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- PDB-3g5e: Human aldose reductase complexed with IDD 740 inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g5e
タイトルHuman aldose reductase complexed with IDD 740 inhibitor
要素Aldose reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDOSE REDUCTASE / INHIBITION / DIABETES / Acetylation / Cataract / Cytoplasm / NADP / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / aldose reductase / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-retinol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase / allyl-alcohol dehydrogenase activity / L-ascorbic acid biosynthetic process / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / epithelial cell maturation / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Chem-Q74 / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Podjarny, A.D. / Van Zandt, M.C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2009
タイトル: Discovery of [3-(4,5,7-trifluoro-benzothiazol-2-ylmethyl)-pyrrolo[2,3-b]pyridin-1-yl]acetic acids as highly potent and selective inhibitors of aldose reductase for treatment of chronic ...タイトル: Discovery of [3-(4,5,7-trifluoro-benzothiazol-2-ylmethyl)-pyrrolo[2,3-b]pyridin-1-yl]acetic acids as highly potent and selective inhibitors of aldose reductase for treatment of chronic diabetic complications.
著者: Van Zandt, M.C. / Doan, B. / Sawicki, D.R. / Sredy, J. / Podjarny, A.D.
履歴
登録2009年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,3033
ポリマ－36,1811
非ポリマー1,1232
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.016, 67.204, 47.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Aldose reductase / AR / Aldehyde reductase


分子量: 36180.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / 器官: PLACENTA / プラスミド: PET15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P15121, aldose reductase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-Q74 / 2-(3-((4,5,7-trifluorobenzo[d]thiazol-2-yl)methyl)-1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-1-yl)acetic acid


分子量: 377.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H10F3N3O2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FEATURE OF UNIPROT (P15121, ALDR_HUMAN) SHOWS "CONFLICT" AT THIS POSITION: L -> I (IN REF. 2; AAA51714)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.62 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 15MG/ML AR, 5% PEG 6000, 50MM AMMONIUM CITRATE PH 5.0 (DROP), 20% PEG 6000, 120MM AMMONIUM CITRATE PH 5.0 (RESERVOIR), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月6日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→13.94 Å / Num. all: 29356 / Num. obs: 28312 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.5 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 11.29
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Num. unique all: 2668 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 91.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
X-PLORモデル構築
REFMAC5.5.0035精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→13.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.019 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.12 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18342 1439 5.1 %RANDOM
Rwork0.14396 ---
all0.14597 29356 --
obs0.14597 28312 96.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.773 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20.15 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→13.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2680 0 74 246 3000
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222845
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.41623907
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0725357
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.66725.159126
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.68415499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1041512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212177
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7061.51692
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33222782
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.18331153
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5914.51117
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 96 -
Rwork0.19 1856 -
obs-1952 90.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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