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万見
- PDB-3g98: Crystal Structure of the C-Ala domain from Aquifex aeolicus alany... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g98
タイトルCrystal Structure of the C-Ala domain from Aquifex aeolicus alanyl-tRNA synthetase
要素Alanyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / alpha and beta fold / Aminoacyl-tRNA synthetase / ATP-binding / Cytoplasm / Nucleotide-binding / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine-tRNA ligase / alanine-tRNA ligase activity / alanyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / tRNA binding / zinc ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #40 / Alanine-tRNA ligase, eukaryota/bacteria / Alanine-tRNA ligase, class IIc / Alanine-tRNA ligase, class IIc, anti-codon-binding domain superfamily / : / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, N-terminal / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, core domain / tRNA synthetases class II (A) / Alanyl-transfer RNA synthetases family profile. / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain ...Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 - #40 / Alanine-tRNA ligase, eukaryota/bacteria / Alanine-tRNA ligase, class IIc / Alanine-tRNA ligase, class IIc, anti-codon-binding domain superfamily / : / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, N-terminal / Alanyl-tRNA synthetase, class IIc, core domain / tRNA synthetases class II (A) / Alanyl-transfer RNA synthetases family profile. / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, SAD / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / DHHA1 domain / DHHA1 domain / Diaminopimelate Epimerase; Chain A, domain 1 / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alanine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Guo, M. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: The C-Ala domain brings together editing and aminoacylation functions on one tRNA.
著者: Guo, M. / Chong, Y.E. / Beebe, K. / Shapiro, R. / Yang, X.L. / Schimmel, P.
履歴
登録2009年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alanyl-tRNA synthetase
B: Alanyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3242
ポリマ－24,3242
非ポリマー00
水2,504139
1
A: Alanyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1621
ポリマ－12,1621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Alanyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1621
ポリマ－12,1621
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.740, 54.506, 66.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Alanyl-tRNA synthetase / Alanine--tRNA ligase / AlaRS


分子量: 12161.997 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 758-867 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: alaS / プラスミド: pET20b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CodonPlus / 参照: UniProt: O67323, alanine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.69 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% PEG6000, 100 mM MES, 1 M LiCl, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月6日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 16315 / Num. obs: 16087 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 26.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 46.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1375 / Rsym value: 0.405 / % possible all: 86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→40.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.216 / SU ML: 0.093 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21871 808 5 %RANDOM
Rwork0.18423 ---
all0.216 16315 --
obs0.18598 15234 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.535 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.01 Å20 Å20 Å2
2---0.7 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1718 0 0 139 1857
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9841.9932322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4745224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.15225.12878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.77715350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4271512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021286
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2350.3840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3210.51178
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2320.5222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.353
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.525
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.47431128
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.24631746
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.3572660
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.1313574
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.901 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 33 -
Rwork0.285 1023 -
obs--90.1 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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