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万見
- PDB-3fzo: Crystal Structure of PYK2-Apo, Proline-rich Tyrosine Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fzo
タイトルCrystal Structure of PYK2-Apo, Proline-rich Tyrosine Kinase
要素Protein tyrosine kinase 2 beta
キーワードTRANSFERASE / tyrosine kinase / dfg-out / Alternative splicing / ATP-binding / Cell membrane / Cytoplasm / Kinase / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly ...regulation of macrophage chemotaxis / neurotransmitter receptor regulator activity / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / sprouting angiogenesis / Interleukin-2 signaling / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / Golgi organization / negative regulation of potassium ion transport / positive regulation of protein kinase activity / RHOU GTPase cycle / signaling receptor activator activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / cellular defense response / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of endothelial cell migration / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / positive regulation of JNK cascade / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / regulation of synaptic plasticity / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / neuron migration / positive regulation of angiogenesis / presynapse / lamellipodium / regulation of cell shape / growth cone / cell body / protein autophosphorylation / protein-containing complex assembly / protein tyrosine kinase activity / cell cortex / adaptive immune response / negative regulation of neuron apoptotic process / cytoskeleton / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynaptic density / positive regulation of cell migration / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / dendrite / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Han, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural characterization of proline-rich tyrosine kinase 2 (PYK2) reveals a unique (DFG-out) conformation and enables inhibitor design.
著者: Han, S. / Mistry, A. / Chang, J.S. / Cunningham, D. / Griffor, M. / Bonnette, P.C. / Wang, H. / Chrunyk, B.A. / Aspnes, G.E. / Walker, D.P. / Brosius, A.D. / Buckbinder, L.
履歴
登録2009年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine kinase 2 beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1901
ポリマ－32,1901
非ポリマー00
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.284, 96.976, 43.066
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine kinase 2 beta / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Cell adhesion kinase beta / CAK ...Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Cell adhesion kinase beta / CAK beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 32190.320 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 416-692, Protein kinase domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 0.2M MgCl2, 20-27% PEG3350, 1mM TCEP, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 15582 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Num. unique all: 1553 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MP8

1mp8


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 6.61 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.232 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26539 778 5 %RANDOM
Rwork0.20367 ---
obs0.2067 14747 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.211 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.07 Å20 Å2-0.06 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2129 0 0 128 2257
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222179
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5721.9712949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2035260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.61424.12497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.36415399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5161512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021615
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.21490
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9771.51365
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.63222131
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1983961
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4094.5818
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 65 -
Rwork0.237 1080 -
obs--99.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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