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万見
- PDB-3g02: Structure of enantioselective mutant of epoxide hydrolase from As... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g02
タイトルStructure of enantioselective mutant of epoxide hydrolase from Aspergillus niger generated by directed evolution
要素Epoxide hydrolase
キーワードHYDROLASE / EPOXIDE HYDROLASE / ALPHA/BETA HYDROLASE FOLD / enantioselective / mutant / directed evolution
機能・相同性
機能・相同性情報


epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / epoxide hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Epoxide hydrolase, N-terminal / Epoxide hydrolase N terminus / Epoxide hydrolase / Epoxide hydrolase-like / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Epoxide hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus niger (黒麹菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Naworyta, A. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2009
タイトル: Directed evolution of an enantioselective epoxide hydrolase: uncovering the source of enantioselectivity at each evolutionary stage
著者: Reetz, M.T. / Bocola, M. / Wang, L.-W. / Sanchis, J. / Cronin, A. / Arand, M. / Zou, J. / Archelas, A. / Bottalla, A.-L. / Naworyta, A. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Structure of Aspergillus niger epoxide hydrolase at 1.8 A resolution: implications for the structure and function of the mammalian microsomal class of epoxide hydrolases
著者: Zou, J. / Hallberg, B.M. / Bergfors, T. / Oesch, F. / Arand, M. / Mowbray, S.L. / Jones, T.A.
履歴
登録2009年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epoxide hydrolase
B: Epoxide hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,2325
ポリマ－92,0942
非ポリマー1383
水12,719706
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5280 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area27420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.866, 89.675, 75.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.790, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Epoxide hydrolase


分子量: 46047.125 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 5-398
変異: L215F, A217N, R219S, L249Y, T317W, T318V, M329P, L330Y, C350V
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus niger (黒麹菌) / 株: LCP521 / 遺伝子: hyl1 / プラスミド: pQEEH_LW202 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG13009 / 参照: UniProt: Q9UR30, microsomal epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 706 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 20% PEG 6000, 0.1M MES, pH 6.0, 0.1M unbuffered sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月31日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30.54 Å / Num. all: 209428 / Num. obs: 120696 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 0 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.027 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Num. unique all: 18142 / % possible all: 98.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å28.91 Å
Translation2.5 Å28.91 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QO7

1qo7


解像度: 1.5→28.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.225 / WRfactor Rwork: 0.207 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.877 / SU B: 1.201 / SU ML: 0.046 / SU R Cruickshank DPI: 0.082 / SU Rfree: 0.079 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.081 / ESU R Free: 0.079 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 6102 5.1 %RANDOM
Rwork0.183 ---
all0.184 126958 --
obs0.184 120661 95.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 48.51 Å2 / Biso mean: 15.23 Å2 / Biso min: 3.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å2-0.64 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----0.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→28.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6354 0 0 715 7069
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0226587
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0071.9599001
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4165815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.02723.31290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.041151038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7911535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2957
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025155
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1860.23503
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.24630
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2597
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.080.258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4481.54106
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.75926542
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.14332846
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.754.52459
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 435 -
Rwork0.225 8756 -
all-9191 -
obs--98.12 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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