360.2971230.1962587271098
3.436-3.6170.2211370.1932621275898
3.617-3.8440.2151600.1742596275697
3.844-4.140.1621360.1692598273497
4.14-4.5570.2131690.1592551272097
4.557-5.2150.1681230.1522601272497
5.215-6.5660.2061480.1632558270696
6.566-41.9490.1491270.1672568269595
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.1339-0.10170.2667-0.01520.33351.1358-0.0491-0.01120.03030.05870.07880.0246-0.04860.0097-0.01520.1074-0.00430.00310.108-0.02380.114327.2091-3.8933-22.099
20.0123-0.0835-0.15630.48760.1371.08430.17960.08870.0422-0.161-0.06370.1473-0.002-0.0902-0.10110.10090.0302-0.01220.11550.02220.14426.9597.51757.1256
30.3819-0.23770.4421-0.3197-0.2080.64510.0627-0.0448-0.0238-0.1101-0.0922-0.0010.1964-0.0957-0.00110.1894-0.01190.00870.090.00690.103541.4702-1.720725.5769
4-0.2491-0.0979-0.10630.287-0.18780.0190.1198-0.00530.050.1366-0.17290.1144-0.09390.03270.04050.1251-0.1136-0.03180.1490.00920.154711.7068-14.0325-40.9435
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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