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- PDB-3g2q: Crystal Structure of the Glycopeptide N-methyltransferase MtfA co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g2q
タイトルCrystal Structure of the Glycopeptide N-methyltransferase MtfA complexed with sinefungin
要素PCZA361.24
キーワードTRANSFERASE / SAM-dependent methyltransferase / glycopeptide antibiotics biosynthesis / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #60 / HSP40/DNAj peptide-binding domain - #20 / : / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Other non-globular / Vaccinia Virus protein VP39 / Special ...Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A - #60 / HSP40/DNAj peptide-binding domain - #20 / : / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Other non-globular / Vaccinia Virus protein VP39 / Special / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / PCZA361.24
類似検索 - 構成要素
生物種Amycolatopsis orientalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Shi, R. / Matte, A. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structure and function of the glycopeptide N-methyltransferase MtfA, a tool for the biosynthesis of modified glycopeptide antibiotics.
著者: Shi, R. / Lamb, S.S. / Zakeri, B. / Proteau, A. / Cui, Q. / Sulea, T. / Matte, A. / Wright, G.D. / Cygler, M.
履歴
登録2009年1月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PCZA361.24
B: PCZA361.24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8184
ポリマ－65,0552
非ポリマー7632
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area23030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.611, 71.918, 75.062
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.820, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PCZA361.24


分子量: 32527.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Amycolatopsis orientalis (バクテリア)
遺伝子: mtfA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O52805
#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.77 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH 6.5, 18% PEG-monomethyl ether 5K, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→50 Å / Num. obs: 31659 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 41.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Χ2: 0.996 / Net I/σ(I): 22.896
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.18-2.262.40.2921891.001164.1
2.26-2.352.80.25126530.921177.6
2.35-2.463.20.23629981.004188.2
2.46-2.583.50.19933250.989197.7
2.58-2.753.80.15734001.006199.6
2.75-2.963.80.10634281199.8
2.96-3.263.80.06234181.004199.8
3.26-3.733.80.0434430.998199.8
3.73-4.73.80.02834371.008199.8
4.7-503.70.02533680.998195.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化開始モデル: PDB ENTRY 3G2M

3g2m


解像度: 2.18→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / WRfactor Rfree: 0.266 / WRfactor Rwork: 0.254 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.835 / SU B: 9.649 / SU ML: 0.13 / SU R Cruickshank DPI: 0.284 / SU Rfree: 0.201 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.262 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1589 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.228 31620 92.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.01 Å2 / Biso mean: 50.357 Å2 / Biso min: 22.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.26 Å20 Å2-0.02 Å2
2--1.74 Å20 Å2
3----0.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3621 0 54 124 3799
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4371.9955086
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3175472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.60322.364165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.40315605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.3681543
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022840
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.21528
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.22445
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2204
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1540.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0720.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9231.52457
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42723799
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.89231451
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0174.51285
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.236 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 72 -
Rwork0.256 1463 -
all-1535 -
obs--61.16 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.17030.22250.61271.98750.83371.49730.03840.0560.2974-0.082-0.11330.2124-0.0849-0.07670.0749-0.14280.0045-0.0049-0.0749-0.0165-0.075-22.66116.6505-34.8336
27.8293-3.8139-3.28164.6747-0.6223.1260.3609-0.27261.81180.3915-0.0605-1.0207-0.62220.2912-0.30040.0138-0.1097-0.02260.0725-0.05960.25112.213316.0005-17.8372
31.76180.4719-0.60241.6527-0.81744.6883-0.1216-0.1266-0.0403-0.0119-0.03840.20290.7665-0.88870.16-0.0318-0.20710.06550.1711-0.1018-0.0907-23.0589-5.6282-9.6417
42.465-0.34710.09390.16680.09231.3642-0.0223-0.1067-0.22810.0235-0.00140.07780.14990.11790.0237-0.0780.00440.0263-0.02820.0227-0.14713.2924-7.9097-16.304
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A47 - 175
2X-RAY DIFFRACTION1A235 - 274
3X-RAY DIFFRACTION2B8 - 32
4X-RAY DIFFRACTION2B206 - 234
5X-RAY DIFFRACTION2A176 - 205
6X-RAY DIFFRACTION3A8 - 37
7X-RAY DIFFRACTION3A206 - 234
8X-RAY DIFFRACTION3B176 - 205
9X-RAY DIFFRACTION4B47 - 175
10X-RAY DIFFRACTION4B235 - 273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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