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- PDB-3g06: The Salmonella Virulence Effector SspH2 Functions As A Novel E3 Ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g06
タイトルThe Salmonella Virulence Effector SspH2 Functions As A Novel E3 Ligase
要素SspH2 (Leucine-rich repeat protein)
キーワードLIGASE / E3 Ubiquitin Ligase / Leucine Rich Repeat Domain / Type Three effector / Salmonella virulence factor / SPI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plant-type hypersensitive response / : / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / protein secretion by the type III secretion system / catalytic activity / positive regulation of interleukin-8 production / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / host cell cytoplasm ...positive regulation of plant-type hypersensitive response / : / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / protein secretion by the type III secretion system / catalytic activity / positive regulation of interleukin-8 production / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / host cell cytoplasm / protein ubiquitination / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe ...Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SspH2 / E3 ubiquitin-protein ligase SspH2
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Quezada, C.M. / Stebbins, C.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: A family of Salmonella virulence factors functions as a distinct class of autoregulated E3 ubiquitin ligases.
著者: Quezada, C.M. / Hicks, S.W. / Galan, J.E. / Stebbins, C.E.
履歴
登録2009年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SspH2 (Leucine-rich repeat protein)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5371
ポリマ－68,5371
非ポリマー00
水7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.885, 76.885, 281.054
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SspH2 (Leucine-rich repeat protein)


分子量: 68536.992 Da / 分子数: 1 / 断片: LRR + NEL Domain, Residues 166-783 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: Salmonella LT2 / 遺伝子: sspH2, STM2241 / プラスミド: pCDF-Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9RPH0, UniProt: P0CE12*PLUS, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 8-10% PEG5K, 5% tacsimate, 0.1M HEPES pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月15日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 63141 / Num. obs: 63141 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0063精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 4.85 / SU ML: 0.134 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN TEH RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 3369 5.1 %RANDOM
Rwork0.2186 ---
obs0.22094 63141 98.14 %-
all-63141 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.976 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4663 0 0 406 5069
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0224753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9361.9886468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2775598
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.89824.378201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.06715822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0211534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.041.53008
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87624849
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4231745
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5954.51619
LS精密化 シェル解像度: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.528 228 -
Rwork0.448 4468 -
obs-4468 95.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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