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- PDB-3g65: Crystal Structure of the Human Rad9-Rad1-Hus1 DNA Damage Checkpoi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g65
タイトルCrystal Structure of the Human Rad9-Rad1-Hus1 DNA Damage Checkpoint Complex
要素
  • Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
  • Cell cycle checkpoint protein RAD1
  • Checkpoint protein HUS1
キーワードCELL CYCLE / PCNA / DNA BINDING CLAMP / DNA damage / DNA repair / Exonuclease / Hydrolase / Nuclease / Nucleus / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching ...meiotic DNA integrity checkpoint signaling / checkpoint clamp complex / meiotic recombination checkpoint signaling / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / mitotic DNA replication checkpoint signaling / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / embryo development ending in birth or egg hatching / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of ATR in response to replication stress / response to UV / substantia nigra development / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / nucleotide-excision repair / regulation of protein phosphorylation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / histone deacetylase binding / SH3 domain binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / chromosome / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Box ...Cell cycle checkpoint protein, Rad1 / Cell cycle checkpoint, Hus1 / Rad9 / Rad9 / Checkpoint protein Hus1/Mec3 / Hus1-like protein / Rad1/Rec1/Rad17 / Rad9/Ddc1 / Repair protein Rad1/Rec1/Rad17 / Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell cycle checkpoint protein RAD1 / Checkpoint protein HUS1 / Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Dore, A.S. / Kilkenny, M.L. / Rzechorzek, N.J. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the rad9-rad1-hus1 DNA damage checkpoint complex--implications for clamp loading and regulation.
著者: Dore, A.S. / Kilkenny, M.L. / Rzechorzek, N.J. / Pearl, L.H.
履歴
登録2009年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell cycle checkpoint control protein RAD9A
B: Cell cycle checkpoint protein RAD1
C: Checkpoint protein HUS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,0383
ポリマ－96,0383
非ポリマー00
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area35850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.246, 70.673, 83.151
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cell cycle checkpoint control protein RAD9A / hRAD9 / DNA repair exonuclease rad9 homolog A


分子量: 32452.266 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD9, RAD9A / プラスミド: pFBDM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: Q99638, exodeoxyribonuclease III
#2: タンパク質 Cell cycle checkpoint protein RAD1 / hRAD1 / DNA repair exonuclease rad1 homolog / Rad1-like DNA damage checkpoint protein


分子量: 31854.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD1, REC1 / プラスミド: pFBDM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60671, exodeoxyribonuclease III
#3: タンパク質 Checkpoint protein HUS1 / hHUS1


分子量: 31731.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HUS1 / プラスミド: pFBDM
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60921
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 17% PEG 2000-Mme, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-110.934
シンクロトロンESRF ID2921.0716
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2007年4月7日
ADSC QUANTUM 315r2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9341
21.07161
反射解像度: 2.9→82 Å / Num. all: 19109 / Num. obs: 18454 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 76.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 3.1
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 2593 / Rsym value: 0.326 / % possible all: 94

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AXC

1axc


解像度: 2.9→82 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2724 942 5.11 %RANDOM
Rwork0.2208 ---
obs0.2236 18445 96.52 %-
all-19109 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 56.893 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6068 0 0 82 6150
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-3.03590.35671160.30482232X-RAY DIFFRACTION87
3.0359-3.22610.33411440.28052533X-RAY DIFFRACTION98
3.2261-3.47520.33651380.23862515X-RAY DIFFRACTION98
3.4752-3.8250.30111130.21382517X-RAY DIFFRACTION98
3.825-4.37840.2331360.19672534X-RAY DIFFRACTION97
4.3784-5.51620.22461460.16622525X-RAY DIFFRACTION98
5.5162-82.04250.24791490.23062647X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0674-0.004-0.01540.0331-0.0470.099-0.04210.26060.18920.91010.2722-0.5650.7344-0.4210-0.3819-0.92770.2331-0.36090.07060.01821.4351-17.69381.9714
2-0.04470.0376-0.0517-0.0480.0245-0.0117-0.001-0.1444-0.0977-0.02690.15330.14120.0006-0.21210-0.1574-0.59190.15860.5677-0.4543-0.0503-7.158-16.3134-16.4435
3-0.0140.1921-0.04490.12050.15360.0795-0.24540.30250.3743-0.1401-0.0105-0.07530.6754-0.4038-00.0979-0.14840.03650.2748-0.09040.2049.0978-8.4569-22.8015
40.08140.07760.00830.0921-0.07890.1356-0.3294-0.1862-0.02260.26610.22050.0363-0.26870.0041-00.2345-0.004-0.10040.1355-0.00570.149929.219215.242326.6113
5-0.04220.0208-0.0251-0.0134-0.0168-0.0067-0.1015-0.05530.06270.1559-0.2133-0.04060.3207-0.3077-00.76050.14310.17580.07790.3123-0.564913.06919.161937.5249
60.05810.0402-0.09520.13070.1093-0.0569-0.11740.4414-0.08640.0806-0.045-0.07270.1467-0.22700.1978-0.06190.03760.29020.03910.155312.1975-6.795426.3727
70.18710.10550.03220.0492-0.03430.1576-0.04170.005-0.4636-0.23050.0849-0.1206-0.30980.131700.2001-0.09570.05830.1681-0.02710.258729.351311.7624-24.1868
80.01660.0394-0.0113-0.0241-0.06940.0070.11430.263-0.4203-0.8606-0.62070.2772-0.0006-0.090900.348-0.45440.0597-0.44770.3352-0.060131.956831.332-19.5237
90.0744-0.08860.10120.1921-0.16550.18370.1602-0.06810.0530.0415-0.097-0.2808-0.51580.3352-00.2328-0.129-0.02910.19540.06030.209635.785625.3671.6778
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:126A1 - 126
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 127:143A127 - 143
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 144:276A144 - 27
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 15:135B - A15 - 135
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 136:153B136 - 153
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 154:280B154 - 280
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resid 1:134C1 - 134
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resid 135:158C135 - 158
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resid 159:280C159 - 280

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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