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- PDB-3fzr: Crystal structure of PYK2 complexed with PF-431396 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fzr
タイトルCrystal structure of PYK2 complexed with PF-431396
要素Protein tyrosine kinase 2 beta
キーワードTRANSFERASE / PYK2 / Kinase / DFG / Alternative splicing / ATP-binding / Cell membrane / Cytoplasm / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Polymorphism / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation ...regulation of macrophage chemotaxis / response to cation stress / neurotransmitter receptor regulator activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase binding / positive regulation of B cell chemotaxis / marginal zone B cell differentiation / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / blood vessel endothelial cell migration / endothelin receptor signaling pathway / negative regulation of myeloid cell differentiation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / negative regulation of bone mineralization / cortical cytoskeleton organization / regulation of postsynaptic density assembly / activation of Janus kinase activity / chemokine-mediated signaling pathway / apical dendrite / focal adhesion assembly / cellular response to fluid shear stress / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / Interleukin-2 signaling / long-term synaptic depression / oocyte maturation / sprouting angiogenesis / Signal regulatory protein family interactions / NMDA selective glutamate receptor complex / positive regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of DNA biosynthetic process / positive regulation of actin filament polymerization / stress fiber assembly / negative regulation of potassium ion transport / RHOU GTPase cycle / response to immobilization stress / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / bone resorption / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / glial cell proliferation / cellular defense response / regulation of cell adhesion / response to glucose / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / response to mechanical stimulus / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to retinoic acid / response to hormone / positive regulation of endothelial cell migration / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of translation / response to ischemia / integrin-mediated signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / regulation of actin cytoskeleton organization / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of JNK cascade / response to cocaine / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / long-term synaptic potentiation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / neuron projection development / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / MAPK cascade / lamellipodium / regulation of cell shape / presynapse / cell body / growth cone / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / positive regulation of cell growth / cell cortex / protein-containing complex assembly / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / adaptive immune response / response to ethanol / cytoskeleton / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynaptic density / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation
類似検索 - 分子機能
Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3JZ / PHOSPHATE ION / Protein-tyrosine kinase 2-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Han, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural characterization of proline-rich tyrosine kinase 2 (PYK2) reveals a unique (DFG-out) conformation and enables inhibitor design.
著者: Han, S. / Mistry, A. / Chang, J.S. / Cunningham, D. / Griffor, M. / Bonnette, P.C. / Wang, H. / Chrunyk, B.A. / Aspnes, G.E. / Walker, D.P. / Brosius, A.D. / Buckbinder, L.
履歴
登録2009年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein tyrosine kinase 2 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7923
ポリマ－32,1901
非ポリマー6012
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.326, 107.326, 75.786
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 Protein tyrosine kinase 2 beta / Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Cell adhesion kinase beta / CAK ...Focal adhesion kinase 2 / FADK 2 / Proline-rich tyrosine kinase 2 / Cell adhesion kinase beta / CAK beta / Calcium-dependent tyrosine kinase / CADTK / Related adhesion focal tyrosine kinase / RAFTK


分子量: 32190.320 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 416-692, Protein kinase domain / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q14289, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-3JZ / N-methyl-N-{2-[({2-[(2-oxo-2,3-dihydro-1H-indol-5-yl)amino]-5-(trifluoromethyl)pyrimidin-4-yl}amino)methyl]phenyl}methanesulfonamide / PF-431396


分子量: 506.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H21F3N6O3S
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.72 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 0.2M MgCl2, 20-27% PEG3350, 1mM TCEP, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 12497 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 75.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.255
反射 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 1836 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア名称: BUSTER-TNT / バージョン: 2.1.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.7→17.88 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2743 601 4.84 %RANDOM
Rwork0.2108 ---
obs0.2137 12412 98.48 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.19306937 Å20 Å20 Å2
2--3.19306937 Å20 Å2
3----6.38613873 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3561 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→17.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2114 0 40 59 2213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01122052
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.4129762
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d28.9294530
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.009602
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0193105
X-RAY DIFFRACTIONt_it2.005220520
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.077855
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.86 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3903 102 5.56 %
Rwork0.2624 1734 -
all0.2697 1836 -
obs--98.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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